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【辰辉创聚生物】深度解析：肠道病毒71型（EV71）重组蛋白——科研的关键工具与抗原标准
基因组为单股正链RNA，编码一个多聚蛋白前体，该前体经酶切后产生四个结构蛋白（VP1、VP2、VP3、VP4）和七个非结构蛋白。 VP2蛋白和VP3蛋白同样暴露于病毒表面，与VP1共同构成主要的抗原位点，在病毒组装和稳定性中发挥重要作用。而VP4蛋白位于衣壳内部，与病毒基因组释放有关。 EV71 VP1 重组蛋白作为最重要的抗原蛋白，重组VP1蛋白是EV71科研中的“明星分子”。 EV71 VP2 与 VP3 重组蛋白VP2和VP3蛋白常与VP1在空间上紧密相邻，共同形成中和性抗原表位。 EV71 非结构蛋白重组蛋白如2A蛋白酶、3C蛋白酶等。这些蛋白在病毒复制和宿主细胞调控中起关键作用。
23410编辑于 2025-12-18【辰辉创聚生物】手足口病主要病原体：肠道病毒EV71结构与重组蛋白研究全解析
VP2和VP3蛋白与VP1共同构成衣壳外表面，而VP4蛋白位于衣壳内侧，与基因组相互作用。病毒表面的"峡谷"结构是其识别宿主细胞受体的关键区域，这一结构特征在感染过程中起着决定性作用。 EV71关键蛋白的功能特性EV71的蛋白系统具有明确的功能分工。结构蛋白不仅提供物理保护，更在感染过程中发挥多重作用。VP1蛋白通过与SCARB2等受体的特异性结合，启动病毒感染过程。 同时，VP1蛋白上的抗原表位是中和抗体的主要作用靶点，这一特性使其成为疫苗研发的核心关注对象。非结构蛋白在病毒复制中扮演重要角色。 2A蛋白酶具有独特的双功能特性，既能切割病毒多聚蛋白，又能抑制宿主蛋白合成。3C蛋白酶作为主要的加工酶，参与病毒蛋白成熟过程。3D蛋白作为RNA聚合酶，是病毒基因组复制的核心执行者。 翻译与多聚蛋白加工：病毒RNA直接作为mRNA，利用宿主核糖体翻译产生多聚蛋白，随即被2A和3C蛋白酶切割成功能蛋白。RNA复制：病毒非结构蛋白诱导细胞内质网膜重组，形成复制细胞器。
15500编辑于 2025-12-26口蹄疫病毒（FMDV）分子结构与重组蛋白技术原理
VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型FMDV的病毒衣壳由60个重复的原型结构单元组成，每个单元包含VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白。 其中：VP1、VP2、VP3位于衣壳外层，主要呈β折叠主导的桶状结构（β-barrel），是典型的picornavirus衣壳蛋白构型；VP4位于衣壳内侧，与RNA基因组相邻，在病毒装配和稳定性中起辅助作用 VP1蛋白表面暴露程度最高，其G-H loop区域具有高度柔性，是病毒结构中最易发生构象变化的片段之一。这一结构特性使VP1在蛋白互作、抗原识别和构象分析实验中具有代表性意义。2. 结构蛋白的装配逻辑在病毒天然生命周期中，VP2与VP4最初以VP0形式存在，随后在成熟过程中裂解。 病毒蛋白（如Lpro）可影响宿主eIF家族蛋白的完整性，从而改变细胞内翻译偏好。这一现象在体外翻译体系和蛋白互作研究中具有基础研究意义。2.
25910编辑于 2025-12-25柯萨奇病毒及其重组蛋白：结构、生命周期与科研工具解析
其衣壳由60个重复的原聚体单元组装而成，每个原聚体包含四种病毒蛋白（Viral Protein，VP）：VP1、VP2、VP3和VP4。 这四种蛋白由一条约7.4kb的单股正链RNA基因组编码的多聚蛋白前体，经病毒蛋白酶切割而成。VP1、VP2、VP3：构成衣壳的外表面，决定了病毒的血清型和抗原性。 2B与2BC蛋白：可改变内质网等细胞器的膜通透性，促进病毒粒子组装所需的环境，并帮助病毒释放。3C蛋白酶：是切割病毒多聚蛋白大多数位点的主要蛋白酶，具有类似于胰蛋白酶的活性。 这些重组蛋白是研究其生物功能的基石工具。衣壳蛋白（尤其是VP1）：重组表达的VP1蛋白可折叠形成特定的空间构象，模拟其天然状态下的抗原表位。 共表达VP1、VP0（VP2+VP4前体）、VP3可自组装成病毒样颗粒，其在形态和抗原性与真实病毒高度相似，但无感染性，为安全研究病毒组装和免疫识别提供了理想模型。
25010编辑于 2025-12-24【辰辉创聚生物】柯萨奇病毒（Coxsackievirus，CV）的分子结构与重组蛋白技术原理解析
二、柯萨奇病毒结构蛋白的分子结构特点1.VP1、VP2、VP3与VP4的空间构型柯萨奇病毒衣壳由VP1、VP2、VP3和VP4四种结构蛋白构成，每种蛋白在病毒颗粒中以60个拷贝对称排列：VP1：位于衣壳表面 VP1表面的峡谷样结构（canyonregion）是研究病毒受体结合和构象变化的重要结构基础，在蛋白结构分析和体外结合实验中具有高度关注度。 2.结构蛋白的组装逻辑在天然病毒成熟过程中，VP0（VP2+VP4前体）裂解是病毒衣壳稳定化的关键步骤。科研中，通过分离或重组表达单一结构蛋白，可用于分析衣壳亚基之间的空间互作关系及构象依赖性。 1.2A与2B蛋白的分子特性2A蛋白酶具有自切割能力，其结构中包含催化活性位点，可介导多聚蛋白的初始裂解；2B蛋白具有跨膜结构域，能够定位于细胞内膜系统，在病毒复制微环境的形成中具有结构支撑意义。 2.膜结构重塑与信号平台形成非结构蛋白2B、2C和3A具有膜结合或膜重塑能力，可在细胞内形成病毒复制相关结构。这一现象为研究病毒蛋白如何改变细胞内信号微环境提供了实验基础。
24910编辑于 2025-12-23- 来自专栏R基础
两蛋白间的分子对接—2
两蛋白间的分子对接—21 与Chatgpt之间的对话需要进行的是SFN和HDAC6两蛋白分子的对接，思路是Uniprot数据库中检索SFN与HDAC6蛋白质，挑选分别率最佳的构象。 以下记录和chatgpt的对话：2 优化后的分析流程具体看最后一条与chatgpt之间的对话现在的分析流程是下载AF-Q9UBN7-F1、AF-P31947-F1的PDB文件，不需要去除水分子和多余配体
56911编辑于 2024-11-19 - 来自专栏DrugOne
基于Alphafold2进行蛋白设计
前言: 随着alphafold2突破性预测蛋白结构的成功，学术界也开始尝试探索如何使用它进行高精度的蛋白序列设计。本篇快速地进行一下解读。 2. 2.2 迭代end-2-end设计 设计方法的核心是通过MCMC算法对序列空间进行采样，接着使用AlphaFold预测结构，直到生成与目标结构的backbone尽可能地相似。 在第一阶段进行序列设计时，af2预测的TM-score仅有0.746，经过上述的方法进行迭代设计之后，新设计的序列与Top7的相似性仅为27%。 初始序列对应匹配TM-score为0.596-0.7之间，经过设计后，af2预测结构的Cα-RMSD降低至1Å以内，pLDDT score > 85。 讨论 作者通过使用缩水版的alphafold2进行fix-backbone设计，本质上即使用基于pLDDTscore版本的mcmc序列采样，最后通过结构验证所设计的序列可靠性。
1.1K10发布于 2021-09-17 - 来自专栏用户3030674的专栏
Android事件分发机制详解
四、示例Demo（示例中的代码是不考虑下面说的特殊情况的） 布局文件 <VP1> <VP2> <CustomView/> </VP2> </VP1> 1、控件都不消费 down事件 Log:-Activity touchEvent：调用 Log:-VP2:touchEvent：返回：false Log:-VP2:dispatchTouchEvent:返回：false Log:-VP1:touchEvent：调用 ：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log:-VP2:dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP2:onInterceptTouchEvent ：调用 Log:-VP1:onInterceptTouchEvent：返回：false Log:-VP2:dispatchTouchEvent:调用 Log:-VP2:touchEvent：调用 Log :-VP2:touchEvent：返回：true Log:-VP2:dispatchTouchEvent:返回：true Log:-VP1:dispatchTouchEvent:返回：true Log:
86440发布于 2018-09-14 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (2) 选择合适的蛋白受体
这里不详细介绍，因为我们做分子对接，通常蛋白名称是已知的。我们重点介绍怎么选择合适的蛋白结构文件。 ? 比如我们搜索PI3K这个蛋白，结果是有很多的。可以看到有393个结构信息。 ? 包括 UniProtKB 中直接与这个蛋白质有两两相互作用的蛋白质序列的链接，以及这个蛋白质在各种蛋白质相互作用数据库或蛋白质网络数据库中涉及的数据库记录链接。 三级结构列出了该蛋白质在蛋白质结构数据库 PDB 中涉及的数据库记录链接。这些结构经常只对应蛋白质的部分序列。 Family & Domains：提供蛋白质家族及结构域信息。 能够实现蛋白质三维结构可视化的软件非常多。比专业级的PyMOL（https://pymol.org/2/）。这个软件已经被世界上著名的生物医药软件公司“薛定谔公司（Schrödinger）”收购。 最后，这些都是在蛋白结构已知的蛋白分子对接，如果我们要对接的蛋白，没有晶体结构，在PDB中是检索不到的，在UniProt 中的Structure是不会显示的。
7.1K64发布于 2021-02-26 - 来自专栏DrugScience
DOCK-2-蛋白受体与配体的准备
准备蛋白受体以及配体文件 使用的蛋白文件为1HTP 整体蛋白显示 1:去除水分子，分别将蛋白受体与其中的配体进行保存，保存格式为任意，此处保存为pdb格式 2:使用chimera的dock prep插件 ，为受体加氢加电荷，并且保存为mol2文件 保存好的受体文件，mol2格式，文件头一部分 @<TRIPOS>MOLECULE rec-1htp.pdb 1940 1962 131 0 0 PROTEIN ff14SB @<TRIPOS>ATOM 1 N -15.3620 29.4030 8.6420 N.4 1 SER 0.1849 2 1 C1 -6.7080 26.0460 -4.3120 C.2 1 OSS 0.5639 2 O1 -5.7380 26.2170 -5.0540 O.2 1 OSS -0.5151 3 C2 -6.6180 25.3890 -2.9330 C.3
88820发布于 2021-02-04 - 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第2期-认识蛋白质组学原始数据
上周我们公布了，蛋白质组学习小组起飞啦！ 短短几天就获得了200多小伙伴的支持，让我们也更有信心的带领大家掌握一个蛋白质组学数据处理的实战，我们第2期学习内容是认识一下蛋白质组学的原始数据 ? Cell Carcinoma is Downregulation of the Mevalonate Pathway at the Post-transcriptional Level》 理清文章思路 总结蛋白质组学部分的流程 标出所用的软件及需要下载的内容 2.下载软件：MaxQuant 网址：https://www.maxquant.org/ 下载 ?
5.6K77发布于 2019-07-18 - 来自专栏新智元
地球超2亿蛋白质结构全预测，AlphaFold引爆「蛋白质全宇宙」！
DeepMind官宣，AlphaFold可以预测出2亿多个蛋白质结构，几乎覆盖了整个「蛋白质宇宙」。 今天，DeepMind再次引爆学术界！ AlphaFold能够预测2亿多个蛋白质结构，实现数量级的重大飞跃。 最重要的是，全部免费开放！ 在未来，预测蛋白质结构就如同使用「谷歌搜索引擎」一样简单。 超2亿蛋白质结构，免费用 不可小觑的是，AlphaFold确实是学术界「海啸级」的存在，足以改变全人类。 现在，他们分享了科学界已知的2亿多种蛋白质预测结构。 这庞大数字背后所涵盖的几乎是整个蛋白质宇宙！ 他说：「从近100万个蛋白质结构扩展到超过2亿个蛋白质结构，几乎涵盖了所有基因组测序的生物体，这是一个巨大的里程碑！」
67820编辑于 2022-08-26 Furin蛋白酶切位点在SARS-CoV-2刺突蛋白功能中的作用机制研究
早期生物信息学分析，特别是通过多序列比对，发现SARS-CoV-2刺突蛋白在S1/S2亚基交界处存在一个独特的、在其他已知冠状病毒中较为罕见的插入序列"PRRA"。 该重组蛋白可用于：1.体外酶切验证：在体外生化反应体系中，直接验证Furin蛋白酶对SARS-CoV-2野生型及突变型刺突蛋白（或其S1/S2重组肽段）的切割效率与特异性。 2.酶动力学研究：定量分析酶切反应的动力学参数（如Km、Kcat），评估不同刺突蛋白变异体作为底物的差异。3.抑制剂筛选平台：作为靶点蛋白，用于高通量筛选或评估潜在Furin蛋白酶抑制剂的活性与效能。 2.无外源蛋白酶条件下的作用：在不存在外源性蛋白酶（如胰蛋白酶）的细胞-细胞融合模型中，具有功能性Furin切割位点的刺突蛋白展现出更强的介导膜融合能力。 四、结论与展望：从机制研究到工具应用综合现有研究，SARS-CoV-2刺突蛋白中的Furin蛋白酶切位点是一个重要的功能元件，但其在病毒入侵中的绝对必要性可能因微环境（如局部蛋白酶的种类与丰度）而异。
12510编辑于 2026-01-26- 来自专栏Chris生命科学小站五年归档
安装AlphaFold2，预测Omicron棘突蛋白结构
最近在研究如何将Alphafold2 如何安装在家里的服务器上，在升级了硬件后终于成功了。正好赶上这个超级病毒出现，于是想小试一下看看在晶体结构被解出来之前，预测是什么样子。 根据南非官方（上图）给出的突变信息获得突变以后的蛋白序列，使用Alphafold2 预测得到蛋白三维结构。就是下面这个图片，Alphafold给出的预测精准度是：76.91%。 新冠病毒棘突蛋白入侵宿主细胞的钥匙，它通过与宿主细胞膜上ACE2受体结合入侵细胞。而棘突蛋白的RBD区域是与ACE2结合的关键。 这次突变的位置确实集中在RBD区域，从放大的图片看，突变多在棘突蛋白偏中心轴的位置，而抗体中和区域在另外一侧，这样的突变会增加传播率，而是否影响现有抗体或者疫苗的能力从位置来看推测影响并不大。
38520编辑于 2023-02-28 - 来自专栏智药邦
AlphaFold预测出2亿种蛋白质结构，打开整个蛋白质宇宙
2022年7月28日，DeepMind官方网站发布AlphaFold最新进展：AlphaFold已经确定了地球上几乎所有已知生物体中大约2亿种蛋白质的结构。 通过与EMBL-EBI合作，DeepMind发布了科学界已知的几乎所有已编目蛋白质的预测结构，这将使AlphaFold DB扩展超过200倍 (从近100万个结构到超过2亿个结构)，有可能大大增加我们对生物学的理解 03 2020年 解决50年来生物学领域重大挑战 2020年11月30日 AlphaFold2以巨大优势赢得CASP14，并被CASP的组织者认为是解决50年历史的“蛋白质折叠问题”的解决方案，因为它预测结构达到原子精度 2021年11月2日 DeepMind更新了AlphaFold2源代码以解释多链蛋白质复合物，显著提高了预测蛋白质相互作用的准确性。 2022年7月28日 DeepMind将AlphaFold蛋白质结构数据库从近100万个结构扩展到超过2亿个结构，包括对UniProt中大多数蛋白质的预测。
88220编辑于 2022-11-16 - 来自专栏智能生信
Nat.Biotechnol. | 机器学习揭示克服基因疗法局限的秘诀
这项工作运用深度学习技术来设计高度多样化的腺相关病毒（AAV）衣壳蛋白变异体作为有效的DNA载体以扩大基因疗法的适用范围。另外该方法可以在产生改良病毒载体和蛋白质治疗剂方面发挥潜在作用。 1 介绍 近些年，从头设计蛋白质领域取得了显著进展，但是基于模拟的预测仍然不能很好处理大型天然蛋白质复合物，蛋白质功能的物理相互作用尚不清楚。 2 模型 AAV是重要的基因传递载体之一，但是有一些局限性。以前的工程策略在克服抗体中和方面均显示出有限的成功， 新的AAV设计可以克服当前载体的局限性，例如以前接触过AAV的患者的免疫力。 为了评估纯数据驱动的多元化方法，作者在二十面体AAV2 VP1蛋白三重对称轴附近生成了合成序列。 为了评估机器学习指导序列设计的不同策略，作者研究了训练集设计和机器学习模型架构的影响。 对于九个结果数据集-架构组合中的每一个，训练了11个随机初始化的副本模型的集合，并使用每个集合的平均模型得分对21亿个序列进行排序（图2）。
64920发布于 2021-03-03 - 来自专栏智药邦
Nat Commun｜使用AlphaFold2改进对蛋白质-蛋白质相互作用的预测
使用优化的MSA与AlphaFold2可以准确地预测异源二聚体复合物的结构。 摘要 预测相互作用的蛋白质链的结构是理解蛋白质功能的一个基本步骤。 不幸的是，没有一种计算方法能够产生准确的蛋白质复合物的结构。AlphaFold2在模拟单链蛋白质结构方面显示出前所未有的准确度。在这里，我们将AlphaFold2应用于预测异源二聚体蛋白的复合物。 最近，在CASP14实验中，AlphaFold2 (AF2) 在单链蛋白的结构预测中达到了前所未有的性能水平。 在这项工作中，我们在两个不同的数据集上系统地应用AF2管道，以同时折叠和对接蛋白-蛋白对。 我们结合不同的输入MSA，来探索使用AF2管道的对接成功率，以研究输出模型质量与这些输入之间的关系。 研究结果和未来展望 在这里，我们表明AlphaFold2 (AF2) 可以预测许多异质蛋白复合物的结构，尽管它被训练为预测单个蛋白链的结构。
5.6K10编辑于 2022-06-08 - 来自专栏编程碎碎念
C语言
这篇博客主要介绍了如何通过对C语言底层，以及指针的掌握，实现对各种简单函数的泛型编码 这是一个普通的数据交换函数，但特殊在它使用泛型的方式实现的： void swap( void *vp1, void *vp2, int size) { char buffer[size]; memcpy(buffer,vp1,vp2,size); memcpy(vp1,vp2,size); memcpy (vp2,buffer,size); } 这里有一个十分简单的查找函数： int lserach(int key,int array[],int size) { for(int i=0; i<n;
13K40编辑于 2022-06-23 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达宿主菌株与表达载体的选择1. C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 此外，对于碱性蛋白，可构建融合保护多肽（如GST、Nus、MBP等）融合策略，通过保护作用避免降解。结合连接肽和酶切位点，既保留表达产量，又能后续切除保护模块。2. 例如使用携带冷激蛋白promoter的表达载体，在较低温度（如11℃）下诱导，可显著提高可溶表达几率。蛋白表达定制服务1. 目标蛋白及修饰/标签设计：根据实验需求确定是否添加His-tag、GST等融合标签，是否加入酶切位点；2. 基因合成与密码子优化：针对E. coli 系统进行优化，提升表达效率；3.
64110编辑于 2025-08-25- 来自专栏DrugOne
. | 一个综合的SARS-CoV-2-human蛋白-蛋白相互作用组
3 结果 综合SARS-CoV-2-human蛋白质-蛋白质相互作用组 高通量Y2H筛选系统：测试了28种SARS-CoV-2蛋白质与16000种人类蛋白质的所有成对组合 ，生成二元SARS-CoV-2 图一：使用Y2H和ap-ms检测SARS-CoV-2-human蛋白质-蛋白质相互作用的管道。 SARS-CoV-2蛋白中的每一种，以使用TMT-AP–MS蛋白质组学鉴定病毒-宿主共复合物相互作用 (图一)。 如下图（图二）是网络可视化SARS-CoV-2-human的蛋白质-蛋白质相互作用组。 图二：可视化SARS-CoV-2-human的蛋白质-蛋白质相互作用组。 通过Y2H和TMT-ap-ms蛋白质组学平台鉴定的SARS-CoV-2宿主因子具有高度的进化保守性，与以前的研究一致。
43920编辑于 2022-11-28
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