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【辰辉创聚生物】深度解析：肠道病毒71型（EV71）重组蛋白——科研的关键工具与抗原标准
基因组为单股正链RNA，编码一个多聚蛋白前体，该前体经酶切后产生四个结构蛋白（VP1、VP2、VP3、VP4）和七个非结构蛋白。 在病毒的生命周期中，结构蛋白，尤其是VP1蛋白，构成了病毒衣壳的主要外部架构，是决定病毒血清型特异性和宿主细胞受体结合的关键因子。 EV71 VP1 重组蛋白作为最重要的抗原蛋白，重组VP1蛋白是EV71科研中的“明星分子”。 EV71 VP2 与 VP3 重组蛋白VP2和VP3蛋白常与VP1在空间上紧密相邻，共同形成中和性抗原表位。 蛋白-蛋白相互作用：探寻病毒蛋白与宿主因子之间的相互作用网络，揭示病毒致病机理。5. EV71 抗原片段/多肽针对VP1等蛋白上的特异性抗原表位（如SP70表位）设计合成的重组多肽。
23410编辑于 2025-12-18柯萨奇病毒及其重组蛋白：结构、生命周期与科研工具解析
其衣壳由60个重复的原聚体单元组装而成，每个原聚体包含四种病毒蛋白（Viral Protein，VP）：VP1、VP2、VP3和VP4。 这四种蛋白由一条约7.4kb的单股正链RNA基因组编码的多聚蛋白前体，经病毒蛋白酶切割而成。VP1、VP2、VP3：构成衣壳的外表面，决定了病毒的血清型和抗原性。 二、 病毒基因组与编码蛋白的功能原理柯萨奇病毒的基因组RNA本身具有mRNA功能，其序列包含一个长的开放阅读框， flanked by 5‘和3’非翻译区（UTR）。 5‘ UTR内部存在内部核糖体进入位点（IRES），驱动病毒蛋白的帽非依赖性翻译。 这些重组蛋白是研究其生物功能的基石工具。衣壳蛋白（尤其是VP1）：重组表达的VP1蛋白可折叠形成特定的空间构象，模拟其天然状态下的抗原表位。
25010编辑于 2025-12-24口蹄疫病毒（FMDV）分子结构与重组蛋白技术原理
病毒基因组为一条约8.3 kb的正义单股RNA，5′端共价连接病毒蛋白VPg，3′端带有多聚腺苷酸尾（poly(A)）。 从科研角度看，FMDV这种单ORF—多蛋白产物的基因组织形式，使其成为研究病毒蛋白加工、蛋白酶识别序列以及多蛋白协同功能的重要模型体系。二、FMDV结构蛋白的蛋白结构特性1. VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型FMDV的病毒衣壳由60个重复的原型结构单元组成，每个单元包含VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白。 其中：VP1、VP2、VP3位于衣壳外层，主要呈β折叠主导的桶状结构（β-barrel），是典型的picornavirus衣壳蛋白构型；VP4位于衣壳内侧，与RNA基因组相邻，在病毒装配和稳定性中起辅助作用 VP1蛋白表面暴露程度最高，其G-H loop区域具有高度柔性，是病毒结构中最易发生构象变化的片段之一。这一结构特性使VP1在蛋白互作、抗原识别和构象分析实验中具有代表性意义。2.
25910编辑于 2025-12-25【辰辉创聚生物】手足口病主要病原体：肠道病毒EV71结构与重组蛋白研究全解析
病毒基因组约7.4kb，编码产生4个结构蛋白和7个非结构蛋白。这种基因组结构决定了病毒的生命周期和致病特性。在病毒结构中，衣壳蛋白承担着关键功能。VP1蛋白是主要的抗原决定簇，负责受体识别和结合。 VP2和VP3蛋白与VP1共同构成衣壳外表面，而VP4蛋白位于衣壳内侧，与基因组相互作用。病毒表面的"峡谷"结构是其识别宿主细胞受体的关键区域，这一结构特征在感染过程中起着决定性作用。 EV71关键蛋白的功能特性EV71的蛋白系统具有明确的功能分工。结构蛋白不仅提供物理保护，更在感染过程中发挥多重作用。VP1蛋白通过与SCARB2等受体的特异性结合，启动病毒感染过程。 同时，VP1蛋白上的抗原表位是中和抗体的主要作用靶点，这一特性使其成为疫苗研发的核心关注对象。非结构蛋白在病毒复制中扮演重要角色。 这些蛋白的协同作用确保了病毒的有效复制和传播。EV71的生命周期简述附着与内化：病毒通过VP1与宿主细胞膜上的特异性受体结合，通过网格蛋白介导的内存作用进入细胞。
15500编辑于 2025-12-26【辰辉创聚生物】柯萨奇病毒（Coxsackievirus，CV）的分子结构与重组蛋白技术原理解析
CV的基因组为一条正义单股RNA，全长约7.4kb，5′端连接病毒基因组蛋白VPg，3′端带有poly(A)尾。 二、柯萨奇病毒结构蛋白的分子结构特点1.VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型柯萨奇病毒衣壳由VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白构成，每种蛋白在病毒颗粒中以60个拷贝对称排列：VP1：位于衣壳表面 VP1表面的峡谷样结构（canyonregion）是研究病毒受体结合和构象变化的重要结构基础，在蛋白结构分析和体外结合实验中具有高度关注度。 2.3C蛋白酶与多蛋白加工体系3C蛋白酶是CV蛋白成熟加工的核心分子，具有高度保守的折叠方式和底物识别口袋。科研中，3C蛋白常用于研究病毒蛋白酶的结构–功能关系及蛋白切割特异性。 四、柯萨奇病毒蛋白与宿主信号通路的基础关联1.翻译起始与IRES依赖机制柯萨奇病毒基因组5′端包含IRES结构，可直接招募核糖体启动翻译。
24910编辑于 2025-12-23- 来自专栏用户3030674的专栏
Android事件分发机制详解
事件分发的调度者与指挥者，触发的第一个方法 2、onInterceptTouchEvent，决定是否拦截事件： 3、如果拦截事件，调用当前控件的onTouchEvent方法， 4、如果不拦截，判断是否有子控件， 5、 四、示例Demo（示例中的代码是不考虑下面说的特殊情况的） 布局文件 <VP1> <VP2> <CustomView/> </VP2> </VP1> 1、控件都不消费 down事件 Log:-Activity :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log: :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log:
86440发布于 2018-09-14 - 来自专栏无细胞蛋白表达
无细胞蛋白表达如何加速激酶药物研发：5天完成DNA到蛋白表征
技术案例：利用无细胞蛋白表达系统实现BTK蛋白5天快速表征在蛋白质研究和药物研发过程中，研究人员通常需要获得稳定且具有活性的蛋白样品，以开展结构研究、功能研究以及小分子结合分析。 本文介绍一个基于无细胞蛋白表达技术的研究案例，展示如何在约 5 天内完成从 DNA 到蛋白表征的研究流程。 无细胞蛋白表达undefined在无细胞蛋白表达体系中进行蛋白合成。蛋白筛选与纯化undefined对表达蛋白进行筛选和纯化，以获得可溶性蛋白样品。 相比传统蛋白表达方法，该流程具有以下优势：显著缩短实验周期 提高蛋白表达效率 支持多构建体并行筛选 在部分实验流程中，从 DNA 构建体到蛋白功能表征的整个过程可在约 5 天内完成。 FAQ什么是无细胞蛋白表达？无细胞蛋白表达是一种在体外体系中合成蛋白质的技术方法，通过利用细胞裂解液中的蛋白翻译体系，在试管中直接完成蛋白质合成。无细胞蛋白表达相比传统表达有什么优势？
17130编辑于 2026-03-09 - 来自专栏智能生信
Nat.Biotechnol. | 机器学习揭示克服基因疗法局限的秘诀
这项工作运用深度学习技术来设计高度多样化的腺相关病毒（AAV）衣壳蛋白变异体作为有效的DNA载体以扩大基因疗法的适用范围。另外该方法可以在产生改良病毒载体和蛋白质治疗剂方面发挥潜在作用。 1 介绍 近些年，从头设计蛋白质领域取得了显著进展，但是基于模拟的预测仍然不能很好处理大型天然蛋白质复合物，蛋白质功能的物理相互作用尚不清楚。 在这项工作中，研究人员将机器学习引导的多样化应用于复杂的多蛋白装配体AAV衣壳，以测试从高通量实验收集的数据能否用于机器学习模型，成功指导功能性和多样化序列变体设计。 为了评估纯数据驱动的多元化方法，作者在二十面体AAV2 VP1蛋白三重对称轴附近生成了合成序列。 为了评估机器学习指导序列设计的不同策略，作者研究了训练集设计和机器学习模型架构的影响。 该研究为有效的模型指导的深序列空间探索奠定了基础，并为基础生物学和蛋白质工程提供了支持。 参考资料 Bryant, D.H., Bashir, A., Sinai, S. et al.
64920发布于 2021-03-03 - 来自专栏Y大宽
5️⃣蛋白质的特征信息3:卷曲螺旋预测
序列比对和序列特征分析总目录 卷曲螺旋是蛋白质中的结构motif，其中2-7个α-螺旋像绳索一样缠绕在一起，其中最常见的类型是二聚体和三聚体。 许多卷曲螺旋型蛋白质参与重要的生物学功能，例如基因表达的调节的转录因子。 比如c-Fos和c-jun。
2.8K10发布于 2019-03-04 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达宿主菌株与表达载体的选择1. C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 质粒拷贝数与选择标记：高拷贝质粒能提高表达量，但可能增加宿主负担；低拷贝质粒适合对宿主敏感或有毒的目标蛋白。重组蛋白表达纯化策略1. 例如使用携带冷激蛋白promoter的表达载体，在较低温度（如11℃）下诱导，可显著提高可溶表达几率。蛋白表达定制服务1. 小规模表达筛选：不同诱导温度、菌株、培养方式下检测表达产量与溶解性；5. 大规模表达与裂解；6. 蛋白纯化：亲和层析 → 可选凝胶过滤或离子交换等进一步纯化；7.
64210编辑于 2025-08-25- 来自专栏编程碎碎念
C语言
这篇博客主要介绍了如何通过对C语言底层，以及指针的掌握，实现对各种简单函数的泛型编码 这是一个普通的数据交换函数，但特殊在它使用泛型的方式实现的： void swap( void *vp1, void *vp2, int size) { char buffer[size]; memcpy(buffer,vp1,vp2,size); memcpy(vp1,vp2,size); memcpy
13K40编辑于 2022-06-23 【辰辉创聚生物】包涵体蛋白纯化|可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|原核蛋白表达
在生物技术与分子生物学中，原核蛋白表达体系（尤其是大肠杆菌蛋白表达）因操作简便、生长速度快、成本低廉，是获取重组蛋白的重要途径。 然而，在高水平表达时，目标蛋白往往以包涵体蛋白形式沉淀，形成不可溶的聚集物。这种现象虽影响生物活性蛋白得率，但其高表达量、易纯化等特性使得包涵体蛋白纯化成为不可忽视的技术路线。 因此，在工程过程中，提升可溶性蛋白表达与完善包涵体蛋白的纯化与复性策略，是实现高效、活性蛋白回收的关键。可溶性蛋白表达策略避免目标蛋白形成沉淀、提高可溶性表达是首选路径。 5、培养添加剂优化：如渗透保护剂（甘氨酸-甜菜碱、山梨醇）、乙醇、维生素（如硫胺素、核黄素）、辅因子等，有助于提高可溶性表达。 通过上述策略，可显著在原核蛋白表达 / 大肠杆菌蛋白表达系统中提升可溶性蛋白表达比率，从而降低进入包涵体途径的蛋白量。包涵体蛋白纯化流程当可溶性表达不足时，包涵体表达成为高产获取目标蛋白的重要替代。
36710编辑于 2025-09-02- 来自专栏医学数据库百科
蛋白功能预测
我们在遇到一些新的蛋白的时候，经常需要去了解这个蛋白的功能。如果是一个新的还没有功能注释的蛋白，一般数据库就用不了了。这个时候就可以使用 NetGo 来对蛋白的序列进行功能注释了。 ? NetGo基于三重信息来对蛋白序列进行功能预测： 基于已知的功能信息信息(GO数据库) 基于STRING蛋白相互作用数据库进行注释 如果没有互作蛋白的可以进行同源转换进行注释。 数据库评价 对于蛋白功能预测的话，已知的蛋白基本上都已经基于GO预测好了。如果我们研究的是已知常规蛋白的话，其实可以去类似Genecards或NCBI的gene数据库直接看的。 这个数据库更多的可以用于新发现的蛋白的预测，或者说一个基因不同转录本之间的研究，看有没有功能的区别。
92810发布于 2020-06-01 - 来自专栏DrugOne
用蛋白语言模型改进蛋白复合物预测
AlphaFold-Multimer 就提升了蛋白质复合物结构的预测水平，但其准确性依然取决于多序列比对（MSA）结果。 同时，蛋白质语言模型也在不同的工作中被广泛应用，它可以捕捉到序列中的约束和共进化信息。 ）和 MSA 深度（MSA_Depth），结果如图 5 所示。 图 5：不同因素对结果的影响 作者使用预测结构的 DockQ 得分评估 ColAttn 构建的间相互作用质量，当层数为 6 或 7 时，效果是最好的。 图 6：不同层上 DockQ 得分 4 总结 本文基于预训练蛋白语言模型，探索了一些 MSA 配对算法构建有效间相互作用的效果，这篇文章也是首次将蛋白语言模型用来构造联合 MSA，实验结果证明本文提出的
73320编辑于 2022-11-28 【辰辉创聚生物】膜蛋白表达|无细胞蛋白表达|重组蛋白表达生产
高可控性无细胞系统可以精确控制反应条件，如温度、pH、离子强度和底物浓度等，从而优化蛋白质的表达和折叠过程。这种可控性对于膜蛋白等复杂蛋白的表达至关重要。3. 无细胞蛋白表达系统在膜蛋白研究中的应用1. 膜蛋白的表达和纯化膜蛋白由于其疏水性和结构复杂性，传统的细胞表达系统难以高效表达和纯化。 膜蛋白的功能研究无细胞系统能够在体外合成具有功能的膜蛋白，如离子通道、受体和转运蛋白等，为其功能研究提供了便利。通过与膜片钳技术、荧光标记和质谱分析等方法结合，可以深入探讨膜蛋白的功能机制。4. 膜蛋白的药物筛选膜蛋白是许多药物的靶点，如G蛋白偶联受体（GPCR）和离子通道等。无细胞系统能够在体外合成目标膜蛋白，并进行高通量药物筛选，为新药的开发提供了有效的平台。 此外，结合计算模拟和结构生物学技术，也有助于深入探讨膜蛋白的功能机制。无细胞蛋白表达系统作为一种高效、可控和灵活的蛋白合成方法，在膜蛋白研究中具有重要应用价值。
36610编辑于 2025-09-09【辰辉创聚生物】哺乳动物细胞蛋白表达|HEK293蛋白表达|CHO细胞蛋白表达|哺乳蛋白瞬时表达
哺乳动物蛋白表达是指将目标基因导入哺乳动物细胞（如CHO、HEK293等）后，利用其与人类高度相似的转录、翻译及翻译后修饰机制，在细胞内合成并加工目标蛋白的过程。 其优势在于适合快速验证蛋白功能、小规模制备和结构分析。例如，研究者常在 HEK293E 中快速获得融合蛋白或重组受体蛋白，用于体外功能实验。 蛋白表达培养悬浮培养配合优化培养基（如 Expi293 系统），可在一周内获得毫克至克级蛋白产量。4. 磷酸化、乙酰化、甲基化等修饰：调控蛋白功能和定位；4、内质网和高尔基体的质量控制：能降解错误折叠蛋白，保证产物一致性。 哺乳动物细胞蛋白表达系统因其天然的折叠与修饰能力，成为表达结构复杂、功能敏感蛋白的首选平台。
38310编辑于 2025-08-27【辰辉创聚生物】可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|蛋白表达纯化
然而，由于异源蛋白表达过程中常出现蛋白易聚集成包涵体、降解或表达水平低等问题，导致可溶性表达效率不高。因此，实现重组蛋白在 E. coli 中的可溶表达，是确保后续纯化、结构功能研究与应用的关键。 ③．蛋白毒性，对宿主生长造成抑制，影响表达。④．蛋白降解，长时间表达或表达条件不当，宿主蛋白酶作用造成目标蛋白损耗。因此，提升可溶性表达，对科研与产业都具有重要意义。 5．培养条件与诱导参数优化诱导温度：较低温度（如 16–25 ℃）有助于缓慢折叠和可溶性表达，减少包涵体形成。 例如，可以采用自诱导培养基（含乳糖与甘油），不需 IPTG 自动诱导表达，菌体生长更缓和，蛋白质量更好；另外，高密度培养下诱导条件合适能产出更多可溶蛋白。5. 优化表达条件 温度：16–25 ℃ 低温诱导 IPTG 浓度：0.05–0.5 mM，或采用自诱导培养 诱导时间：4–20 h，适当延长 培养方式：摇瓶 vs 发酵罐（高密度）5.
35710编辑于 2025-09-11- 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第5期搜库软件之 MaxQuant 再介绍
1 .前情提要 第三期理论教程结尾时讲到蛋白质三大元素整合以及搜库过程是理论谱图和实际谱图的匹配过程 ? ? a) 原理 1 Controlling FDRs 控制假阳性: 从复杂的自底向上的蛋白质组学实验中得到可靠的蛋白质鉴定需要严格的统计分析和对错误鉴定的严格控制。 将原数据库（target database）中的所有蛋白序列逐条反转，或随机打乱顺序, 得到 反相数据库 (decoy database) 反相数据库 (decoy database) 中的蛋白数目，长度 Protein groups ：有些蛋白质非常相似，在MaxQuant中，为了避免蛋白质水平上的识别计数过高，并使定量信息明确。通常这些蛋白含有特定蛋白的异构体，也可能是来自不同基因座的同源蛋白质。 LFQ intensity ：LFQ intensity 非标定量 所得的蛋白的相对丰度 iBAQ protein intensity ：某一个蛋白所鉴定的所有肽段丰度的总和 除以这一蛋白中 肽段的数量
21.9K1413发布于 2019-08-06 - 来自专栏Y大宽
5️⃣蛋白质的特征信息2:信号肽的预测和识别
序列比对和序列特征分析总目录 信号肽signal peptide是新合成多肽链中的末端（通常N末端）的氨基酸序列，这个序列可以指导蛋白质的跨膜转移。 信号肽中包含至少一个带正电荷的氨基酸和一个高度疏水区以通过细胞膜 信号肽是新生肽链分泌到细胞外的信号也是一些蛋白质在细胞内的定位信号 因为分泌到胞外的蛋白质不含有信号肽，所以只能从细胞内分离不成熟的肽链 HGFAC 1 输入蛋白质序列：FASTA格式 其他参数设置：待续。。。 ? 2 结果 ? ? Result
2.9K30发布于 2019-03-04 【辰辉创聚生物】酵母蛋白表达|酵母表达系统|异源蛋白表达|真核蛋白表达
酵母是真核生物中最常用的异源蛋白表达平台之一。 酵母蛋白表达宿主系统1、酿酒酵母 (S. cerevisiae)作为最早被用于异源蛋白表达的真核宿主，酿酒酵母的遗传背景清晰，分子生物学工具完善，适合基础研究和结构相对简单的蛋白表达。 折叠效率与伴侣蛋白共表达在高水平表达过程中，外源蛋白容易在内质网中错误折叠或聚集，引发内质网应激反应。 为提高蛋白折叠与分泌效率，研究者常采用以下策略：共表达分子伴侣蛋白（如 BiP、PDI），增强折叠能力；诱导内质网未折叠蛋白反应（UPR），提高宿主细胞对折叠负担的耐受性；通过基因工程方式优化宿主的折叠环境 5' UTR 调控：最新研究显示调整 P. pastoris 5'UTR 中“G”核苷酸频率可显著提高表达强度；通过设计 KZ3 变体组合表达强度提升明显。
37610编辑于 2025-08-28
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