- 综合排序
- 最热优先
- 最新优先
- 来自专栏医学数据库百科
PhosphoSitePlus | 蛋白翻译后修饰综合性预测数据库
之前在 [[翻译后修饰]] 基本内容介绍当中提到了翻译后修饰的几个形式。 当中提供了蛋白磷酸化，乙酰化等翻译后修饰的内容。 PhosphoSitePlus 最后总共包括了 57664 个蛋白的 599017 个翻译后修饰位点。其中包括了包括磷酸化、乙酰化等多个翻译后修饰种类。 检索 PhosphoSitePlus 在检索当中提供了 1）基于蛋白或者序列检索；2）基于蛋白位点检索以及 3）比较位点检索。 比如我们要查看TP53相关的翻译后修饰的话。 图中可以看到关于 P53 的蛋白的线性结构，在线性结构上，线性结构上一个点代表一种类型的翻译后修饰信息。同时如果点越高代表这个修饰参考文献个数。 再往下可以看到关于 P53 蛋白的具体基本信息。
17.5K11编辑于 2022-04-01 - 来自专栏医学数据库百科
翻译后修饰类型介绍
之前在 [[翻译过程介绍]]。其中在一个 mRNA 翻译成一个蛋白之后，会进行翻译后修饰。在上面的视频当中对于翻译后修饰的介绍内容挺少。所以这次就找了另外一个视频来了解一下翻译后修饰的具体类型。 简单的理解翻译后修饰就是在翻译好的氨基酸序列上添加一些不同的化学基团，以此来调控蛋白的功能。 如果有兴趣的话，可以了解一下下面这个视频。 具体时间轴： 00: 07 翻译后修饰前言 01: 18 蛋白修饰的类型 02 :12: 翻译后修饰的作用 02: 12 氨基末端修饰 03: 00 蛋白活性的修饰 04: 18 翻译后修饰的种类 04 : 18 翻译后修饰概述 05: 26 具体翻译后修饰类型介绍 http://mpvideo.qpic.cn/0bc3s4abkaaavmafysa7jjrfbf6dcwlqafia.f10002.mp4
48040编辑于 2022-04-01 - 来自专栏生物信息云
CysModDB：半胱氨酸翻译后修饰分析平台
1.背景知识 半胱氨酸（Cys）上的硫醇基团可以经历多种翻译后修饰（PTM）， 作为分子开关维持氧化还原稳态并调节一系列生物 活性，包括改变酶促反应、蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质 稳定性。 修饰类型根据其特性可分为三类：氧化翻译后修饰（PTM）[1]，脂质PTM [2，3]和代谢物PTM [4]。氧化PTM是指半胱氨酸被活性氧、活性氮、活性硫或谷胱甘肽（GSH）氧化[1]。 2.CysModDB数据库 CysModDB的集成平台包含70536个CysPTM位点，这些位点在从原核生物到真核生物的12种生物的21654种蛋白质上实验鉴定。 CysModDB由五个部分组成：（1）PTM位点注释，包括侧翼区域，样品起源和富集技术，（2）蛋白质注释，涵盖具有突出显示的CysPTM位置，功能区域，亚细胞位置和结构信息的序列，（3）蛋白质途径（Reactome 浏览器使用图表来表示具有不同CysPTM类型的修饰位点在蛋白质序列上的分布，CysPTM共现以及这些位点与蛋白质结构和功能区域的映射，这有助于探索修饰位点之间的串扰以及这些位点对蛋白质功能的潜在影响。
2.3K30编辑于 2022-11-24 - 来自专栏生命科学
探索翻译后修饰(PTMs) 的新工具 | MedChemExpress
翻译后修饰 (PTMs) 是指蛋白质在翻译后的化学修饰过程，比较常见的有磷酸化、乙酰化、甲基化等等类型，大部分蛋白质只有经过了该过程才可以发挥其生理功能。 2016年，Yang等人通过将光交联剂（二氮嗪）并入天然赖氨酸的侧链，合成了一种名为Photo-lysine的新型光反应性赖氨酸，它可以标记结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。 同时，为了研究该分子是否会影响蛋白质的正常功能，研究人员将细胞培养在含Photo-lysine的培养基中，观察线粒体苹果酸脱氢酶（MDH2）的活性，最终证实了利用Photo-lysine合成的蛋白质仍然保持了其原始功能 作为哺乳动物的必需氨基酸之一，赖氨酸参与合成了绝大部分重要生理活动所需的蛋白质（如酶、激素、信号受体等）选取赖氨酸作为标记物，有助于跟踪这些蛋白质是如何进行翻译后修饰的，从而进一步了解蛋白质的构象及作用方式 Nat Chem Biol. 2016 Feb;12(2):70-2.>>>>相关产品Photo-lysine一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸，它捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。
59520编辑于 2023-01-12 - 来自专栏生信菜鸟团
Peaks 根据组蛋白修饰模式进行分类
这里涉及一个基本知识点： 组蛋白修饰是染色质结构和基因表达调控的重要机制之一。不同的组蛋白修饰在基因组的不同区域具有特定的功能和作用。 以下是一些常见的组蛋白修饰及其功能： H3K4me1（组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸单甲基化）： 功能：通常与增强子区域相关联，是活性增强子标志之一。 这些组蛋白修饰通过改变染色质结构、影响转录因子和聚合酶的招募，来调控基因表达。它们在细胞分化、发育、疾病发生等过程中发挥关键作用。不同的修饰组合和定位形成了复杂的染色质状态，精细调控基因组功能。 质控 BWA 比对 MACS3 callpeak Step2: 获取组蛋白修饰 peaks 这部分的数据是：GSE100259 同样的，我们进行老三步：质控、BWA 比对、MACS3 callpeak。 得到每个组蛋白修饰的bed 文件。
41100编辑于 2025-03-27 - 来自专栏生信菜鸟团
图解表观遗传学 | 组蛋白修饰
什么是组蛋白修饰 1 组蛋白结构 在了解组蛋白修饰前，先复习一下幼儿园学过的组蛋白结构。 我们都知道在细胞核中的染色体是高度压缩的，而折叠时DNA缠绕的就是组蛋白。 ? 核小体 = 组蛋白 + DNA(147bp) ? 把组蛋白拆开来，它其实有八个部分来构成： 组蛋白八聚体 = 2个H2B + 2个H2A + 2个H3 + 2个H4 ? 我们今天的主角，组蛋白修饰就是在这个尾巴上进行的。 2 组蛋白修饰的描述规则 组蛋白修饰是一种以共价方式进行的蛋白质翻译后修饰（PTM），包括：甲基化（M），磷酸化（P），乙酰化（A）等等。 由于组蛋白修饰的类型众多，所以我们需要在称呼组蛋白修饰时，有一个规则： 组蛋白结构 + 氨基酸名称 + 氨基酸位置 + 修饰类型 在实际的应用中，我们一般这样写： H3K4me3：代表H3组蛋白的第4位赖氨酸的三甲基化 这些修饰都会影响基因的转录活性。而组蛋白H3是修饰最多的组蛋白。下面我们来详细看看： 3 组蛋白修饰类型 ? 组蛋白甲基化 甲基化取决于其位置和状态，与抑制或激活有关。
2.1K20发布于 2021-01-05 - 来自专栏生信菜鸟团
初探转录因子与组蛋白修饰互作（1）
ChIP-seq鉴定ZBED6的结合位点与组蛋白修饰的富集 通过ChIP-seq 实验鉴定了 ZBED6的 结合位点，并与过滤后的DEGs列表进行比较，结果发现大多数DEGs未被鉴定为ZBED6的直接靶点 这些结果暗示了组蛋白修饰与转录因子ZBED6之间可能存在着高度相关。 图2. C2C12成肌细胞中与ZBED6结合位点相关的组蛋白修饰。 3. 在ZBED6沉默后，组蛋白修饰在编码肌肉蛋白的基因上差异富集 为了研究Zbed6沉默是否会导致组蛋白标记的变化，作者对沉默ZBED6和对照细胞进行了组蛋白标记H3K4me3、H3K36me3、H3K4me2 由此说明，ZBED6能够通过影响机体组蛋白的修饰来调控小鼠C2C12细胞的分化。 上述这篇文章，不仅看了组蛋白修饰在转录因子结合位点上是否存在富集，也检测了干扰转录因子后各组蛋白修饰在差异表达基因上的富集情况，将转录因子、组蛋白修饰和靶基因筛选进行了整合分析，具有一定的参考价值。
1K10编辑于 2024-03-06 - 来自专栏Puppeteer学习
MongoDB学习（翻译2）
database.GetCollection<TDocument>("collectionname"); 最基本调用linq查询的方式是构造一个集合变量，通过调用AsQueryable<TDocument>() 后， query = collection.AsQueryable<Employee>() .Where(e => e.FirstName == "John"); C#编译器会在内部把所有查询翻译为 c => c.X == 1); // or var result = collection.AsQueryable<C>() .Any(c => c.X == 1); 投影操作后，
4.4K10编辑于 2022-05-09 - 来自专栏DrugOne
DeepSearch能零样本分析翻译后修饰
DeepSearch还能以零样本方式分析可变翻译后修饰。作者表明，DeepSearch的评分方案表现出较少的偏差，不需要任何统计估计。 作者通过各种数据集验证了DeepSearch的准确性和稳健性，包括来自不同蛋白质组成物种的数据集和富集修饰的数据集。DeepSearch为串联质谱中的数据库搜索方法开辟了新途径。 然而，大多数现有的从头测序方法在蛋白质组成差异很大的数据集上表现出明显的性能下降。这些方法也缺乏肽段级别的准确性，无法识别可变翻译后修饰（PTM），而这些修饰在蛋白质功能和结构分析中至关重要。 为了评估这一点，作者根据长度将鉴定的肽段分为五组，并分析了所有搜索引擎的分数分布，如图2所示。 相比之下，DeepSearch使用余弦相似度，在所有肽段长度组中表现出均匀的分数分布，如图2所示。
75410编辑于 2025-02-03 做科研，蛋白磷酸化修饰是研究的重点之一
蛋白修饰是蛋白质功能调控的重要机制，对于生物学研究和药物开发具有重要意义。 以下是一些与蛋白修饰相关的数据库资源：以下是21个与蛋白修饰相关的数据库的详细介绍：灯塔索引（dotaindex）类型：磷酸化、泛素化和乙酰化等蛋白修饰的综合性数据库。 dbPTM类型：全面的蛋白质修饰数据库。特点：收录了多种蛋白质修饰类型，包括磷酸化、糖基化、泛素化等，并提供修饰位点的详细信息。UniProt类型：蛋白质序列和功能数据库。 特点：提供蛋白质修饰残基的详细化学结构和相关的生物学信息。MODbase类型：蛋白质修饰位点数据库。特点：专注于蛋白质修饰位点的收集和分类，包括实验验证的数据。 特点：整合了多种蛋白质修饰类型的数据，提供全面的PTM信息。MIMP类型：人类蛋白质甲基化修饰数据库。特点：专注于人类蛋白质的甲基化修饰，提供位点信息和生物学功能。
49510编辑于 2024-12-15- 来自专栏史上最简单的Spring Cloud教程
Docker官方文档翻译2
article/details/80158062 本文出自方志朋的博客 个人博客纯净版：https://www.fangzhipeng.com/docker/2018/09/11/dokcer-trans2. 应用程序部分 创建2个文件，requirements.txt和app.py，并且将它们放到和Dockerfile放进同一个文件夹中。这就完成了我们的应用，你可以发现用创建应用很简单。 为该上下文提供存储库并标记有意义的名称，例如get-started：part2。 这将图像放入启动存储库并将其标记为part2。 现在，把它放在一起来标记图像。 推送镜像 上传你的标记的镜像去仓库 docker push username/repository:tag 完成后，此上传的结果将公开发布。 $ docker run -p 4000:80 john/get-started:part2 Unable to find image 'john/get-started:part2' locally
66620编辑于 2022-05-07 【Windows】 谷歌翻译停服后，chrome无法自动翻译？解决办法来了~
早前蓝点网提到谷歌翻译中国版和谷歌地图中国版同时停服，此次停服也影响到谷歌浏览器翻译功能的使用。 谷歌给出的官方回应是谷歌翻译和谷歌地图的中国版使用率都太低，既然使用率太低那直接停服也情有可原（笑笑）。 只是谷歌浏览器内置的翻译功能也需要调用谷歌翻译，这停服后导致谷歌浏览器无法翻译着实影响正常使用。 既然如此那我们只能使用传统办法：Hosts 理论上只要找到可用的IP地址然后修改服务器后就可以恢复翻译。 修改方法： 1.注意 在修改之前首先要做一件事：PING下检查是否连通 打开命令提示符 (CMD) 使用 ping 203.208.39.226按回车，如果没有出现无法连通或丢包就可以使用 2.
2.5K10编辑于 2025-12-15- 来自专栏用户7627119的专栏
NAR | 上交医学院余健秀课题组发表m6A最新研究成果
该研究揭示SUMO化修饰是m6A修饰阅读蛋白YTHDF2功能调控的一个新分子机制，并阐明了其在肿瘤发生中的重要作用。 YTHDF2作为RNA上m6A修饰的一个重要阅读蛋白，其含有的YTH结构域，可以特异性地识别结合m6A修饰的RNA，并介导后者降解。 在这些基础上，该研究组此次新发现SUMO化修饰同样可以调节m6A修饰阅读蛋白YTHDF2的功能。他们发现，YTHDF2可以在细胞内发生SUMO化修饰，并在缺氧等应激条件下显著增强。 YTHDF2作为m6A修饰的一个非常重要的阅读蛋白，在此之前其自身功能调节机制尚未明确。 该研究立足于YTHDF2的蛋白质翻译后修饰，充分证实YTHDF2能够发生SUMO化修饰并影响其功能，揭示了蛋白质翻译后修饰与RNA化学修饰之间的紧密关联的动态调控网䋞。
54310编辑于 2022-09-21 - 来自专栏java学习
面试题2(Java 修饰符问题)
、方法、成员变量和局部变量可以使用的各种修饰符。 Java语言定义了public、protected、private、abstract、和final这6个常用修饰符词外，还定义了4个不太常用的修饰符，下面是对这10个java修饰符的介绍。 2、private 使用对象: 成员。 介绍: 成员只可以在定义它的类中被访问。 3、static 使用对象: 类、方法、变量、初始化函数。 变量不是对象持久状态的一部分，不应该把变量和对象一起串起， 【题目解析】 从前面的介绍不难看出该面试题中，(2) 处是不能通过编译的。 因为public 修饰符 只能用于修饰类、方法和成员变量，并不能修饰局部变量 参考答案(c)
880160发布于 2018-04-18 - 来自专栏DrugOne
基于Alphafold2进行蛋白设计
前言: 随着alphafold2突破性预测蛋白结构的成功，学术界也开始尝试探索如何使用它进行高精度的蛋白序列设计。本篇快速地进行一下解读。 2. 在决定了哪个区域的氨基酸应该被采样后，这个位点将随机等概率突变成另外一些氨基酸的类型（除了cys）。并且当这个突变让distance map loss降低时（改善预测结构吻合度时），保留此突变。 第三种检查方法为ab initio fragment-based的方法进行预测，经过15000个采样后，最好的结构Cα-RMSD 为1.279 Å。 Top7设计成功后，作者进一步尝试设计未在训练集中的数据Peak6 (PDB ID 6MRS)、Foldit(PDB ID 6MRR)、Ferredog-Diesel (PDB ID 6NUK)。 初始序列对应匹配TM-score为0.596-0.7之间，经过设计后，af2预测结构的Cα-RMSD降低至1Å以内，pLDDT score > 85。
1.2K10发布于 2021-09-17 - 来自专栏R基础
两蛋白间的分子对接—2
两蛋白间的分子对接—21 与Chatgpt之间的对话需要进行的是SFN和HDAC6两蛋白分子的对接，思路是Uniprot数据库中检索SFN与HDAC6蛋白质，挑选分别率最佳的构象。 以下记录和chatgpt的对话：2 优化后的分析流程具体看最后一条与chatgpt之间的对话现在的分析流程是下载AF-Q9UBN7-F1、AF-P31947-F1的PDB文件，不需要去除水分子和多余配体
71311编辑于 2024-11-19 - 来自专栏学习笔记持续记录中...
Java基础：六、访问权限修饰词 （2）
访问权限控制的等级，从最大权限到最小权限依次为：public、protected、包访问权限(没有关键词)和private 这几个访问权限修饰词在使用时，是置于类中每个成员的定义之前的-无论它是一个域还是一个方法 每个访问权限修饰词仅控制它所修饰的特定定义的访问权 访问权限修饰词 包访问权限 默认访问权限没有任何关键字，但通过是指包访问权限。 类的访问权限 为了控制类某个类的访问权限，修饰词必须出现于关键字class之前。 类既不可以是private的，也不可以是protected。
91220发布于 2020-03-17 - 来自专栏生命科学
光反应赖氨酸的高难度合成 | MedChemExpress
众所周知，组蛋白的翻译后修饰对于表观遗传调控及多种生物学过程具有重要的生物学意义。 利用光交联技术开发的光反应赖氨酸（Photo-lysine）[1]，是一种基于赖氨酸的新型光反应性氨基酸，它能够捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质 [2-3]。 为研究组蛋白翻译后修饰提供了一种有效的检测工具，对表观遗传学及多种生物学过程的研究具有重要意义。 Marks.J Am ChemSoc. 2017 May 17;139(19):6522-6525.相关产品Photo-lysinePhoto-lysine ，一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸，它捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质 Photo-lysine_hydrochloridePhoto-lysine hydrochloride，一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸，它捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。
46420编辑于 2023-02-09 - 来自专栏DrugOne
. | 戴上启动帽，MIT王潇团队提出LEGO增强翻译能力
两种化学修饰——在帽子上的锁核酸（LNA）N7-甲基鸟苷修饰和在5′非翻译区（UTR）上的LNA+5×2′-O-甲基修饰——增强了RNA与真核翻译起始因子（eIF4E-eIF4G）的结合能力，并提高了体外 现有的关于帽子依赖的翻译启动机制表明，eIF4E与m7G帽子的结合会通过蛋白质-蛋白质相互作用招募其他eIFs（图2a）。 5′端修饰增强了eIF的亲和力及对hDcp2的抗性 为了无偏地表征识别合成5′修饰的蛋白质结合物，作者使用SILAC（细胞培养中氨基酸的稳定同位素标记）进行了免疫沉淀分析。 图 3 令人满意的是，与单m7G-rG寡核苷酸相比，优化后的5′修饰显著富集了参与eIF4–eIF3依赖翻译起始途径的主要蛋白质，包括eIF4E1（富集15.2倍）、eIF4G1（42.1倍）、eIF4G3 通过Ingenuity通路分析（IPA）对优化5′修饰组的富集蛋白质进行预测，表明eIF复合物通过5′RNA修饰的稳定结合总体上促进了翻译起始，支持了作者在实验中观察到的修饰RNA翻译效率的提高（图3c
41710编辑于 2024-11-23 犹素化如何调控细胞核与内质网的稳态维持？
研究发现，这一经典通路的关键起始步骤受到一种新型蛋白质翻译后修饰------犹素化的精细调控。具体而言，DNA损伤可诱导MRN复合物中的关键组分MRE11蛋白发生特异位点的犹素化修饰。 此外，重要的肿瘤抑制蛋白p53也作为犹素化修饰的底物，其修饰有助于稳定p53蛋白，使其免于被泛素化降解，从而确保细胞在DNA损伤后能够有效地启动细胞周期阻滞或凋亡程序。 PP1-α进而催化NBS1蛋白的去磷酸化，这一系列事件有利于在端粒末端形成特定的TRF2/SNM1复合物，从而精细调控端粒前导链的长度，防止端粒的异常缩短或延长。 内质网是分泌蛋白和膜蛋白合成与折叠的主要场所。在这一过程中，核糖体停滞或错误翻译会产生异常多肽，威胁细胞稳态。研究发现，当与内质网结合的核糖体发生停滞时，会触发一种特异性的质量控制机制。 综上所述，从细胞核内的DNA修复到内质网的蛋白质质量控制，再到特异性细胞功能的实现，犹素化作为一种动态、可逆的翻译后修饰，通过精准修饰关键底物蛋白，广泛而深刻地参与维持细胞在不同层面的稳态，其功能异常与基因组不稳定
19611编辑于 2026-01-30
腾讯云开发者
Copyright © 2013 - 2026 Tencent Cloud. All Rights Reserved. 腾讯云 版权所有
深圳市腾讯计算机系统有限公司 ICP备案/许可证号：粤B2-20090059 
粤公网安备44030502008569号
腾讯云计算（北京）有限责任公司 京ICP证150476号 | 京ICP备11018762号