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  • 来自专栏医学数据库百科

    PhosphoSitePlus | 蛋白翻译修饰综合性预测数据库

    之前在 [[翻译修饰]] 基本内容介绍当中提到了翻译修饰的几个形式。 当中提供了蛋白磷酸化,乙酰化等翻译修饰的内容。 PhosphoSitePlus 最后总共包括了 57664 个蛋白的 599017 个翻译修饰位点。其中包括了包括磷酸化、乙酰化等多个翻译修饰种类。 检索 PhosphoSitePlus 在检索当中提供了 1)基于蛋白或者序列检索;2)基于蛋白位点检索以及 3)比较位点检索。 比如我们要查看TP53相关的翻译修饰的话。 图中可以看到关于 P53 的蛋白的线性结构,在线性结构上,线性结构上一个点代表一种类型的翻译修饰信息。同时如果点越高代表这个修饰参考文献个数。 再往下可以看到关于 P53 蛋白的具体基本信息。

    17.5K11编辑于 2022-04-01
  • 来自专栏医学数据库百科

    翻译修饰类型介绍

    之前在 [[翻译过程介绍]]。其中在一个 mRNA 翻译成一个蛋白之后,会进行翻译修饰。在上面的视频当中对于翻译修饰的介绍内容挺少。所以这次就找了另外一个视频来了解一下翻译修饰的具体类型。 简单的理解翻译修饰就是在翻译好的氨基酸序列上添加一些不同的化学基团,以此来调控蛋白的功能。 如果有兴趣的话,可以了解一下下面这个视频。 具体时间轴: 00: 07 翻译修饰前言 01: 18 蛋白修饰的类型 02 :12: 翻译修饰的作用 02: 12 氨基末端修饰 03: 00 蛋白活性的修饰 04: 18 翻译修饰的种类 04 : 18 翻译修饰概述 05: 26 具体翻译修饰类型介绍 http://mpvideo.qpic.cn/0bc3s4abkaaavmafysa7jjrfbf6dcwlqafia.f10002.mp4

    48040编辑于 2022-04-01
  • 来自专栏生物信息云

    CysModDB:半胱氨酸翻译修饰分析平台

    1.背景知识 半胱氨酸(Cys)上的硫醇基团可以经历多种翻译修饰(PTM), 作为分子开关维持氧化还原稳态并调节一系列生物 活性,包括改变酶促反应、蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质 稳定性。 修饰类型根据其特性可分为三类:氧化翻译修饰(PTM)[1],脂质PTM [2,3]和代谢物PTM [4]。氧化PTM是指半胱氨酸被活性氧、活性氮、活性硫或谷胱甘肽(GSH)氧化[1]。 例如,开发了一种名为半胱氨酸反应性磷酸盐标签(CPT)的化学探针用于检测半胱氨酸氧化,在~9400种小鼠蛋白质上鉴定出约34 000个氧化位点[11]。然而,CPT探针无法区分不同的氧化亚型。 第三,很少提供可视化浏览器来显示蛋白质序列上的CysPTM位点,或者它们不能用于估计修饰位点对蛋白质功能的潜在影响。 浏览器使用图表来表示具有不同CysPTM类型的修饰位点在蛋白质序列上的分布,CysPTM共现以及这些位点与蛋白质结构和功能区域的映射,这有助于探索修饰位点之间的串扰以及这些位点对蛋白质功能的潜在影响。

    2.3K30编辑于 2022-11-24
  • 来自专栏生命科学

    探索翻译修饰(PTMs) 的新工具 | MedChemExpress

    翻译修饰 (PTMs) 是指蛋白质在翻译的化学修饰过程,比较常见的有磷酸化、乙酰化、甲基化等等类型,大部分蛋白质只有经过了该过程才可以发挥其生理功能。 2016年,Yang等人通过将光交联剂(二氮嗪)并入天然赖氨酸的侧链,合成了一种名为Photo-lysine的新型光反应性赖氨酸,它可以标记结合赖氨酸翻译修饰蛋白质。 该新分子经紫外线照射可诱导蛋白质分子之间的强烈交联,以此固定细胞中的蛋白质-蛋白质相互作用。 作为哺乳动物的必需氨基酸之一,赖氨酸参与合成了绝大部分重要生理活动所需的蛋白质(如酶、激素、信号受体等)选取赖氨酸作为标记物,有助于跟踪这些蛋白质是如何进行翻译修饰的,从而进一步了解蛋白质的构象及作用方式 >>>>相关产品Photo-lysine一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸,它捕获结合赖氨酸翻译修饰蛋白质。

    59520编辑于 2023-01-12
  • 来自专栏生信菜鸟团

    Peaks 根据组蛋白修饰模式进行分类

    这里涉及一个基本知识点: 组蛋白修饰是染色质结构和基因表达调控的重要机制之一。不同的组蛋白修饰在基因组的不同区域具有特定的功能和作用。 以下是一些常见的组蛋白修饰及其功能: H3K4me1(组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸单甲基化): 功能:通常与增强子区域相关联,是活性增强子标志之一。 这些组蛋白修饰通过改变染色质结构、影响转录因子和聚合酶的招募,来调控基因表达。它们在细胞分化、发育、疾病发生等过程中发挥关键作用。不同的修饰组合和定位形成了复杂的染色质状态,精细调控基因组功能。 因此我们在相同的实验条件下,转录因子结合区域有这些修饰,就代表着这些区域是什么功能,除了传统意义上根据参考基因组来分类,根据这些组蛋白修饰位点进行分类不失是一种合理的方式。 我们简单的复刻这张图。 得到每个组蛋白修饰的bed 文件。

    41100编辑于 2025-03-27
  • 来自专栏生信菜鸟团

    图解表观遗传学 | 组蛋白修饰

    什么是组蛋白修饰 1 组蛋白结构 在了解组蛋白修饰前,先复习一下幼儿园学过的组蛋白结构。 我们都知道在细胞核中的染色体是高度压缩的,而折叠时DNA缠绕的就是组蛋白。 ? 我们今天的主角,组蛋白修饰就是在这个尾巴上进行的。 2 组蛋白修饰的描述规则 组蛋白修饰是一种以共价方式进行的蛋白翻译修饰(PTM),包括:甲基化(M),磷酸化(P),乙酰化(A)等等。 由于组蛋白修饰的类型众多,所以我们需要在称呼组蛋白修饰时,有一个规则: 组蛋白结构 + 氨基酸名称 + 氨基酸位置 + 修饰类型 在实际的应用中,我们一般这样写: H3K4me3:代表H3组蛋白的第4位赖氨酸的三甲基化 这些修饰都会影响基因的转录活性。而组蛋白H3是修饰最多的组蛋白。下面我们来详细看看: 3 组蛋白修饰类型 ? 组蛋白甲基化 甲基化取决于其位置和状态,与抑制或激活有关。 4 怎么检测组蛋白修饰 一般我们使用 ChIPseq 来对样本测序,以此来拿到全基因组上的组蛋白修饰图谱。

    2.1K20发布于 2021-01-05
  • 来自专栏生信菜鸟团

    初探转录因子与组蛋白修饰互作(1)

    ChIP-seq鉴定ZBED6的结合位点与组蛋白修饰的富集 通过ChIP-seq 实验鉴定了 ZBED6的 结合位点,并与过滤的DEGs列表进行比较,结果发现大多数DEGs未被鉴定为ZBED6的直接靶点 这些结果暗示了组蛋白修饰与转录因子ZBED6之间可能存在着高度相关。 图2. C2C12成肌细胞中与ZBED6结合位点相关的组蛋白修饰。 3. 在ZBED6沉默,组蛋白修饰在编码肌肉蛋白的基因上差异富集 为了研究Zbed6沉默是否会导致组蛋白标记的变化,作者对沉默ZBED6和对照细胞进行了组蛋白标记H3K4me3、H3K36me3、H3K4me2 上述这篇文章,不仅看了组蛋白修饰在转录因子结合位点上是否存在富集,也检测了干扰转录因子各组蛋白修饰在差异表达基因上的富集情况,将转录因子、组蛋白修饰和靶基因筛选进行了整合分析,具有一定的参考价值。 但是,这篇文章最大缺憾是作者未继续深入地探究在转录因子与特定关键组蛋白修饰的互作,也未能通过大量实验证实转录因子是通过改变特定组蛋白修饰方式而影响下游基因的表达。

    1K10编辑于 2024-03-06
  • 来自专栏明年我18

    翻译)LearnVSXNow! #11- 测试package

    toolwindow 10: BaseMock uiShellService = UIShellServiceMock.GetUiShellInstanceCreateToolWin(); 1111行把SVsUIShell的mock对象加到了可用的服务中。

    1.3K10发布于 2019-09-18
  • 犹素化如何调控细胞核与内质网的稳态维持?

    研究发现,这一经典通路的关键起始步骤受到一种新型蛋白翻译修饰------犹素化的精细调控。具体而言,DNA损伤可诱导MRN复合物中的关键组分MRE11蛋白发生特异位点的犹素化修饰。 此外,重要的肿瘤抑制蛋白p53也作为犹素化修饰的底物,其修饰有助于稳定p53蛋白,使其免于被泛素化降解,从而确保细胞在DNA损伤能够有效地启动细胞周期阻滞或凋亡程序。 研究表明,犹素化修饰同样延伸至端粒稳定性的调控网络中。在端粒区域,被犹素化修饰的MRE11蛋白能够作为支架,促进蛋白磷酸酶PP1-α的募集。 内质网是分泌蛋白和膜蛋白合成与折叠的主要场所。在这一过程中,核糖体停滞或错误翻译会产生异常多肽,威胁细胞稳态。研究发现,当与内质网结合的核糖体发生停滞时,会触发一种特异性的质量控制机制。 综上所述,从细胞核内的DNA修复到内质网的蛋白质质量控制,再到特异性细胞功能的实现,犹素化作为一种动态、可逆的翻译修饰,通过精准修饰关键底物蛋白,广泛而深刻地参与维持细胞在不同层面的稳态,其功能异常与基因组不稳定

    19611编辑于 2026-01-30
  • 来自专栏python3

    升级 Xcode 11 Revea

    分析 提示问题很明显 python 代码报错 Xcode 11 升级了 Python 由 2.7 -> 3 查看 RevealServerCommands.py 定位到底 36 行 代码subcommands.iteritems

    96620发布于 2020-01-02
  • 来自专栏DrugOne

    DeepSearch能零样本分析翻译修饰

    DeepSearch还能以零样本方式分析可变翻译修饰。作者表明,DeepSearch的评分方案表现出较少的偏差,不需要任何统计估计。 作者通过各种数据集验证了DeepSearch的准确性和稳健性,包括来自不同蛋白质组成物种的数据集和富集修饰的数据集。DeepSearch为串联质谱中的数据库搜索方法开辟了新途径。 然而,大多数现有的从头测序方法在蛋白质组成差异很大的数据集上表现出明显的性能下降。这些方法也缺乏肽段级别的准确性,无法识别可变翻译修饰(PTM),而这些修饰蛋白质功能和结构分析中至关重要。 具体来说,当肽段长度在7到11个氨基酸之间时,其他三种搜索引擎报告的目标和诱饵肽段的中位数分数差异小于较长肽段的差异。这表明在没有统计估计的情况下,较短肽段的鉴定较少。 Nature Machine Intelligence, 1-11.

    75410编辑于 2025-02-03
  • 做科研,蛋白磷酸化修饰是研究的重点之一

    蛋白修饰蛋白质功能调控的重要机制,对于生物学研究和药物开发具有重要意义。 以下是一些与蛋白修饰相关的数据库资源:以下是21个与蛋白修饰相关的数据库的详细介绍:灯塔索引(dotaindex)类型:磷酸化、泛素化和乙酰化等蛋白修饰的综合性数据库。 dbPTM类型:全面的蛋白修饰数据库。特点:收录了多种蛋白修饰类型,包括磷酸化、糖基化、泛素化等,并提供修饰位点的详细信息。UniProt类型:蛋白质序列和功能数据库。 特点:提供蛋白修饰残基的详细化学结构和相关的生物学信息。MODbase类型:蛋白修饰位点数据库。特点:专注于蛋白修饰位点的收集和分类,包括实验验证的数据。 特点:整合了多种蛋白修饰类型的数据,提供全面的PTM信息。MIMP类型:人类蛋白质甲基化修饰数据库。特点:专注于人类蛋白质的甲基化修饰,提供位点信息和生物学功能。

    49510编辑于 2024-12-15
  • 来自专栏Guangdong Qi

    iOS 11 更大的导航 (官方翻译版)

    导航栏 导航栏出现在应用程序屏幕顶部的状态栏下方,并可以通过一系列分层屏幕进行导航。当显示新屏幕时,通常标有前一屏幕标题的后退按钮出现在栏的左侧。有时,导航栏的右侧包含一个控件,如编辑或完成按钮,用于

    5.4K30发布于 2018-05-24
  • 来自专栏生命科学

    泛素化合物库的组成和作用 | MedChemExpress

    蛋白泛素化是体内普遍存在的一种翻译修饰,对蛋白的降解、DNA 修复、细胞周期调控,基因表达调控等发挥重要作用,在肿瘤、神经性退行疾病,心血管疾病等疾病治疗中具有重要意义。 泛素分子经由 E1、E2、E3 酶的级联反应,共价结合到底物蛋白的赖氨酸残基上,实现了蛋白的泛素化。被泛素化标记的蛋白要么被蛋白酶体降解,要么被转运至细胞的特定部位,执行相应的调控功能。 泛素分子对底物蛋白修饰是多样的:单个泛素分子结合到底物蛋白赖氨酸残基上,可形成单泛素化修饰 (Monoubiquitylation);多个泛素分子结合的底物蛋白多个赖氨酸残基上,可以形成多泛素化修饰 泛素分子对底物蛋白的不同修饰决定了蛋白不同的命运,如 K11 异质泛素链修饰可以诱导蛋白的降解;K63 泛素链修饰主要参与组蛋白修饰,DNA 修复及转录调控;单泛素化修饰介导内吞作用等。 蛋白泛素化是体内普遍存在的一种蛋白修饰,对细胞的生命活动调控发挥着重要作用,也参与了多种疾病的发生。由于泛素化系统的复杂性,对泛素化的研究仍具有很大挑战。

    56820编辑于 2023-03-03
  • 【Windows】 谷歌翻译停服,chrome无法自动翻译?解决办法来了~

    早前蓝点网提到谷歌翻译中国版和谷歌地图中国版同时停服,此次停服也影响到谷歌浏览器翻译功能的使用。 谷歌给出的官方回应是谷歌翻译和谷歌地图的中国版使用率都太低,既然使用率太低那直接停服也情有可原(笑笑)。 只是谷歌浏览器内置的翻译功能也需要调用谷歌翻译,这停服导致谷歌浏览器无法翻译着实影响正常使用。 既然如此那我们只能使用传统办法:Hosts 理论上只要找到可用的IP地址然后修改服务器就可以恢复翻译。 如图将代码复制到host文件最后保存即可 203.208.39.226 translate.googleapis.com 203.208.39.226 translate.google.com 最后测试谷歌翻译可以正常使用

    2.5K10编辑于 2025-12-15
  • 来自专栏生信菜鸟团

    Cell | 都知道 DNA 损伤修复,那细胞是如何应对 RNA 损伤的呢? | 综述

    ◉ 受损RNA的隔离阻止了有丝分裂细胞质双链RNA的积累,并避免了子细胞中炎症反应的激活。◉ (B)紫外线和醛类诱导的mRNA-蛋白质交联(mRPCs)以翻译耦合的方式被解决。 有趣的是,这些应激颗粒中富集的RNA高度修饰了m6A和m7G。 这两种修饰的阅读蛋白对于应激颗粒的形成是必不可少的,并且可以将相应修饰的mRNA靶向到这些区室。 Para_03 此外,最近发现了一条通路,该通路可以解决UV照射或代谢醛处理细胞产生的共价mRPC(图5B)。11,12 当延伸中的核糖体遇到编码区域内的共价蛋白加合物时,就会启动这种质量控制过程。 11,12 值得注意的是,RNF14不仅针对mRPCs,还针对被困的翻译因子。125,126 泛素化将交联的蛋白质靶向蛋白酶体降解,此外还受到泛素依赖的分离酶p97的支持。 11 然而,蛋白质加合物降解受损mRNA的命运目前尚不清楚。

    1.4K10编辑于 2025-02-27
  • 【Windows】谷歌翻译停服,chrome无法自动翻译?解决办法来了~ (最新)

    谷歌翻译停服,chrome无法自动翻译? https://amoureux555.lanzoum.com/ihIiS0hlt50d 密码:f3fi 二、点击‘获取最新IP列表/测速’ 获取最新IP,获取成功会展示所有可用IP 点击更改GG翻译 ,软件自动选择一个本机延迟最低的IP,设置HOST,然后本机所有使用Google翻译的功能,将恢复可用。 三、重启chrome浏览器,可以翻译 下班~

    1.4K10编辑于 2025-12-15
  • AbMole丨O-Propargyl-Puromycin:化学介导的新生蛋白质标记工具

    O-Propargyl-Puromycin(OPP,OP-Puro,AbMole,M14749)是嘌呤霉素(Puromycin)的衍生物,其末端带有炔烃基团(Alkyne),这种化学修饰可用于对新生蛋白质进行高效标记与检测 但与嘌呤霉素有所不同,O-Propargyl-Puromycin(CAS No.:1416561-90-4)的炔基可通过点击化学(click chemistry)与叠氮化物修饰的荧光团(如Alexa Fluor-azide 在科研应用中,O-Propargyl-Puromycin标记的检测策略可分为以下两种:通过显微镜观察OPP-荧光团偶联物,揭示蛋白质合成的亚细胞分布。 例如,研究发现非洲爪蟾神经元中,突触诱导蛋白Agrin通过mTOR/4E-BP1通路局部激活翻译,而O-Propargyl-Puromycin信号在突触接触位点显著富集,证实了这一发现[4];第二种检测方法是利用组学技术进行量化分析 Bio-protocol 2022, 12 (11), e4441.

    52510编辑于 2025-12-26
  • 来自专栏热爱编程的证据

    C语言每日一题(11) 密码翻译

    不会凭着自己高强的法力与猴王斗争,反而满怀报恩的思想,他一直等待着机会的降临…… 终于一天,一位强大的妖魔趁小猴外出的时候,夺走了猴王(一是因为他法力不够,二是因为他已经衰老),将猴王关进了妖洞,小猴回来得知决定去营救师父 小猴略显神通,用魔法得知了此门的密码,是一个由字母组成的字符串,可是密码盘上只能输入数字啊,经小猴再次魔法得知,妖魔有一套转换规则,将这个字符串中的大写字母提取出来,按照密码字典中字母和数字的对照表,

    42910编辑于 2024-01-23
  • 来自专栏生命科学

    科研人必看:多肽、蛋白质、重组蛋白分不清? 应用场景有哪些?定制如何选?_MedChemExpress (MCE)

    场景二:脂肪酸修饰肽脂肪酸修饰是目前应用最成熟的长效化多肽修饰策略,通过引入棕榈酸、硬脂酸等疏水链,使多肽能够与血清白蛋白发生可逆结合,从而显著降低肾清除率并延长体内停留时间。 传统天然蛋白质是直接从动植物组织或微生物中提取获得(如大豆蛋白、乳清蛋白、胶原蛋白),属于自然界中原本就存在的形式,保留了完整的天然结构与复杂的翻译修饰(如糖基化)。 酵母细胞表达:低成本的真核表达平台,具备一定的翻译修饰能力,适合分泌蛋白及小分子蛋白。 哺乳动物细胞表达:最接近天然状态的表达平台,提供完整的人源化翻译修饰(如糖基化、磷酸化),适合重组抗体、细胞因子等需要复杂修饰蛋白。昆虫细胞表达:基因承载容量大,支持大分子量蛋白和激酶的表达。 ,可提供变复性服务,筛选最优复性条件,尽可能恢复蛋白活性突变体及截短体:点突变、结构域删除、截短体等,均可按需构建并表达纯化案例分享『无细胞表达』▶解决高疏水跨膜蛋白难题难点:人源SLC7A11蛋白,含

    4000编辑于 2026-07-07
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