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PhosphoSitePlus | 蛋白翻译后修饰综合性预测数据库
之前在 [[翻译后修饰]] 基本内容介绍当中提到了翻译后修饰的几个形式。 当中提供了蛋白磷酸化，乙酰化等翻译后修饰的内容。 PhosphoSitePlus 最后总共包括了 57664 个蛋白的 599017 个翻译后修饰位点。其中包括了包括磷酸化、乙酰化等多个翻译后修饰种类。 检索 PhosphoSitePlus 在检索当中提供了 1）基于蛋白或者序列检索；2）基于蛋白位点检索以及 3）比较位点检索。 比如我们要查看TP53相关的翻译后修饰的话。 图中可以看到关于 P53 的蛋白的线性结构，在线性结构上，线性结构上一个点代表一种类型的翻译后修饰信息。同时如果点越高代表这个修饰参考文献个数。 再往下可以看到关于 P53 蛋白的具体基本信息。
16.8K11编辑于 2022-04-01 - 来自专栏医学数据库百科
翻译后修饰类型介绍
之前在 [[翻译过程介绍]]。其中在一个 mRNA 翻译成一个蛋白之后，会进行翻译后修饰。在上面的视频当中对于翻译后修饰的介绍内容挺少。所以这次就找了另外一个视频来了解一下翻译后修饰的具体类型。 简单的理解翻译后修饰就是在翻译好的氨基酸序列上添加一些不同的化学基团，以此来调控蛋白的功能。 如果有兴趣的话，可以了解一下下面这个视频。 具体时间轴： 00: 07 翻译后修饰前言 01: 18 蛋白修饰的类型 02 :12: 翻译后修饰的作用 02: 12 氨基末端修饰 03: 00 蛋白活性的修饰 04: 18 翻译后修饰的种类 04 : 18 翻译后修饰概述 05: 26 具体翻译后修饰类型介绍 http://mpvideo.qpic.cn/0bc3s4abkaaavmafysa7jjrfbf6dcwlqafia.f10002.mp4
43340编辑于 2022-04-01 - 来自专栏生物信息云
CysModDB：半胱氨酸翻译后修饰分析平台
1.背景知识 半胱氨酸（Cys）上的硫醇基团可以经历多种翻译后修饰（PTM）， 作为分子开关维持氧化还原稳态并调节一系列生物 活性，包括改变酶促反应、蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质 稳定性。 修饰类型根据其特性可分为三类：氧化翻译后修饰（PTM）[1]，脂质PTM [2，3]和代谢物PTM [4]。氧化PTM是指半胱氨酸被活性氧、活性氮、活性硫或谷胱甘肽（GSH）氧化[1]。 代谢物PTM涵盖了由反应性代谢物[6]引起的一系列非酶修饰，例如s-斜锥化，s-琥珀酸和S-羰基化。半胱氨酸残基起多种功能作用，如金属结合、酶活化和结构稳定，半胱氨酸修饰可调节蛋白质结构和功能[7]。 第三，很少提供可视化浏览器来显示蛋白质序列上的CysPTM位点，或者它们不能用于估计修饰位点对蛋白质功能的潜在影响。 浏览器使用图表来表示具有不同CysPTM类型的修饰位点在蛋白质序列上的分布，CysPTM共现以及这些位点与蛋白质结构和功能区域的映射，这有助于探索修饰位点之间的串扰以及这些位点对蛋白质功能的潜在影响。
2.1K30编辑于 2022-11-24 - 来自专栏生命科学
探索翻译后修饰(PTMs) 的新工具 | MedChemExpress
翻译后修饰 (PTMs) 是指蛋白质在翻译后的化学修饰过程，比较常见的有磷酸化、乙酰化、甲基化等等类型，大部分蛋白质只有经过了该过程才可以发挥其生理功能。 2016年，Yang等人通过将光交联剂（二氮嗪）并入天然赖氨酸的侧链，合成了一种名为Photo-lysine的新型光反应性赖氨酸，它可以标记结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。 该新分子经紫外线照射可诱导蛋白质分子之间的强烈交联，以此固定细胞中的蛋白质-蛋白质相互作用。 作为哺乳动物的必需氨基酸之一，赖氨酸参与合成了绝大部分重要生理活动所需的蛋白质（如酶、激素、信号受体等）选取赖氨酸作为标记物，有助于跟踪这些蛋白质是如何进行翻译后修饰的，从而进一步了解蛋白质的构象及作用方式 >>>>相关产品Photo-lysine一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸，它捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。
51820编辑于 2023-01-12 - 来自专栏生信菜鸟团
Peaks 根据组蛋白修饰模式进行分类
这里涉及一个基本知识点： 组蛋白修饰是染色质结构和基因表达调控的重要机制之一。不同的组蛋白修饰在基因组的不同区域具有特定的功能和作用。 以下是一些常见的组蛋白修饰及其功能： H3K4me1（组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸单甲基化）： 功能：通常与增强子区域相关联，是活性增强子标志之一。 这些组蛋白修饰通过改变染色质结构、影响转录因子和聚合酶的招募，来调控基因表达。它们在细胞分化、发育、疾病发生等过程中发挥关键作用。不同的修饰组合和定位形成了复杂的染色质状态，精细调控基因组功能。 因此我们在相同的实验条件下，转录因子结合区域有这些修饰，就代表着这些区域是什么功能，除了传统意义上根据参考基因组来分类，根据这些组蛋白修饰位点进行分类不失是一种合理的方式。 我们简单的复刻这张图。 得到每个组蛋白修饰的bed 文件。
33000编辑于 2025-03-27 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达是指利用原核生物（主要是大肠杆菌 （Escherichia coli），也包括枯草芽孢杆菌等）作为宿主，将外源目标基因导入并在其细胞内进行转录和翻译，从而合成重组蛋白的过程。 该系统因培养快速、成本低廉、表达量高而广泛应用于科研与工业，但其缺乏真核生物的复杂后翻译修饰，且部分蛋白易形成包涵体，需要通过优化表达条件和纯化策略来获得功能性蛋白。 ：如实施亲和层析后再进行凝胶过滤或离子交换，以获得高纯度蛋白。 蛋白修饰策略虽然原核系统自身不具备复杂翻译后修饰（如糖基化、磷酸化等），但可以通过体外或融合手段实现一定程度的蛋白修饰：融合标签修饰：如加入His-tag、GST、MBP等，不属于天然修饰，但在纯化、检测和功能研究中具很大帮助 ；酶切位点设计：在融合伴体与目标蛋白间设计特异性酶切位点（如Enterokinase, Thrombin, Factor Xa等），用于后续去标签和恢复天然蛋白序列；体外化学或酶促修饰：表达后可进行磷酸化
64110编辑于 2025-08-25- 来自专栏生信菜鸟团
图解表观遗传学 | 组蛋白修饰
什么是组蛋白修饰 1 组蛋白结构 在了解组蛋白修饰前，先复习一下幼儿园学过的组蛋白结构。 我们都知道在细胞核中的染色体是高度压缩的，而折叠时DNA缠绕的就是组蛋白。 ? 我们今天的主角，组蛋白修饰就是在这个尾巴上进行的。 2 组蛋白修饰的描述规则 组蛋白修饰是一种以共价方式进行的蛋白质翻译后修饰（PTM），包括：甲基化（M），磷酸化（P），乙酰化（A）等等。 由于组蛋白修饰的类型众多，所以我们需要在称呼组蛋白修饰时，有一个规则： 组蛋白结构 + 氨基酸名称 + 氨基酸位置 + 修饰类型 在实际的应用中，我们一般这样写： H3K4me3：代表H3组蛋白的第4位赖氨酸的三甲基化 这些修饰都会影响基因的转录活性。而组蛋白H3是修饰最多的组蛋白。下面我们来详细看看： 3 组蛋白修饰类型 ? 组蛋白甲基化 甲基化取决于其位置和状态，与抑制或激活有关。 4 怎么检测组蛋白修饰 一般我们使用 ChIPseq 来对样本测序，以此来拿到全基因组上的组蛋白修饰图谱。
2K20发布于 2021-01-05 - 来自专栏生信菜鸟团
初探转录因子与组蛋白修饰互作（1）
ChIP-seq鉴定ZBED6的结合位点与组蛋白修饰的富集 通过ChIP-seq 实验鉴定了 ZBED6的 结合位点，并与过滤后的DEGs列表进行比较，结果发现大多数DEGs未被鉴定为ZBED6的直接靶点 这些结果暗示了组蛋白修饰与转录因子ZBED6之间可能存在着高度相关。 图2. C2C12成肌细胞中与ZBED6结合位点相关的组蛋白修饰。 3. 在ZBED6沉默后，组蛋白修饰在编码肌肉蛋白的基因上差异富集 为了研究Zbed6沉默是否会导致组蛋白标记的变化，作者对沉默ZBED6和对照细胞进行了组蛋白标记H3K4me3、H3K36me3、H3K4me2 上述这篇文章，不仅看了组蛋白修饰在转录因子结合位点上是否存在富集，也检测了干扰转录因子后各组蛋白修饰在差异表达基因上的富集情况，将转录因子、组蛋白修饰和靶基因筛选进行了整合分析，具有一定的参考价值。 但是，这篇文章最大缺憾是作者未继续深入地探究在转录因子与特定关键组蛋白修饰的互作，也未能通过大量实验证实转录因子是通过改变特定组蛋白修饰方式而影响下游基因的表达。
90510编辑于 2024-03-06 - 来自专栏DrugOne
DeepSearch能零样本分析翻译后修饰
DeepSearch还能以零样本方式分析可变翻译后修饰。作者表明，DeepSearch的评分方案表现出较少的偏差，不需要任何统计估计。 作者通过各种数据集验证了DeepSearch的准确性和稳健性，包括来自不同蛋白质组成物种的数据集和富集修饰的数据集。DeepSearch为串联质谱中的数据库搜索方法开辟了新途径。 质谱（MS）蛋白质组学中，肽段鉴定是蛋白质组学的一个基本挑战。在一种广泛采用的MS蛋白质组学形式中，蛋白质通过蛋白酶被消化成肽段，然后利用液相色谱串联质谱（MS/MS）分析这些肽段。 然而，大多数现有的从头测序方法在蛋白质组成差异很大的数据集上表现出明显的性能下降。这些方法也缺乏肽段级别的准确性，无法识别可变翻译后修饰（PTM），而这些修饰在蛋白质功能和结构分析中至关重要。 PSM级别的FDR控制是通过分数、搜索引擎报告的期望值或估计的后验错误概率（PEP）进行的。对于MaxQuant，作者将报告的PEP视为期望值。
56310编辑于 2025-02-03 做科研，蛋白磷酸化修饰是研究的重点之一
蛋白修饰是蛋白质功能调控的重要机制，对于生物学研究和药物开发具有重要意义。 以下是一些与蛋白修饰相关的数据库资源：以下是21个与蛋白修饰相关的数据库的详细介绍：灯塔索引（dotaindex）类型：磷酸化、泛素化和乙酰化等蛋白修饰的综合性数据库。 dbPTM类型：全面的蛋白质修饰数据库。特点：收录了多种蛋白质修饰类型，包括磷酸化、糖基化、泛素化等，并提供修饰位点的详细信息。UniProt类型：蛋白质序列和功能数据库。 特点：提供蛋白质修饰残基的详细化学结构和相关的生物学信息。MODbase类型：蛋白质修饰位点数据库。特点：专注于蛋白质修饰位点的收集和分类，包括实验验证的数据。 特点：整合了多种蛋白质修饰类型的数据，提供全面的PTM信息。MIMP类型：人类蛋白质甲基化修饰数据库。特点：专注于人类蛋白质的甲基化修饰，提供位点信息和生物学功能。
42110编辑于 2024-12-15【辰辉创聚生物】一文读懂蛋白表达
大肠杆菌系统适合表达简单、无复杂修饰的小分子蛋白，且速度快、成本低，但对复杂折叠和糖基化蛋白效果有限。酵母系统则提供一定程度的翻译后修饰，适合中等复杂度蛋白。 昆虫细胞和哺乳动物细胞表达系统适合复杂蛋白和需要完整翻译后修饰的蛋白，虽然成本和时间较高，但产物质量更贴近天然状态。3. 蛋白表达优化科研中，蛋白表达量的提升是反复优化的过程。 劣势：无法进行复杂翻译后修饰，易形成包涵体。应用建议：适合结构域表达、酶活性蛋白、疫苗抗原的初步筛选。酵母表达系统（如毕赤酵母）优势：可进行简单糖基化，表达环境相对简单。 昆虫细胞表达系统（Baculovirus）优势：能表达复杂蛋白、进行较为完整的糖基化和其他翻译后修饰。劣势：成本高，表达周期较长。应用建议：适合结构复杂、需要功能性折叠的哺乳动物蛋白。 哺乳动物细胞表达系统（CHO、HEK293）优势：翻译后修饰最接近人体蛋白，适合生产临床用生物制品。劣势：培养周期长，成本高，操作复杂。应用建议：抗体、融合蛋白、生物药物研发与生产的首选。
36500编辑于 2025-08-14【Windows】 谷歌翻译停服后，chrome无法自动翻译？解决办法来了~
早前蓝点网提到谷歌翻译中国版和谷歌地图中国版同时停服，此次停服也影响到谷歌浏览器翻译功能的使用。 谷歌给出的官方回应是谷歌翻译和谷歌地图的中国版使用率都太低，既然使用率太低那直接停服也情有可原（笑笑）。 只是谷歌浏览器内置的翻译功能也需要调用谷歌翻译，这停服后导致谷歌浏览器无法翻译着实影响正常使用。 既然如此那我们只能使用传统办法：Hosts 理论上只要找到可用的IP地址然后修改服务器后就可以恢复翻译。 如图将代码复制到host文件最后保存即可 203.208.39.226 translate.googleapis.com 203.208.39.226 translate.google.com 最后测试谷歌翻译可以正常使用
1.3K10编辑于 2025-12-15【辰辉创聚生物】CHOHEK293细胞重组蛋白表达｜哺乳动物蛋白表达系统｜蛋白表达技术指南
这两类宿主细胞在生物化学、结构生物学、免疫学及药物发现等研究中占据核心地位，其技术基础在于利用哺乳动物细胞的翻译后修饰能力，使目标蛋白获得正确的三维折叠、二硫键形成与复杂糖基化修饰，从而更贴近天然蛋白结构和性质 哺乳动物细胞表达系统的核心技术特征哺乳动物细胞相比于原核或酵母表达系统，最显著的技术优势来源于其能够进行完整的糖基化修饰及其他复杂的翻译后修饰。 技术上，CHO细胞系支持大规模悬浮培养和高细胞密度扩增，配合高效转染方法，可为科研用途提供毫克至克级别的蛋白产量，同时维持一致的翻译后修饰谱。 HEK293系统特别适合表达需要更接近人源翻译后修饰的蛋白，因其来自人细胞而具有天然的糖基化及其他修饰能力，可以减少因非人源修饰对实验结果的潜在影响。 蛋白纯化与分析：科研体系中的标准流程获得表达产物后，通过亲和层析、离子交换和尺寸排阻等方法可实现目的蛋白的分离与纯化。标签辅助的亲和纯化方法尤其适合科研用重组蛋白的快速获取。
20410编辑于 2026-01-29【辰辉创聚生物】原核蛋白表达与真核蛋白表达的差异选择
原核表达体系：原理与特点原核蛋白表达体系的原理是将目标基因经克隆和优化后导入适合的载体，并转入大肠杆菌等原核宿主中，由强启动子驱动进行转录，mRNA 在细胞质中无需复杂加工即可直接翻译，且转录与翻译过程常常耦合进行 ：对于不要求复杂后翻译修饰的蛋白，原核表达通常是首选真核表达体系：原理与特点真核蛋白表达体系以酵母、昆虫细胞和哺乳动物细胞为代表。 真核表达系统的特点具备复杂的后翻译修饰能力：如糖基化、磷酸化、羟基化、信号肽切除、二硫键形成等，对许多真核蛋白功能和稳定性至关重要。 转录与翻译机制差异1.1 转录与翻译的空间/时间分离 vs 耦合在原核系统，转录与翻译可以耦合进行（翻译可以在 mRNA 尚未完全合成时就开始）。 1.2 是否需要后翻译修饰若蛋白功能依赖糖基化、磷酸化、羟基化、化学修饰、信号肽切除、酶促切割、配体辅助辅因子结合等，就需要真核体系支持这些修饰。否则即便表达出蛋白也可能不可活、易降解或不稳定。
39410编辑于 2025-09-30【辰辉创聚生物】如何选择重组蛋白表达系统：原核 vs. 真核，融合 vs. 分泌
真核表达系统选择表达宿主是整个表达策略的顶层设计，主要取决于目标蛋白的复杂性及其对翻译后修饰的需求。 技术考量：大肠杆菌缺乏真核细胞的翻译后修饰机制，如复杂的糖基化、特定的磷酸化等。因此，它最适合表达：本身来源于原核生物的蛋白。分子量较小、结构简单、无二硫键或二硫键较少的真核蛋白。 不需要精确翻译后修饰即可满足实验功能（如作为抗原用于免疫动物、进行某些酶活测定）的蛋白。用于生产包涵体形式的蛋白，后续通过复性获取活性。 真核表达系统（包括酵母、昆虫细胞和哺乳动物细胞）核心优势：具备蛋白质正确折叠和翻译后修饰的能力，能生产出更接近天然构象、活性更高的蛋白。这是获得功能活性蛋白，特别是治疗相关蛋白和全长抗体的关键。 能完成大多数真核修饰，蛋白折叠正确率高，表达水平通常优于哺乳动物细胞。特别适合表达需要复杂修饰的胞内蛋白、病毒样颗粒及难度较大的膜蛋白。
12810编辑于 2026-02-05【辰辉创聚生物】重组蛋白的选择攻略及使用指南
例如，如果目的是用于体外功能研究，那么所需的蛋白必须具有正确的折叠和酶活性；如果是用于结构解析，则要求蛋白具有较高的纯度和单一的构象状态；如果是开发抗体或疫苗，则需要蛋白具备天然构象和必要的翻译后修饰； 此外，还要考虑蛋白的特性需求，例如纯度标准是否要达到 90% 或以上，是否需要生物活性，是否依赖于糖基化或磷酸化等翻译后修饰，是否要求特定的多聚体状态或热稳定性。 然而缺点是无法完成复杂的真核翻译后修饰，容易形成包涵体，折叠不正确，因此适合对修饰和构象要求不高的蛋白。 酵母系统如毕赤酵母或酿酒酵母，可以进行部分翻译后修饰，并能够分泌蛋白，从而简化纯化过程，成本也低于高等真核细胞。但其糖基化模式与哺乳动物不同，可能影响蛋白的功能或免疫原性。 验证方法包括 SDS-PAGE 和 Western blot 来确认分子量和标签，质谱分析用于检测分子量和翻译后修饰，功能性检测则用于确认蛋白活性。
24610编辑于 2025-09-19- 来自专栏用户7627119的专栏
NAR | 上交医学院余健秀课题组发表m6A最新研究成果
该修饰发生过程由一系列蛋白复合物参与，研究人员将这些蛋白定义为Writer、Eraser和Reader，分别对应m6A修饰RNA的甲基转移催化酶、去甲基化酶和阅读蛋白。 m6A修饰普遍存在于各种RNA中，尤其在哺乳动物细胞中mRNA和lncRNA上最为丰富。m6A修饰在RNA代谢各方面包括稳定性、定位、剪接和翻译等均起关键的调节作用，进而参与细胞各种生命活动进程。 尤其近年来，在蛋白质修饰调控RNA修饰及代谢作用机制方面取得了一些创新性成果。 该研究立足于YTHDF2的蛋白质翻译后修饰，充分证实YTHDF2能够发生SUMO化修饰并影响其功能，揭示了蛋白质翻译后修饰与RNA化学修饰之间的紧密关联的动态调控网䋞。 RNA的稳定性、定位和翻译功能等的调节。
48010编辑于 2022-09-21 【辰辉创聚生物】哺乳动物细胞蛋白表达|HEK293蛋白表达|CHO细胞蛋白表达|哺乳蛋白瞬时表达
哺乳动物蛋白表达是指将目标基因导入哺乳动物细胞（如CHO、HEK293等）后，利用其与人类高度相似的转录、翻译及翻译后修饰机制，在细胞内合成并加工目标蛋白的过程。 哺乳动物细胞表达系统因其具备天然的折叠机制和复杂的翻译后修饰（PTMs），能够生成高度活性、结构最接近天然蛋白的表达产物，因此在重组蛋白药物研发、功能研究与结构分析中具有不可替代的优势。 常用的哺乳动物宿主细胞系的选择CHO细胞（Chinese Hamster Ovary，中国仓鼠卵巢细胞）CHO 细胞是目前最常用的工业化生产宿主，具备人类类似的翻译后修饰能力。 翻译后修饰与正确折叠机制哺乳动物细胞能够进行复杂的 PTMs，包括：1、N-糖基化与 O-糖基化：对蛋白稳定性、分泌效率和生物活性至关重要；2、二硫键形成：维持正确的三维结构，特别是抗体和受体蛋白；3、 这些修饰是其他系统无法完全模拟的，也是哺乳动物表达系统不可替代的原因。哺乳动物细胞蛋白表达系统因其天然的折叠与修饰能力，成为表达结构复杂、功能敏感蛋白的首选平台。
38310编辑于 2025-08-27【辰辉创聚生物】重组蛋白表达系统选择与生产指南
重组蛋白表达是指利用基因工程技术，将目标基因导入合适的宿主细胞中，通过人工构建的表达系统实现转录和翻译，从而获得的大量特定蛋白产物。 目标蛋白的天然特性 —— 包括来源（原核/真核）、胞内定位（细胞质、分泌、膜蛋白）、结构复杂性（是否多域、是否含二硫键）、翻译后修饰需求（如糖基化、磷酸化）等。2. 它既保留了类似微生物的高生长速率和易于大规模培养的特点，又具备一定的真核翻译后修饰能力，因此特别适合对修饰有一定要求但又不需要完全复杂人源修饰的蛋白生产。 其最大特点是能够提供与人类细胞几乎完全一致的翻译后修饰和折叠环境，因此表达出的蛋白质在结构和功能上与天然来源高度一致。 重组蛋白表达系统的选择是一项涉及多因素的综合决策，需要同时考虑目标蛋白的结构特性、所需翻译后修饰、宿主系统的表达能力、生产成本以及规模化潜力。
36710编辑于 2025-09-08【辰辉创聚生物】重组蛋白是什么？从基因到功能蛋白的技术原理解析
当表达载体成功导入宿主细胞后，目标基因便成为宿主遗传体系中的一部分，具备被表达的基础条件。二、外源蛋白的合成：转录、翻译与初级结构形成在宿主细胞内，重组蛋白的合成遵循生物学中心法则。 翻译效率与准确性受到宿主翻译体系、mRNA稳定性以及起始信号等多种因素影响。不同表达系统在这一层面存在固有差异，但其本质都是利用宿主自身的核糖体和相关因子完成外源蛋白的合成。 对于部分蛋白而言，结构的完善还需要经历翻译后的化学修饰过程。常见的后翻译修饰包括糖基化、磷酸化等，这些修饰并不改变蛋白的一级结构，但会显著影响其构象稳定性、分子识别能力以及功能状态。 由于不同生物系统在后翻译修饰机制上的差异，表达宿主的选择直接影响重组蛋白的最终结构特征。四、功能蛋白的形成：结构与活性的统一当蛋白完成折叠并具备必要的结构修饰后，才有可能成为真正意义上的功能蛋白。 这一过程不仅涉及基因层面的设计与表达，还依赖宿主细胞在转录、翻译、折叠和修饰等多个层面的协同作用。
17510编辑于 2026-01-08
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