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【辰辉创聚生物】深度解析：肠道病毒71型（EV71）重组蛋白——科研的关键工具与抗原标准
基因组为单股正链RNA，编码一个多聚蛋白前体，该前体经酶切后产生四个结构蛋白（VP1、VP2、VP3、VP4）和七个非结构蛋白。 VP2蛋白和VP3蛋白同样暴露于病毒表面，与VP1共同构成主要的抗原位点，在病毒组装和稳定性中发挥重要作用。而VP4蛋白位于衣壳内部，与病毒基因组释放有关。 EV71 VP1 重组蛋白作为最重要的抗原蛋白，重组VP1蛋白是EV71科研中的“明星分子”。 EV71 VP2 与 VP3 重组蛋白VP2和VP3蛋白常与VP1在空间上紧密相邻，共同形成中和性抗原表位。 4. EV71 非结构蛋白重组蛋白如2A蛋白酶、3C蛋白酶等。这些蛋白在病毒复制和宿主细胞调控中起关键作用。
23410编辑于 2025-12-18【辰辉创聚生物】手足口病主要病原体：肠道病毒EV71结构与重组蛋白研究全解析
病毒基因组约7.4kb，编码产生4个结构蛋白和7个非结构蛋白。这种基因组结构决定了病毒的生命周期和致病特性。在病毒结构中，衣壳蛋白承担着关键功能。VP1蛋白是主要的抗原决定簇，负责受体识别和结合。 VP2和VP3蛋白与VP1共同构成衣壳外表面，而VP4蛋白位于衣壳内侧，与基因组相互作用。病毒表面的"峡谷"结构是其识别宿主细胞受体的关键区域，这一结构特征在感染过程中起着决定性作用。 EV71关键蛋白的功能特性EV71的蛋白系统具有明确的功能分工。结构蛋白不仅提供物理保护，更在感染过程中发挥多重作用。VP1蛋白通过与SCARB2等受体的特异性结合，启动病毒感染过程。 同时，VP1蛋白上的抗原表位是中和抗体的主要作用靶点，这一特性使其成为疫苗研发的核心关注对象。非结构蛋白在病毒复制中扮演重要角色。 这些蛋白的协同作用确保了病毒的有效复制和传播。EV71的生命周期简述附着与内化：病毒通过VP1与宿主细胞膜上的特异性受体结合，通过网格蛋白介导的内存作用进入细胞。
15500编辑于 2025-12-26口蹄疫病毒（FMDV）分子结构与重组蛋白技术原理
从科研角度看，FMDV这种单ORF—多蛋白产物的基因组织形式，使其成为研究病毒蛋白加工、蛋白酶识别序列以及多蛋白协同功能的重要模型体系。二、FMDV结构蛋白的蛋白结构特性1. VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型FMDV的病毒衣壳由60个重复的原型结构单元组成，每个单元包含VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白。 其中：VP1、VP2、VP3位于衣壳外层，主要呈β折叠主导的桶状结构（β-barrel），是典型的picornavirus衣壳蛋白构型；VP4位于衣壳内侧，与RNA基因组相邻，在病毒装配和稳定性中起辅助作用 VP1蛋白表面暴露程度最高，其G-H loop区域具有高度柔性，是病毒结构中最易发生构象变化的片段之一。这一结构特性使VP1在蛋白互作、抗原识别和构象分析实验中具有代表性意义。2. 结构蛋白的装配逻辑在病毒天然生命周期中，VP2与VP4最初以VP0形式存在，随后在成熟过程中裂解。
25910编辑于 2025-12-25柯萨奇病毒及其重组蛋白：结构、生命周期与科研工具解析
其衣壳由60个重复的原聚体单元组装而成，每个原聚体包含四种病毒蛋白（Viral Protein，VP）：VP1、VP2、VP3和VP4。 VP1是主要的抗原决定簇所在区域，负责与宿主细胞受体特异性结合，是中和抗体的主要靶点。VP4：位于衣壳内侧，与病毒基因组RNA相连，在病毒进入细胞后，参与病毒基因组从衣壳中的释放。 它不仅负责切割病毒多聚蛋白，还能切割宿主细胞的真核起始因子4G（eIF4G），关闭宿主细胞的蛋白质合成，迫使细胞资源转向病毒蛋白生产。 这些重组蛋白是研究其生物功能的基石工具。衣壳蛋白（尤其是VP1）：重组表达的VP1蛋白可折叠形成特定的空间构象，模拟其天然状态下的抗原表位。 共表达VP1、VP0（VP2+VP4前体）、VP3可自组装成病毒样颗粒，其在形态和抗原性与真实病毒高度相似，但无感染性，为安全研究病毒组装和免疫识别提供了理想模型。
25010编辑于 2025-12-24【辰辉创聚生物】柯萨奇病毒（Coxsackievirus，CV）的分子结构与重组蛋白技术原理解析
二、柯萨奇病毒结构蛋白的分子结构特点1.VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型柯萨奇病毒衣壳由VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白构成，每种蛋白在病毒颗粒中以60个拷贝对称排列：VP1：位于衣壳表面 ，含有多个柔性环区，是衣壳蛋白中结构可变性最高的成员；VP2、VP3：形成衣壳主体框架，主要由β折叠结构组成；VP4：位于衣壳内侧，与病毒RNA直接邻近。 VP1表面的峡谷样结构（canyonregion）是研究病毒受体结合和构象变化的重要结构基础，在蛋白结构分析和体外结合实验中具有高度关注度。 2.结构蛋白的组装逻辑在天然病毒成熟过程中，VP0（VP2+VP4前体）裂解是病毒衣壳稳定化的关键步骤。科研中，通过分离或重组表达单一结构蛋白，可用于分析衣壳亚基之间的空间互作关系及构象依赖性。 2.3C蛋白酶与多蛋白加工体系3C蛋白酶是CV蛋白成熟加工的核心分子，具有高度保守的折叠方式和底物识别口袋。科研中，3C蛋白常用于研究病毒蛋白酶的结构–功能关系及蛋白切割特异性。
24910编辑于 2025-12-23- 来自专栏用户3030674的专栏
Android事件分发机制详解
dispatchTouchEvent事件分发的调度者与指挥者，触发的第一个方法 2、onInterceptTouchEvent，决定是否拦截事件： 3、如果拦截事件，调用当前控件的onTouchEvent方法， 4、 四、示例Demo（示例中的代码是不考虑下面说的特殊情况的） 布局文件 <VP1> <VP2> <CustomView/> </VP2> </VP1> 1、控件都不消费 down事件 Log:-Activity :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent :dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log: -Activity:touchEvent：调用 Log:-Activity:touchEvent：返回：false Log:-Activity:dispatchTouchEvent:返回：false 4、
86440发布于 2018-09-14 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (4) 蛋白受体文件的预处理
我们这里可以直接打开我们下载的pdb格式的分子结构文件，如果是PDB数据库的蛋白，我们可以通过命令fetch 1e8y下载。1e8y是我们蛋白的 PDB ID。 我们这里保存为PDB格式蛋白文件文件名称：1E8Y_PYMOL.pdb。 ? 做法是找到网页最下面的Prepare PDB file for docking programs，点进去，上传自己的蛋白结构文件，然后点击send，稍等一下可以直接下载处理过的蛋白结构文件。 ? 接下来就是加氢，因为从pdb数据库中下载蛋白质晶体结构是没有氢原子的（除了很少分辨率小于1A的蛋白质有H），这是一个技术问题。所以我们需要把氢原子加上，这一步是必须的。 另外，有的人可能在保存文件之前会将原子类似设置为AD4 type ，其实这一步不需要，因为我们按照上面的操作，软件会自动设置的。 ? 好了，保存文件后，我们可以删除分子，后续处理小分子。 ?
10.2K63发布于 2021-02-26 - 来自专栏生信小驿站
科研绘图系列：（4）使用PPT绘制蛋白质序列
前文：使用IBS绘制蛋白质或核苷酸序列 - 简书 第一步：插入形状；选择带弧度角的矩阵形状，得到下列的图形 第二步：右键选择填充颜色，设置为清灰色；插入新的矩形，选择不带弧度角的矩形；设置颜色为#E64B35 与前文IBS绘制结果对比： 结论，在绘制蛋白质序列这块，我觉得PPT更加方便和美观，建议最好用PPT来绘制。
3.3K30发布于 2020-07-21 - 来自专栏智能生信
Nat.Biotechnol. | 机器学习揭示克服基因疗法局限的秘诀
1 介绍 近些年，从头设计蛋白质领域取得了显著进展，但是基于模拟的预测仍然不能很好处理大型天然蛋白质复合物，蛋白质功能的物理相互作用尚不清楚。 为了评估纯数据驱动的多元化方法，作者在二十面体AAV2 VP1蛋白三重对称轴附近生成了合成序列。 为了评估机器学习指导序列设计的不同策略，作者研究了训练集设计和机器学习模型架构的影响。 此外，研究人员进一步使用12个编辑半径（μ）对所有设计的序列进行了聚类，并在所得聚类中计算了平均生存力（图4）。在所有生存阈值下，NN模型都优于LR模型。 图4 神经网络在相对于加性模型和LR模型的同等性能水平上产生更大的功能多样性 3 总结 这些多样化策略的成功解决了对具有不同于天然分离物序列的工程化AAV衣壳的迫切需求，证明了即使在有限的训练数据上，数据驱动的模型可以很好地对复杂蛋白质执行 https://doi.org/10.1038/s41587-020-00793-4
64920发布于 2021-03-03 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达宿主菌株与表达载体的选择1. C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 质粒拷贝数与选择标记：高拷贝质粒能提高表达量，但可能增加宿主负担；低拷贝质粒适合对宿主敏感或有毒的目标蛋白。重组蛋白表达纯化策略1. 例如使用携带冷激蛋白promoter的表达载体，在较低温度（如11℃）下诱导，可显著提高可溶表达几率。蛋白表达定制服务1. 构建表达载体：选择合适promoter（如T7、低温诱导promoter）与融合伴体；4. 小规模表达筛选：不同诱导温度、菌株、培养方式下检测表达产量与溶解性；5. 大规模表达与裂解；6.
64210编辑于 2025-08-25- 来自专栏编程碎碎念
C语言
这篇博客主要介绍了如何通过对C语言底层，以及指针的掌握，实现对各种简单函数的泛型编码 这是一个普通的数据交换函数，但特殊在它使用泛型的方式实现的： void swap( void *vp1, void *vp2, int size) { char buffer[size]; memcpy(buffer,vp1,vp2,size); memcpy(vp1,vp2,size); memcpy
13K40编辑于 2022-06-23 - 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第4期 文章搜库过程复现
上周我们公布了，蛋白质组学习小组起飞啦！ 短短几天就获得了250多小伙伴的支持，让我们也更有信心的带领大家掌握一个蛋白质组学数据处理的实战，前面两期我们分享的是： 蛋白质组学第1期-认识基础概念 蛋白质组学第2期-认识蛋白质组学原始数据 蛋白质组学第 3期-蛋白质组学的三大元素 1. 4. 搜库参数 除了设置了LFQ，其他都是采用默认参数。 （4）Up to 5 modifications per peptide were allowed; acety-lation (protein N-terminal) and oxidation (Met
7K67发布于 2019-07-26 - 来自专栏量子位
清华AI蛋白质结构预测，连续4周夺得CAMEO第一
AIRFold在近4周的比赛中，不仅预测结果IDDT分数领先，系统响应时间上也远远领先后几名的团队。 亮眼成绩如何取得？后续又有哪些研究和应用方向？ 兰艳艳教授：挖掘同源信息是目前主流蛋白质结构预测模型以及参赛服务器都会关注的一个关键技术方向，AIRFold的特色集中在获取同源蛋白和对同源蛋白进行优化校正的方法上。 我们设计并实现AIRFold的初衷就是为蛋白质结构预测以及同源蛋白分析这一问题，找到通用的解决方案。 目前主流的结构预测方法，比如AlphaFold2和ESMFold都主要使用单结构域蛋白进行训练，这是因为PDB数据库中单结构域蛋白远多于多结构域蛋白。 在这样一个背景下，我们就更加关注突变蛋白和多构象预测等问题。 蛋白点突变实际上和很多疾病是有关系的。我们现在耳熟能详的一些遗传病，比如囊性纤维化和家族性阿兹海默综合征都是由蛋白发生点突变导致的。
32920编辑于 2022-09-22 【辰辉创聚生物】包涵体蛋白纯化|可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|原核蛋白表达
在生物技术与分子生物学中，原核蛋白表达体系（尤其是大肠杆菌蛋白表达）因操作简便、生长速度快、成本低廉，是获取重组蛋白的重要途径。 因此，在工程过程中，提升可溶性蛋白表达与完善包涵体蛋白的纯化与复性策略，是实现高效、活性蛋白回收的关键。可溶性蛋白表达策略避免目标蛋白形成沉淀、提高可溶性表达是首选路径。 4、伴侣蛋白共表达：如 DnaK–DnaJ–GroEL/ES 蛋白折叠体系，以及过氧化还原系统 DsbA/DsbC 可改善折叠，尤其针对含多二硫键蛋白。 通过上述策略，可显著在原核蛋白表达 / 大肠杆菌蛋白表达系统中提升可溶性蛋白表达比率，从而降低进入包涵体途径的蛋白量。包涵体蛋白纯化流程当可溶性表达不足时，包涵体表达成为高产获取目标蛋白的重要替代。 （4）纯化与活性评估可溶化或复性后的目标蛋白通常还需进一步纯化：亲和层析（如 His-tag、GST-tag、Strep-tag）是高效手段。后续可结合离子交换、凝胶过滤进一步提升纯度与去除聚集体。
36710编辑于 2025-09-02- 来自专栏医学数据库百科
蛋白功能预测
我们在遇到一些新的蛋白的时候，经常需要去了解这个蛋白的功能。如果是一个新的还没有功能注释的蛋白，一般数据库就用不了了。这个时候就可以使用 NetGo 来对蛋白的序列进行功能注释了。 ? NetGo基于三重信息来对蛋白序列进行功能预测： 基于已知的功能信息信息(GO数据库) 基于STRING蛋白相互作用数据库进行注释 如果没有互作蛋白的可以进行同源转换进行注释。 数据库评价 对于蛋白功能预测的话，已知的蛋白基本上都已经基于GO预测好了。如果我们研究的是已知常规蛋白的话，其实可以去类似Genecards或NCBI的gene数据库直接看的。 这个数据库更多的可以用于新发现的蛋白的预测，或者说一个基因不同转录本之间的研究，看有没有功能的区别。
92810发布于 2020-06-01 - 来自专栏DrugOne
用蛋白语言模型改进蛋白复合物预测
AlphaFold-Multimer 就提升了蛋白质复合物结构的预测水平，但其准确性依然取决于多序列比对（MSA）结果。 同时，蛋白质语言模型也在不同的工作中被广泛应用，它可以捕捉到序列中的约束和共进化信息。 图 2：不同方法在不同域上的 DockQ 比较 作者还可视化了 5D6H、6KIP、6FYH、4LJO 这 4 个 PDB 结构，如图 3 所示，结果显示用 ColAttn 方法能精准预测而使用 AlphaFold-Multimer 图 3：结构可视化 不同 MSA 方法具有不同的优势，作者任意结合两种方法组合成 10 个模型，取 Top-5 DockQ 平均得分，如图 4 所示，混合策略都显著好于相应的单个策略。 图 6：不同层上 DockQ 得分 4 总结 本文基于预训练蛋白语言模型，探索了一些 MSA 配对算法构建有效间相互作用的效果，这篇文章也是首次将蛋白语言模型用来构造联合 MSA，实验结果证明本文提出的
73320编辑于 2022-11-28 【辰辉创聚生物】膜蛋白表达|无细胞蛋白表达|重组蛋白表达生产
无细胞蛋白表达系统的优势1. 高效快速无细胞表达系统能够在数小时内完成蛋白质的合成，显著缩短了实验周期。例如，使用大肠杆菌提取物的CFPS系统，能够在4小时内合成出高浓度的目标蛋白。2. 灵活性和多样性无细胞系统可以使用不同来源的细胞提取物，如大肠杆菌、酵母或哺乳动物细胞，满足不同蛋白表达的需求。此外，系统可以方便地进行高通量筛选和多种蛋白的并行表达。4. 无细胞蛋白表达系统在膜蛋白研究中的应用1. 膜蛋白的表达和纯化膜蛋白由于其疏水性和结构复杂性，传统的细胞表达系统难以高效表达和纯化。 膜蛋白的功能研究无细胞系统能够在体外合成具有功能的膜蛋白，如离子通道、受体和转运蛋白等，为其功能研究提供了便利。通过与膜片钳技术、荧光标记和质谱分析等方法结合，可以深入探讨膜蛋白的功能机制。4. 4. 膜蛋白的功能研究难度大膜蛋白的功能研究由于其复杂性和多样性，常常面临挑战。为提高功能研究的效率，可以使用高通量筛选、荧光标记和质谱分析等方法。
36610编辑于 2025-09-09【辰辉创聚生物】哺乳动物细胞蛋白表达|HEK293蛋白表达|CHO细胞蛋白表达|哺乳蛋白瞬时表达
哺乳动物蛋白表达是指将目标基因导入哺乳动物细胞（如CHO、HEK293等）后，利用其与人类高度相似的转录、翻译及翻译后修饰机制，在细胞内合成并加工目标蛋白的过程。 其优势在于适合快速验证蛋白功能、小规模制备和结构分析。例如，研究者常在 HEK293E 中快速获得融合蛋白或重组受体蛋白，用于体外功能实验。 蛋白表达培养悬浮培养配合优化培养基（如 Expi293 系统），可在一周内获得毫克至克级蛋白产量。4. 磷酸化、乙酰化、甲基化等修饰：调控蛋白功能和定位；4、内质网和高尔基体的质量控制：能降解错误折叠蛋白，保证产物一致性。 哺乳动物细胞蛋白表达系统因其天然的折叠与修饰能力，成为表达结构复杂、功能敏感蛋白的首选平台。
38310编辑于 2025-08-27【辰辉创聚生物】可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|蛋白表达纯化
4．宿主菌株选择经典表达株：BL21(DE3)、Rosetta（携带稀有 tRNA）、Origami、Shuffle（增强二硫键形成）。 融合标签与纯化标签融合提高表达量专利中提到一种复合融合标签结构（T7 tag + His6 + Strep II + EK 切割位点），克隆到 N 端，经过密码子优化，表达量较常规 His 标签提高了约 4 目前已有多个案例利用 Sec 或 SRP 通路实现二硫键依赖性蛋白的正确折叠与可溶性表达。4. 培养条件优化综述指出，结合低温诱导、自诱导培养、高密度发酵等方式可显著提高表达量与可溶性。 选择宿主菌株 例如 BL21(DE3)（表达量高）、Rosetta（稀有 tRNA）、Shuffle/Origami（二硫键蛋白） 若毒性蛋白，选 pLysS / pLysE 抑制提前表达4 优化表达条件 温度：16–25 ℃ 低温诱导 IPTG 浓度：0.05–0.5 mM，或采用自诱导培养 诱导时间：4–20 h，适当延长 培养方式：摇瓶 vs 发酵罐（高密度）5
35710编辑于 2025-09-11【辰辉创聚生物】酵母蛋白表达|酵母表达系统|异源蛋白表达|真核蛋白表达
酵母是真核生物中最常用的异源蛋白表达平台之一。 酵母蛋白表达宿主系统1、酿酒酵母 (S. cerevisiae)作为最早被用于异源蛋白表达的真核宿主，酿酒酵母的遗传背景清晰，分子生物学工具完善，适合基础研究和结构相对简单的蛋白表达。 分泌信号肽通过在外源基因前端融合分泌信号肽（如 α-因子前导肽），可以将目标蛋白导入分泌途径，从而将蛋白分泌到培养基中，极大简化下游提取与纯化流程。4. 折叠效率与伴侣蛋白共表达在高水平表达过程中，外源蛋白容易在内质网中错误折叠或聚集，引发内质网应激反应。 为提高蛋白折叠与分泌效率，研究者常采用以下策略：共表达分子伴侣蛋白（如 BiP、PDI），增强折叠能力；诱导内质网未折叠蛋白反应（UPR），提高宿主细胞对折叠负担的耐受性；通过基因工程方式优化宿主的折叠环境
37610编辑于 2025-08-28
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