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PhosphoSitePlus | 蛋白翻译后修饰综合性预测数据库
之前在 [[翻译后修饰]] 基本内容介绍当中提到了翻译后修饰的几个形式。 当中提供了蛋白磷酸化，乙酰化等翻译后修饰的内容。 PhosphoSitePlus 最后总共包括了 57664 个蛋白的 599017 个翻译后修饰位点。其中包括了包括磷酸化、乙酰化等多个翻译后修饰种类。 检索 PhosphoSitePlus 在检索当中提供了 1）基于蛋白或者序列检索；2）基于蛋白位点检索以及 3）比较位点检索。 比如我们要查看TP53相关的翻译后修饰的话。 图中可以看到关于 P53 的蛋白的线性结构，在线性结构上，线性结构上一个点代表一种类型的翻译后修饰信息。同时如果点越高代表这个修饰参考文献个数。 再往下可以看到关于 P53 蛋白的具体基本信息。
17.5K11编辑于 2022-04-01 - 来自专栏医学数据库百科
翻译后修饰类型介绍
之前在 [[翻译过程介绍]]。其中在一个 mRNA 翻译成一个蛋白之后，会进行翻译后修饰。在上面的视频当中对于翻译后修饰的介绍内容挺少。所以这次就找了另外一个视频来了解一下翻译后修饰的具体类型。 简单的理解翻译后修饰就是在翻译好的氨基酸序列上添加一些不同的化学基团，以此来调控蛋白的功能。 如果有兴趣的话，可以了解一下下面这个视频。 具体时间轴： 00: 07 翻译后修饰前言 01: 18 蛋白修饰的类型 02 :12: 翻译后修饰的作用 02: 12 氨基末端修饰 03: 00 蛋白活性的修饰 04: 18 翻译后修饰的种类 04 : 18 翻译后修饰概述 05: 26 具体翻译后修饰类型介绍 http://mpvideo.qpic.cn/0bc3s4abkaaavmafysa7jjrfbf6dcwlqafia.f10002.mp4
48040编辑于 2022-04-01 - 来自专栏生物信息云
CysModDB：半胱氨酸翻译后修饰分析平台
1.背景知识 半胱氨酸（Cys）上的硫醇基团可以经历多种翻译后修饰（PTM）， 作为分子开关维持氧化还原稳态并调节一系列生物 活性，包括改变酶促反应、蛋白质-蛋白质相互作用和蛋白质 稳定性。 修饰类型根据其特性可分为三类：氧化翻译后修饰（PTM）[1]，脂质PTM [2，3]和代谢物PTM [4]。氧化PTM是指半胱氨酸被活性氧、活性氮、活性硫或谷胱甘肽（GSH）氧化[1]。 与一些容易被抗体富集的PTM类型（例如酪氨酸磷酸化和赖氨酸酰化）不同，CysPTM位点的富集主要基于化学蛋白质组学技术，其中已经发明了各种化学探针[10]。 第三，很少提供可视化浏览器来显示蛋白质序列上的CysPTM位点，或者它们不能用于估计修饰位点对蛋白质功能的潜在影响。 浏览器使用图表来表示具有不同CysPTM类型的修饰位点在蛋白质序列上的分布，CysPTM共现以及这些位点与蛋白质结构和功能区域的映射，这有助于探索修饰位点之间的串扰以及这些位点对蛋白质功能的潜在影响。
2.3K30编辑于 2022-11-24 - 来自专栏生命科学
探索翻译后修饰(PTMs) 的新工具 | MedChemExpress
翻译后修饰 (PTMs) 是指蛋白质在翻译后的化学修饰过程，比较常见的有磷酸化、乙酰化、甲基化等等类型，大部分蛋白质只有经过了该过程才可以发挥其生理功能。 2016年，Yang等人通过将光交联剂（二氮嗪）并入天然赖氨酸的侧链，合成了一种名为Photo-lysine的新型光反应性赖氨酸，它可以标记结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。 该新分子经紫外线照射可诱导蛋白质分子之间的强烈交联，以此固定细胞中的蛋白质-蛋白质相互作用。 作为哺乳动物的必需氨基酸之一，赖氨酸参与合成了绝大部分重要生理活动所需的蛋白质（如酶、激素、信号受体等）选取赖氨酸作为标记物，有助于跟踪这些蛋白质是如何进行翻译后修饰的，从而进一步了解蛋白质的构象及作用方式 >>>>相关产品Photo-lysine一种新的基于赖氨酸光反应性的氨基酸，它捕获结合赖氨酸翻译后修饰的蛋白质。
59520编辑于 2023-01-12 - 来自专栏生信菜鸟团
Peaks 根据组蛋白修饰模式进行分类
这里涉及一个基本知识点： 组蛋白修饰是染色质结构和基因表达调控的重要机制之一。不同的组蛋白修饰在基因组的不同区域具有特定的功能和作用。 以下是一些常见的组蛋白修饰及其功能： H3K4me1（组蛋白 H3 第 4 位赖氨酸单甲基化）： 功能：通常与增强子区域相关联，是活性增强子标志之一。 这些组蛋白修饰通过改变染色质结构、影响转录因子和聚合酶的招募，来调控基因表达。它们在细胞分化、发育、疾病发生等过程中发挥关键作用。不同的修饰组合和定位形成了复杂的染色质状态，精细调控基因组功能。 因此我们在相同的实验条件下，转录因子结合区域有这些修饰，就代表着这些区域是什么功能，除了传统意义上根据参考基因组来分类，根据这些组蛋白修饰位点进行分类不失是一种合理的方式。 我们简单的复刻这张图。 得到每个组蛋白修饰的bed 文件。
41100编辑于 2025-03-27 - 来自专栏生信菜鸟团
图解表观遗传学 | 组蛋白修饰
什么是组蛋白修饰 1 组蛋白结构 在了解组蛋白修饰前，先复习一下幼儿园学过的组蛋白结构。 我们都知道在细胞核中的染色体是高度压缩的，而折叠时DNA缠绕的就是组蛋白。 ? 我们今天的主角，组蛋白修饰就是在这个尾巴上进行的。 2 组蛋白修饰的描述规则 组蛋白修饰是一种以共价方式进行的蛋白质翻译后修饰（PTM），包括：甲基化（M），磷酸化（P），乙酰化（A）等等。 由于组蛋白修饰的类型众多，所以我们需要在称呼组蛋白修饰时，有一个规则： 组蛋白结构 + 氨基酸名称 + 氨基酸位置 + 修饰类型 在实际的应用中，我们一般这样写： H3K4me3：代表H3组蛋白的第4位赖氨酸的三甲基化 这些修饰都会影响基因的转录活性。而组蛋白H3是修饰最多的组蛋白。下面我们来详细看看： 3 组蛋白修饰类型 ? 组蛋白甲基化 甲基化取决于其位置和状态，与抑制或激活有关。 4 怎么检测组蛋白修饰 一般我们使用 ChIPseq 来对样本测序，以此来拿到全基因组上的组蛋白修饰图谱。
2.1K20发布于 2021-01-05 - 来自专栏生信菜鸟团
初探转录因子与组蛋白修饰互作（1）
ChIP-seq鉴定ZBED6的结合位点与组蛋白修饰的富集 通过ChIP-seq 实验鉴定了 ZBED6的 结合位点，并与过滤后的DEGs列表进行比较，结果发现大多数DEGs未被鉴定为ZBED6的直接靶点 这些结果暗示了组蛋白修饰与转录因子ZBED6之间可能存在着高度相关。 图2. C2C12成肌细胞中与ZBED6结合位点相关的组蛋白修饰。 3. 在ZBED6沉默后，组蛋白修饰在编码肌肉蛋白的基因上差异富集 为了研究Zbed6沉默是否会导致组蛋白标记的变化，作者对沉默ZBED6和对照细胞进行了组蛋白标记H3K4me3、H3K36me3、H3K4me2 上述这篇文章，不仅看了组蛋白修饰在转录因子结合位点上是否存在富集，也检测了干扰转录因子后各组蛋白修饰在差异表达基因上的富集情况，将转录因子、组蛋白修饰和靶基因筛选进行了整合分析，具有一定的参考价值。 但是，这篇文章最大缺憾是作者未继续深入地探究在转录因子与特定关键组蛋白修饰的互作，也未能通过大量实验证实转录因子是通过改变特定组蛋白修饰方式而影响下游基因的表达。
1K10编辑于 2024-03-06 - 来自专栏波波烤鸭
Vue教程10(按键修饰符)
本文我们来介绍下按键修饰符。 Vue按键修饰符 1.准备页面 沿用前面案例的页面 ? <! } } }) </script> </body> </html> 2.keyup处理 我们希望当’品牌名称’输入完成后自动的调用 3.系统修饰键 系统本身给我们提供的有几个修饰键，我们先来使用下(https://cn.vuejs.org/v2/guide/events.html)。 ? 比如: enter键 ? 效果 ? 回车效果不好演示，自行脑补哦 4.自定义修饰键 系统提供的修饰键，就那么几个，这时如果我们想要自定义的话第一种方式就是使用按键对应的值来处理(https://dpb-bobokaoya-sm.blog.csdn.net 效果实现，但是 @keyup.113="add"这种用具体值表示的方式并不是太容易记住，这时我们可以定义一个全局的按键修饰符，如下 ? 使用自定义的按键修饰符 ? 效果 ? 搞定~
58020发布于 2019-07-18 - 来自专栏DrugOne
DeepSearch能零样本分析翻译后修饰
DeepSearch还能以零样本方式分析可变翻译后修饰。作者表明，DeepSearch的评分方案表现出较少的偏差，不需要任何统计估计。 作者通过各种数据集验证了DeepSearch的准确性和稳健性，包括来自不同蛋白质组成物种的数据集和富集修饰的数据集。DeepSearch为串联质谱中的数据库搜索方法开辟了新途径。 然而，大多数现有的从头测序方法在蛋白质组成差异很大的数据集上表现出明显的性能下降。这些方法也缺乏肽段级别的准确性，无法识别可变翻译后修饰（PTM），而这些修饰在蛋白质功能和结构分析中至关重要。 PSM级别的FDR控制是通过分数、搜索引擎报告的期望值或估计的后验错误概率（PEP）进行的。对于MaxQuant，作者将报告的PEP视为期望值。 当使用期望值进行FDR控制时，在1%FDR下，MS-GF+和MaxQuant的谱图鉴定分别增加了约6%和10%，而DeepSearch保持了一致的性能。
75410编辑于 2025-02-03 做科研，蛋白磷酸化修饰是研究的重点之一
蛋白修饰是蛋白质功能调控的重要机制，对于生物学研究和药物开发具有重要意义。 以下是一些与蛋白修饰相关的数据库资源：以下是21个与蛋白修饰相关的数据库的详细介绍：灯塔索引（dotaindex）类型：磷酸化、泛素化和乙酰化等蛋白修饰的综合性数据库。 dbPTM类型：全面的蛋白质修饰数据库。特点：收录了多种蛋白质修饰类型，包括磷酸化、糖基化、泛素化等，并提供修饰位点的详细信息。UniProt类型：蛋白质序列和功能数据库。 特点：提供蛋白质修饰残基的详细化学结构和相关的生物学信息。MODbase类型：蛋白质修饰位点数据库。特点：专注于蛋白质修饰位点的收集和分类，包括实验验证的数据。 特点：整合了多种蛋白质修饰类型的数据，提供全面的PTM信息。MIMP类型：人类蛋白质甲基化修饰数据库。特点：专注于人类蛋白质的甲基化修饰，提供位点信息和生物学功能。
49510编辑于 2024-12-15- 来自专栏DrugOne
. | 用于提升翻译效率与治疗效能的 mRNA 密码子序列深度生成优化
在体外实验中，优化序列的蛋白表达量远超以往方法；在小鼠实验中，优化后的流感血凝素（HA）mRNA 可诱导 10 倍更强的中和抗体反应，而神经生长因子（NGF）mRNA 则在剂量降低五分之一的情况下仍实现同等神经保护效果 mRNA 疗法通过体内翻译机制实现目标蛋白表达，已在疫苗与蛋白替代治疗中展现出巨大潜力。然而，mRNA 的生物不稳定性与复杂的翻译调控机制常导致蛋白表达水平不足。 研究人员据此开发了 RiboDecode，该模型整合了翻译预测网络、最低自由能（MFE）预测模块与基于梯度上升的生成优化器，实现对不同 mRNA 形式（包括未修饰、m¹Ψ 修饰及环状 mRNA）的通用优化 优化 NGF mRNA 在细胞中蛋白表达量提高约 8–10 倍。 ——通过提升翻译效率，实现药效增强与剂量降低，为疫苗与蛋白替代疗法提供新的设计思路。
40810编辑于 2025-11-17 - 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第1期-认识基础概念
初识蛋白质组学基础概念 2.蛋白质组学的三大元素 3.蛋白质组学三大元素之搜库软件的工作原理及操作（一） 4.蛋白质组学三大元素之搜库软件的工作原理及操作（二） 5. 蛋白质组学之翻译后修饰 6.蛋白质组学的定量方法 7. Perseus 的使用 8. R语言处理蛋白质组学数据 9.蛋白质相互作用网络构建 10.文章方法再次梳理和总结 ? mRNA水平并非与蛋白质的表达水平对应 翻译后修饰及同工蛋白质（isforms)等现象在基因水平无从表现 3.蛋白质组学工作流 样品上质谱，获得Raw data(质荷比+强度） 使用MaxQuant等搜库 ，获得初始结果（肽段、蛋白信息） 质控得到可信结果（包括修饰等） 定性分析和定量分析 数据注释、数据挖掘、关联功能 4.蛋白质组学的两大策略 参考文献：Protein Analysis by Shotgun Top-down 直接对完整的蛋白——包括翻译后修饰蛋白以及其它一些大片段蛋白测序 提取蛋白---分离蛋白，排除样本复杂性---质谱分析蛋白片段---得到蛋白ID ?
4.8K1312发布于 2019-07-18 - 来自专栏生命科学
Cycloheximide 放线菌酮WB、Cell Viability Assay、IF、RT-PCR实验参考｜MCE
Cycloheximide 与真核细胞蛋白质合成过程中核糖体 60S 亚基的 E- 位点结合，阻断 eEF2 介导的核糖体易位过程并阻止新蛋白质的合成。 蛋白质印迹（左）和半定量（右）对 PFKP 和 c-Myc 稳定性的蛋白质表达。 比例尺，10 μm。还显示了含有共定位 IRE1α-SG 簇的细胞百分比和 IRE1α-SG 簇指数的量化。 检测指标 MDM2、c-Myc 蛋白出现双条带，可能是发生了翻译后修饰；a. c-Myc存在多种翻译后修饰 (c-Myc 多个位点存在磷酸化修饰、乙酰化修饰、泛素化修饰、糖基化修饰)，常出现实际检测分子量与预测条带大小不符 MDM 2 存在多个磷酸化位点，预测分子量为 55 kDa，但由于存在多种异构体和翻译后修饰，以及 p53 激活时对 MDM2 有剪切作用，实测分子量大小为 90 kDa，60 kDa，可能观察到多个条带
55410编辑于 2025-10-17 【Windows】 谷歌翻译停服后，chrome无法自动翻译？解决办法来了~
早前蓝点网提到谷歌翻译中国版和谷歌地图中国版同时停服，此次停服也影响到谷歌浏览器翻译功能的使用。 谷歌给出的官方回应是谷歌翻译和谷歌地图的中国版使用率都太低，既然使用率太低那直接停服也情有可原（笑笑）。 只是谷歌浏览器内置的翻译功能也需要调用谷歌翻译，这停服后导致谷歌浏览器无法翻译着实影响正常使用。 既然如此那我们只能使用传统办法：Hosts 理论上只要找到可用的IP地址然后修改服务器后就可以恢复翻译。 如图将代码复制到host文件最后保存即可 203.208.39.226 translate.googleapis.com 203.208.39.226 translate.google.com 最后测试谷歌翻译可以正常使用
2.5K10编辑于 2025-12-15【Windows】谷歌翻译停服后，chrome无法自动翻译？解决办法来了~ (最新)
谷歌翻译停服后，chrome无法自动翻译？ https://amoureux555.lanzoum.com/ihIiS0hlt50d 密码:f3fi 二、点击‘获取最新IP列表/测速’ 获取最新IP，获取成功会展示所有可用IP 点击更改GG翻译 ，软件自动选择一个本机延迟最低的IP，设置HOST，然后本机所有使用Google翻译的功能，将恢复可用。 三、重启chrome浏览器，可以翻译 下班~
1.4K10编辑于 2025-12-15- 来自专栏用户7627119的专栏
NAR | 上交医学院余健秀课题组发表m6A最新研究成果
该修饰发生过程由一系列蛋白复合物参与，研究人员将这些蛋白定义为Writer、Eraser和Reader，分别对应m6A修饰RNA的甲基转移催化酶、去甲基化酶和阅读蛋白。 m6A修饰普遍存在于各种RNA中，尤其在哺乳动物细胞中mRNA和lncRNA上最为丰富。m6A修饰在RNA代谢各方面包括稳定性、定位、剪接和翻译等均起关键的调节作用，进而参与细胞各种生命活动进程。 尤其近年来，在蛋白质修饰调控RNA修饰及代谢作用机制方面取得了一些创新性成果。 该研究立足于YTHDF2的蛋白质翻译后修饰，充分证实YTHDF2能够发生SUMO化修饰并影响其功能，揭示了蛋白质翻译后修饰与RNA化学修饰之间的紧密关联的动态调控网䋞。 RNA的稳定性、定位和翻译功能等的调节。
54310编辑于 2022-09-21 - 来自专栏DrugOne
Science | 解码免疫的语言
ASCs已经适应了折叠蛋白应激反应（UPR），这是一种应激反应，用以适应其所需的高速的蛋白质合成和分泌率。Giguère等人的研究揭示，编码抗体基因的mRNA富含被修饰的tRNA所识别的密码子。 此外，tRNA的翻译后修饰，包括所谓的“摇摆修饰”，增加了可以翻译的同义密码子的范围，例如肌苷-34（见图）。 作用于RNA的腺苷脱氨酶（ADAR）是催化RNA腺苷到肌苷翻译后修饰的酶，它们与多种人类疾病相关，包括癌症以及神经、代谢和自身免疫疾病。人类表达三种高度保守的脊椎动物ADAR蛋白。 尽管已经发现ADAR介导的肌苷修饰的增加，但tRNA库可用性的变化及其对细胞翻译动态的影响仍然未明。 解码ASCs中控制tRNA重塑的复杂信号通路和调控因子网络至关重要；理解tRNA修饰如何影响翻译的忠实性、效率和蛋白折叠过程中的抗体合成值得进一步研究。
44410编辑于 2024-01-30 - 来自专栏智药邦
纳米技术+AI赋能蛋白质组学｜珞米生命科技完成近千万美元融资
在接受36氪采访的时候，吴昊博士表示，过去10年，高性能质谱的快速发展，单个蛋白质的检测成本已经从10,000美元降低到0.1美元。 但蛋白质组数据量包含超过百万，拥有多种变体和翻译后修饰，不同蛋白质丰度差距超过10个数量级，且蛋白质不能像基因一样扩增。 10个数量级的上千种蛋白质。 结合自动化工作站和高性能质谱，Nanomics正在建立一个关于人类蛋白质组的大数据库，包括各类疾病相关的生物标志物、翻译后修饰、药物-靶点作用、和蛋白质-蛋白质相互作用。 本轮融资后，Nanomics将加速试剂耗材、高通量智能实验舱、和AI生信软件平台的研发生产，有望成为新一代高通量蛋白质组学、翻译后修饰、蛋白质-蛋白质相互作用、和纳米递送载体优化的破局者。
63240编辑于 2022-06-08 犹素化如何调控细胞核与内质网的稳态维持？
研究发现，这一经典通路的关键起始步骤受到一种新型蛋白质翻译后修饰------犹素化的精细调控。具体而言，DNA损伤可诱导MRN复合物中的关键组分MRE11蛋白发生特异位点的犹素化修饰。 此外，重要的肿瘤抑制蛋白p53也作为犹素化修饰的底物，其修饰有助于稳定p53蛋白，使其免于被泛素化降解，从而确保细胞在DNA损伤后能够有效地启动细胞周期阻滞或凋亡程序。 研究表明，犹素化修饰同样延伸至端粒稳定性的调控网络中。在端粒区域，被犹素化修饰的MRE11蛋白能够作为支架，促进蛋白磷酸酶PP1-α的募集。 内质网是分泌蛋白和膜蛋白合成与折叠的主要场所。在这一过程中，核糖体停滞或错误翻译会产生异常多肽，威胁细胞稳态。研究发现，当与内质网结合的核糖体发生停滞时，会触发一种特异性的质量控制机制。 综上所述，从细胞核内的DNA修复到内质网的蛋白质质量控制，再到特异性细胞功能的实现，犹素化作为一种动态、可逆的翻译后修饰，通过精准修饰关键底物蛋白，广泛而深刻地参与维持细胞在不同层面的稳态，其功能异常与基因组不稳定
19611编辑于 2026-01-30- 来自专栏Java帮帮-微信公众号-技术文章全总结
10（02）总结形式参数，包，修饰符，内部类
h.operator(); } } } 按照我们刚才的讲解，来使用一下 Body.Heart bh = new Body().new Heart(); bh.operator(); //加了private后， 使用内部类 // 限定的新静态类 //Outer.Inner oi = new Outer().new Inner(); //oi.show(); //oi.show2(); //成员内部类被静态修饰后的访问方式是 为了让该值还存在，就加final修饰。 通过反编译工具我们看到了，加入final后，堆内存直接存储的是值，而不是变量名。 A:局部内部类访问局部变量必须用final修饰 B:为什么呢? 局部变量是随着方法的调用而调用，随着调用完毕而消失。 而堆内存的内容并不会立即消失。所以，我们加final修饰。 加入final修饰后，这个变量就成了常量。既然是常量。你消失了。 我在内存中存储的是数据20，所以，我还是有数据在使用。
79660发布于 2018-03-15
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