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【辰辉创聚生物】深度解析：肠道病毒71型（EV71）重组蛋白——科研的关键工具与抗原标准
基因组为单股正链RNA，编码一个多聚蛋白前体，该前体经酶切后产生四个结构蛋白（VP1、VP2、VP3、VP4）和七个非结构蛋白。 在病毒的生命周期中，结构蛋白，尤其是VP1蛋白，构成了病毒衣壳的主要外部架构，是决定病毒血清型特异性和宿主细胞受体结合的关键因子。 VP2蛋白和VP3蛋白同样暴露于病毒表面，与VP1共同构成主要的抗原位点，在病毒组装和稳定性中发挥重要作用。而VP4蛋白位于衣壳内部，与病毒基因组释放有关。 EV71 VP1 重组蛋白作为最重要的抗原蛋白，重组VP1蛋白是EV71科研中的“明星分子”。 EV71 VP2 与 VP3 重组蛋白VP2和VP3蛋白常与VP1在空间上紧密相邻，共同形成中和性抗原表位。
23510编辑于 2025-12-18【辰辉创聚生物】手足口病主要病原体：肠道病毒EV71结构与重组蛋白研究全解析
病毒基因组约7.4kb，编码产生4个结构蛋白和7个非结构蛋白。这种基因组结构决定了病毒的生命周期和致病特性。在病毒结构中，衣壳蛋白承担着关键功能。VP1蛋白是主要的抗原决定簇，负责受体识别和结合。 VP2和VP3蛋白与VP1共同构成衣壳外表面，而VP4蛋白位于衣壳内侧，与基因组相互作用。病毒表面的"峡谷"结构是其识别宿主细胞受体的关键区域，这一结构特征在感染过程中起着决定性作用。 EV71关键蛋白的功能特性EV71的蛋白系统具有明确的功能分工。结构蛋白不仅提供物理保护，更在感染过程中发挥多重作用。VP1蛋白通过与SCARB2等受体的特异性结合，启动病毒感染过程。 同时，VP1蛋白上的抗原表位是中和抗体的主要作用靶点，这一特性使其成为疫苗研发的核心关注对象。非结构蛋白在病毒复制中扮演重要角色。 这些蛋白的协同作用确保了病毒的有效复制和传播。EV71的生命周期简述附着与内化：病毒通过VP1与宿主细胞膜上的特异性受体结合，通过网格蛋白介导的内存作用进入细胞。
15500编辑于 2025-12-26口蹄疫病毒（FMDV）分子结构与重组蛋白技术原理
该多聚蛋白在翻译后经病毒自身编码的蛋白酶（主要为Lpro和3Cpro）切割，形成多个成熟的结构蛋白与非结构蛋白。 从科研角度看，FMDV这种单ORF—多蛋白产物的基因组织形式，使其成为研究病毒蛋白加工、蛋白酶识别序列以及多蛋白协同功能的重要模型体系。二、FMDV结构蛋白的蛋白结构特性1. VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型FMDV的病毒衣壳由60个重复的原型结构单元组成，每个单元包含VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白。 其中：VP1、VP2、VP3位于衣壳外层，主要呈β折叠主导的桶状结构（β-barrel），是典型的picornavirus衣壳蛋白构型；VP4位于衣壳内侧，与RNA基因组相邻，在病毒装配和稳定性中起辅助作用 VP1蛋白表面暴露程度最高，其G-H loop区域具有高度柔性，是病毒结构中最易发生构象变化的片段之一。这一结构特性使VP1在蛋白互作、抗原识别和构象分析实验中具有代表性意义。2.
25910编辑于 2025-12-25柯萨奇病毒及其重组蛋白：结构、生命周期与科研工具解析
其衣壳由60个重复的原聚体单元组装而成，每个原聚体包含四种病毒蛋白（Viral Protein，VP）：VP1、VP2、VP3和VP4。 这四种蛋白由一条约7.4kb的单股正链RNA基因组编码的多聚蛋白前体，经病毒蛋白酶切割而成。VP1、VP2、VP3：构成衣壳的外表面，决定了病毒的血清型和抗原性。 这些重组蛋白是研究其生物功能的基石工具。衣壳蛋白（尤其是VP1）：重组表达的VP1蛋白可折叠形成特定的空间构象，模拟其天然状态下的抗原表位。 共表达VP1、VP0（VP2+VP4前体）、VP3可自组装成病毒样颗粒，其在形态和抗原性与真实病毒高度相似，但无感染性，为安全研究病毒组装和免疫识别提供了理想模型。 四、 病毒的生命周期概览理解这些蛋白的功能，需将其置于完整的病毒生命周期背景中：附着与进入：病毒通过VP1“峡谷”区域与宿主细胞表面特异性受体（如CVB使用的柯萨奇-腺病毒受体CAR）结合，触发构象改变
25010编辑于 2025-12-24【辰辉创聚生物】柯萨奇病毒（Coxsackievirus，CV）的分子结构与重组蛋白技术原理解析
围绕CV编码的结构蛋白与非结构蛋白，科研领域已建立起成熟的重组蛋白研究体系。 该RNA包含一个开放阅读框，编码一条多聚蛋白，随后经病毒自身蛋白酶切割生成多个成熟功能蛋白。在科研模型中，CV因其基因组结构清晰、蛋白加工路径明确，常被用于研究RNA病毒翻译调控与蛋白酶切割机制。 二、柯萨奇病毒结构蛋白的分子结构特点1.VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型柯萨奇病毒衣壳由VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白构成，每种蛋白在病毒颗粒中以60个拷贝对称排列：VP1：位于衣壳表面 VP1表面的峡谷样结构（canyonregion）是研究病毒受体结合和构象变化的重要结构基础，在蛋白结构分析和体外结合实验中具有高度关注度。 2.3C蛋白酶与多蛋白加工体系3C蛋白酶是CV蛋白成熟加工的核心分子，具有高度保守的折叠方式和底物识别口袋。科研中，3C蛋白常用于研究病毒蛋白酶的结构–功能关系及蛋白切割特异性。
24910编辑于 2025-12-23- 来自专栏Y大宽
6️⃣蛋白质序列的功能信息分析1:基于蛋白质基序motif
序列比对和序列特征分析总目录 蛋白质具有多种生物学功能，具体可参照《生物化学》。蛋白质若发挥生物学功能，须以空间结构形式。 而蛋白质多肽链一旦合成，即可在其他物质协助下，自然折叠，形成一定的空间构象。 1 如果两种蛋白质一级结构相似，那么其空间结构和功能也相似，也有例外。 因为蛋白质的空间结构是发挥功能的基础，凡是能影响蛋白质构象的物化和生物因素等，均可影响其功能。 依照蛋白质序列特征进行功能预测，主要有以下几种方法： 1 基于蛋白质基序 2 基于结构域 3 基于同源性搜索 ---- 基于蛋白质motif motif是指与蛋白质特定功能相关，具有特定的氨基酸排列顺序的片段 PROSITE PROSITE可以做什么 可以通过蛋白的UniProtKB中的ID，PDB ID或FASTA格式的蛋白质序列在PROSITE中搜索，判断该序列包含的功能位点，从而推测其可能属于哪个蛋白质家族
6.3K42发布于 2019-03-05 - 来自专栏生命科学
MCE | 表观遗传：YTHDF蛋白调节 m6A-RNA
mRNA” 的研究，揭示了 YTHDF 蛋白调节 m6A 修饰的 mRNA 的功能统一模型。 与“不同的 m6A 位点结合不同的 DF 蛋白”的主流观点不同，该研究人员发现，所有 m6A 位点与三个 DF 蛋白都以基本相似的方式结合，它们以冗余的作用方式诱导同一子集的 mRNA 降解，没有证据表明它们能直接促进翻译 首先，研究人员观察DF1 和 DF2 YTH 结构域与含有 m6A 的 RNA 的结合，发现在整个转录组中，DF 蛋白结合 m6A 的氨基酸以及结合近端的氨基酸都是保守的，因此三个 DF 蛋白与 m6A 但是，不同的 DF 如何对 m6A-mRNAs 发挥不同的分子效应这个问题仍未解决，研究人员又分析了 DF 旁系同源物之间的效应区域差异，以及它们的相互作用蛋白 (不同的 DF 蛋白可能通过与不同的蛋白相互作用介导其不同的功能 根据已有报道，研究人员考虑到每种 DF 蛋白都有介导 m6A-mRNA 降解的可能性。
49020编辑于 2023-03-15 - 来自专栏用户3030674的专栏
Android事件分发机制详解
四、示例Demo（示例中的代码是不考虑下面说的特殊情况的） 布局文件 <VP1> <VP2> <CustomView/> </VP2> </VP1> 1、控件都不消费 down事件 Log:-Activity :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log: :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log: :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log:
86440发布于 2018-09-14 - 来自专栏智能生信
Nat.Biotechnol. | 机器学习揭示克服基因疗法局限的秘诀
这项工作运用深度学习技术来设计高度多样化的腺相关病毒（AAV）衣壳蛋白变异体作为有效的DNA载体以扩大基因疗法的适用范围。另外该方法可以在产生改良病毒载体和蛋白质治疗剂方面发挥潜在作用。 1 介绍 近些年，从头设计蛋白质领域取得了显著进展，但是基于模拟的预测仍然不能很好处理大型天然蛋白质复合物，蛋白质功能的物理相互作用尚不清楚。 在这项工作中，研究人员将机器学习引导的多样化应用于复杂的多蛋白装配体AAV衣壳，以测试从高通量实验收集的数据能否用于机器学习模型，成功指导功能性和多样化序列变体设计。 为了评估纯数据驱动的多元化方法，作者在二十面体AAV2 VP1蛋白三重对称轴附近生成了合成序列。 为了评估机器学习指导序列设计的不同策略，作者研究了训练集设计和机器学习模型架构的影响。 图2 生成多样序列 对于每个数据集-架构组合，对得分最高的模型选择和模型设计序列进行了合成，来自CNN和RNN模型的模型选择序列在WT的6个突变处显示出接近100％的活力，许多模型设计的野生型突变序列是可行的
64920发布于 2021-03-03 - 来自专栏Y大宽
6️⃣蛋白质序列的功能信息分析2:基于蛋白质结构域domain和功能位点分析
[序列比对和序列特征分析总目录](https://www.jianshu.com/p/878f2b2495ae 结构域domain比较抽象，属于蛋白质构象中二级结构和三级结构之间的一个层次，一般每个结构域有 InterProScan数据库：online和linux（无mac和window） nterPro将来自许多其他资源的蛋白质功能的预测信息统一在一起，概述了蛋白质所属的家族及其所包含的域和位点。 非常全面，，将UniProtDB，PROTSITE,PRINTS,PFAM,ProDom等数据库中含有的蛋白质序列的结构域，motif等合并统一，包含了蛋白质所属的家族，及其所包含的结构域和功能位点。
3.1K00发布于 2019-03-04 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达宿主菌株与表达载体的选择1. C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 例如，使用硫氧还蛋白（Thioredoxin, Trx）作为融合伴体，可大幅提高表达溶解性，并通过加Tag（如6×His）简化纯化步骤，之后切除伴体以获得目标蛋白。 例如使用携带冷激蛋白promoter的表达载体，在较低温度（如11℃）下诱导，可显著提高可溶表达几率。蛋白表达定制服务1. 大规模表达与裂解；6. 蛋白纯化：亲和层析 → 可选凝胶过滤或离子交换等进一步纯化；7. 酶切去伴体：如需去除融合标签，采用特异性酶处理；8.
64210编辑于 2025-08-25- 来自专栏编程碎碎念
C语言
这篇博客主要介绍了如何通过对C语言底层，以及指针的掌握，实现对各种简单函数的泛型编码 这是一个普通的数据交换函数，但特殊在它使用泛型的方式实现的： void swap( void *vp1, void *vp2, int size) { char buffer[size]; memcpy(buffer,vp1,vp2,size); memcpy(vp1,vp2,size); memcpy
13K40编辑于 2022-06-23 - 来自专栏新智元
Meta打造首个「蛋白质宇宙」全景图！用150亿参数语言模型，预测了6亿+蛋白质结构
利用大型语言模型 ，打造了一个超过6亿个宏基因组结构的数据库，让蛋白质结构预测提速60倍。 Meta在蛋白质结构的探索上又前进了一步！ 这次他们瞄准的是更大的目标领域：宏基因组学。 由于宏基因组学的研究对象无所不包，远远超过了构成动植物生命的蛋白质，可以说是地球上最不为人知的蛋白质。 为此，Meta AI用上了最新的大型语言模型、打造了一个超过6亿个宏基因组结构的数据库，并提供一个API，让科学家轻松检索与工作相关的特定蛋白质结构。 正是这种结构和生物作用的未知性，通过宏基因组学发现的新蛋白质，甚至可以称为蛋白质宇宙的「暗物质」。 近些年，基因测序方面的进步让编目数十亿宏基因组蛋白质序列成为可能。 事实上，借助于这种新的结构预测能力，Meta在短短两周内用一个由大约2000个GPU组成的集群上，预测出了图谱中超过6亿个宏基因组蛋白质的序列。
42240编辑于 2023-01-07 【辰辉创聚生物】包涵体蛋白纯化|可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|原核蛋白表达
在生物技术与分子生物学中，原核蛋白表达体系（尤其是大肠杆菌蛋白表达）因操作简便、生长速度快、成本低廉，是获取重组蛋白的重要途径。 因此，在工程过程中，提升可溶性蛋白表达与完善包涵体蛋白的纯化与复性策略，是实现高效、活性蛋白回收的关键。可溶性蛋白表达策略避免目标蛋白形成沉淀、提高可溶性表达是首选路径。 6、低温适应菌株：如 ArcticExpress 系统携带冷适应伴侣，可在极低温下表达提高可溶性。 通过上述策略，可显著在原核蛋白表达 / 大肠杆菌蛋白表达系统中提升可溶性蛋白表达比率，从而降低进入包涵体途径的蛋白量。包涵体蛋白纯化流程当可溶性表达不足时，包涵体表达成为高产获取目标蛋白的重要替代。 （2）蛋白溶解（Solubilization）传统方法利用高浓度变性剂（如 6–8 M 尿素或 Guanidine-HCl）及还原剂（DTT/TCEP）彻底展开蛋白结构。
36710编辑于 2025-09-02- 来自专栏医学数据库百科
蛋白功能预测
我们在遇到一些新的蛋白的时候，经常需要去了解这个蛋白的功能。如果是一个新的还没有功能注释的蛋白，一般数据库就用不了了。这个时候就可以使用 NetGo 来对蛋白的序列进行功能注释了。 ? NetGo基于三重信息来对蛋白序列进行功能预测： 基于已知的功能信息信息(GO数据库) 基于STRING蛋白相互作用数据库进行注释 如果没有互作蛋白的可以进行同源转换进行注释。 数据库评价 对于蛋白功能预测的话，已知的蛋白基本上都已经基于GO预测好了。如果我们研究的是已知常规蛋白的话，其实可以去类似Genecards或NCBI的gene数据库直接看的。 这个数据库更多的可以用于新发现的蛋白的预测，或者说一个基因不同转录本之间的研究，看有没有功能的区别。
92810发布于 2020-06-01 - 来自专栏DrugOne
用蛋白语言模型改进蛋白复合物预测
AlphaFold-Multimer 就提升了蛋白质复合物结构的预测水平，但其准确性依然取决于多序列比对（MSA）结果。 同时，蛋白质语言模型也在不同的工作中被广泛应用，它可以捕捉到序列中的约束和共进化信息。 图 2：不同方法在不同域上的 DockQ 比较 作者还可视化了 5D6H、6KIP、6FYH、4LJO 这 4 个 PDB 结构，如图 3 所示，结果显示用 ColAttn 方法能精准预测而使用 AlphaFold-Multimer 在第 6-12 层构造的 ColAttn 在识别同源序列上比前几层更加精确。 图 6：不同层上 DockQ 得分 4 总结 本文基于预训练蛋白语言模型，探索了一些 MSA 配对算法构建有效间相互作用的效果，这篇文章也是首次将蛋白语言模型用来构造联合 MSA，实验结果证明本文提出的
73320编辑于 2022-11-28 【辰辉创聚生物】膜蛋白表达|无细胞蛋白表达|重组蛋白表达生产
高可控性无细胞系统可以精确控制反应条件，如温度、pH、离子强度和底物浓度等，从而优化蛋白质的表达和折叠过程。这种可控性对于膜蛋白等复杂蛋白的表达至关重要。3. 无细胞蛋白表达系统在膜蛋白研究中的应用1. 膜蛋白的表达和纯化膜蛋白由于其疏水性和结构复杂性，传统的细胞表达系统难以高效表达和纯化。 膜蛋白的功能研究无细胞系统能够在体外合成具有功能的膜蛋白，如离子通道、受体和转运蛋白等，为其功能研究提供了便利。通过与膜片钳技术、荧光标记和质谱分析等方法结合，可以深入探讨膜蛋白的功能机制。4. 膜蛋白的药物筛选膜蛋白是许多药物的靶点，如G蛋白偶联受体（GPCR）和离子通道等。无细胞系统能够在体外合成目标膜蛋白，并进行高通量药物筛选，为新药的开发提供了有效的平台。 此外，结合计算模拟和结构生物学技术，也有助于深入探讨膜蛋白的功能机制。无细胞蛋白表达系统作为一种高效、可控和灵活的蛋白合成方法，在膜蛋白研究中具有重要应用价值。
36610编辑于 2025-09-09- 来自专栏量子位
AlphaFold对手来了：Meta发布6亿“暗物质”蛋白预测结果，仅用2周完成
Meta的蛋白质预测大模型ESMFold，刚刚公布了其最新成果： 6亿多种蛋白结构预测结果，而且还是“蛋白质中的暗物质”——宏基因组蛋白（Metagenomic Proteins）。 宏基因组蛋白，简单来说就是特定时刻下，环境微生物表达的所有蛋白。 它们来自细菌、病毒和其他尚未确定特征的微生物，数量非常庞大。 另外，在单个英伟达V100 GPU上，ESMFold可以在14.2秒内对含有384个残基的蛋白质进行预测，比AlphaFold2快6倍。 而对于较短的序列，它甚至比AlphaFold2快了60倍。 看到这点，你或许会疑惑：预测蛋白质结构的模型，和语言模型有什么关系？ 一方面，从数据层面来看，语言和蛋白质结构都具有离散性。 不过需要说明的一点是，Meta的研究人员也表示，这6亿多个预测出来的蛋白质结构目前还没有被定性，还需后续的核验、分类等。 ......
48620编辑于 2022-12-08 【辰辉创聚生物】哺乳动物细胞蛋白表达|HEK293蛋白表达|CHO细胞蛋白表达|哺乳蛋白瞬时表达
哺乳动物蛋白表达是指将目标基因导入哺乳动物细胞（如CHO、HEK293等）后，利用其与人类高度相似的转录、翻译及翻译后修饰机制，在细胞内合成并加工目标蛋白的过程。 其优势在于适合快速验证蛋白功能、小规模制备和结构分析。例如，研究者常在 HEK293E 中快速获得融合蛋白或重组受体蛋白，用于体外功能实验。 蛋白表达培养悬浮培养配合优化培养基（如 Expi293 系统），可在一周内获得毫克至克级蛋白产量。4. 磷酸化、乙酰化、甲基化等修饰：调控蛋白功能和定位；4、内质网和高尔基体的质量控制：能降解错误折叠蛋白，保证产物一致性。 哺乳动物细胞蛋白表达系统因其天然的折叠与修饰能力，成为表达结构复杂、功能敏感蛋白的首选平台。
38310编辑于 2025-08-27【辰辉创聚生物】可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|蛋白表达纯化
然而，由于异源蛋白表达过程中常出现蛋白易聚集成包涵体、降解或表达水平低等问题，导致可溶性表达效率不高。因此，实现重组蛋白在 E. coli 中的可溶表达，是确保后续纯化、结构功能研究与应用的关键。 ③．蛋白毒性，对宿主生长造成抑制，影响表达。④．蛋白降解，长时间表达或表达条件不当，宿主蛋白酶作用造成目标蛋白损耗。因此，提升可溶性表达，对科研与产业都具有重要意义。 6．分泌表达途径将目标蛋白导入周质空间或培养上清，可以利用较低蛋白酶活性和氧化环境有利于二硫键形成。常用信号肽如 PelB、OmpA、PhoA 等，经过 Sec、SRP 或 TAT 分泌通路实现导出。 融合标签与纯化标签融合提高表达量专利中提到一种复合融合标签结构（T7 tag + His6 + Strep II + EK 切割位点），克隆到 N 端，经过密码子优化，表达量较常规 His 标签提高了约 表达溶解性检测 细胞破碎后离心，取上清与沉淀分析 SDS–PAGE 比较溶解和包涵体表达的比例6.
35810编辑于 2025-09-11
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