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两蛋白间的分子对接—2
两蛋白间的分子对接—21 与Chatgpt之间的对话需要进行的是SFN和HDAC6两蛋白分子的对接，思路是Uniprot数据库中检索SFN与HDAC6蛋白质，挑选分别率最佳的构象。 以下记录和chatgpt的对话：2 优化后的分析流程具体看最后一条与chatgpt之间的对话现在的分析流程是下载AF-Q9UBN7-F1、AF-P31947-F1的PDB文件，不需要去除水分子和多余配体
56811编辑于 2024-11-19 - 来自专栏DrugOne
基于Alphafold2进行蛋白设计
前言: 随着alphafold2突破性预测蛋白结构的成功，学术界也开始尝试探索如何使用它进行高精度的蛋白序列设计。本篇快速地进行一下解读。 2. 2.2 迭代end-2-end设计 设计方法的核心是通过MCMC算法对序列空间进行采样，接着使用AlphaFold预测结构，直到生成与目标结构的backbone尽可能地相似。 在第一阶段进行序列设计时，af2预测的TM-score仅有0.746，经过上述的方法进行迭代设计之后，新设计的序列与Top7的相似性仅为27%。 初始序列对应匹配TM-score为0.596-0.7之间，经过设计后，af2预测结构的Cα-RMSD降低至1Å以内，pLDDT score > 85。 讨论 作者通过使用缩水版的alphafold2进行fix-backbone设计，本质上即使用基于pLDDTscore版本的mcmc序列采样，最后通过结构验证所设计的序列可靠性。
1.1K10发布于 2021-09-17 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (2) 选择合适的蛋白受体
这里不详细介绍，因为我们做分子对接，通常蛋白名称是已知的。我们重点介绍怎么选择合适的蛋白结构文件。 ? 比如我们搜索PI3K这个蛋白，结果是有很多的。可以看到有393个结构信息。 ? 包括 UniProtKB 中直接与这个蛋白质有两两相互作用的蛋白质序列的链接，以及这个蛋白质在各种蛋白质相互作用数据库或蛋白质网络数据库中涉及的数据库记录链接。 三级结构列出了该蛋白质在蛋白质结构数据库 PDB 中涉及的数据库记录链接。这些结构经常只对应蛋白质的部分序列。 Family & Domains：提供蛋白质家族及结构域信息。 能够实现蛋白质三维结构可视化的软件非常多。比专业级的PyMOL（https://pymol.org/2/）。这个软件已经被世界上著名的生物医药软件公司“薛定谔公司（Schrödinger）”收购。 最后，这些都是在蛋白结构已知的蛋白分子对接，如果我们要对接的蛋白，没有晶体结构，在PDB中是检索不到的，在UniProt 中的Structure是不会显示的。
7.1K64发布于 2021-02-26 - 来自专栏DrugScience
DOCK-2-蛋白受体与配体的准备
准备蛋白受体以及配体文件 使用的蛋白文件为1HTP 整体蛋白显示 1:去除水分子，分别将蛋白受体与其中的配体进行保存，保存格式为任意，此处保存为pdb格式 2:使用chimera的dock prep插件 ，为受体加氢加电荷，并且保存为mol2文件 保存好的受体文件，mol2格式，文件头一部分 @<TRIPOS>MOLECULE rec-1htp.pdb 1940 1962 131 0 0 PROTEIN ff14SB @<TRIPOS>ATOM 1 N -15.3620 29.4030 8.6420 N.4 1 SER 0.1849 2 1 C1 -6.7080 26.0460 -4.3120 C.2 1 OSS 0.5639 2 O1 -5.7380 26.2170 -5.0540 O.2 1 OSS -0.5151 3 C2 -6.6180 25.3890 -2.9330 C.3
88820发布于 2021-02-04 - 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第2期-认识蛋白质组学原始数据
上周我们公布了，蛋白质组学习小组起飞啦！ 短短几天就获得了200多小伙伴的支持，让我们也更有信心的带领大家掌握一个蛋白质组学数据处理的实战，我们第2期学习内容是认识一下蛋白质组学的原始数据 ? Cell Carcinoma is Downregulation of the Mevalonate Pathway at the Post-transcriptional Level》 理清文章思路 总结蛋白质组学部分的流程 标出所用的软件及需要下载的内容 2.下载软件：MaxQuant 网址：https://www.maxquant.org/ 下载 ?
5.6K77发布于 2019-07-18 - 来自专栏新智元
地球超2亿蛋白质结构全预测，AlphaFold引爆「蛋白质全宇宙」！
DeepMind官宣，AlphaFold可以预测出2亿多个蛋白质结构，几乎覆盖了整个「蛋白质宇宙」。 今天，DeepMind再次引爆学术界！ AlphaFold能够预测2亿多个蛋白质结构，实现数量级的重大飞跃。 最重要的是，全部免费开放！ 在未来，预测蛋白质结构就如同使用「谷歌搜索引擎」一样简单。 超2亿蛋白质结构，免费用 不可小觑的是，AlphaFold确实是学术界「海啸级」的存在，足以改变全人类。 现在，他们分享了科学界已知的2亿多种蛋白质预测结构。 这庞大数字背后所涵盖的几乎是整个蛋白质宇宙！ 他说：「从近100万个蛋白质结构扩展到超过2亿个蛋白质结构，几乎涵盖了所有基因组测序的生物体，这是一个巨大的里程碑！」
67820编辑于 2022-08-26 Furin蛋白酶切位点在SARS-CoV-2刺突蛋白功能中的作用机制研究
早期生物信息学分析，特别是通过多序列比对，发现SARS-CoV-2刺突蛋白在S1/S2亚基交界处存在一个独特的、在其他已知冠状病毒中较为罕见的插入序列"PRRA"。 该重组蛋白可用于：1.体外酶切验证：在体外生化反应体系中，直接验证Furin蛋白酶对SARS-CoV-2野生型及突变型刺突蛋白（或其S1/S2重组肽段）的切割效率与特异性。 2.酶动力学研究：定量分析酶切反应的动力学参数（如Km、Kcat），评估不同刺突蛋白变异体作为底物的差异。3.抑制剂筛选平台：作为靶点蛋白，用于高通量筛选或评估潜在Furin蛋白酶抑制剂的活性与效能。 2.无外源蛋白酶条件下的作用：在不存在外源性蛋白酶（如胰蛋白酶）的细胞-细胞融合模型中，具有功能性Furin切割位点的刺突蛋白展现出更强的介导膜融合能力。 四、结论与展望：从机制研究到工具应用综合现有研究，SARS-CoV-2刺突蛋白中的Furin蛋白酶切位点是一个重要的功能元件，但其在病毒入侵中的绝对必要性可能因微环境（如局部蛋白酶的种类与丰度）而异。
12510编辑于 2026-01-26- 来自专栏Chris生命科学小站五年归档
安装AlphaFold2，预测Omicron棘突蛋白结构
最近在研究如何将Alphafold2 如何安装在家里的服务器上，在升级了硬件后终于成功了。正好赶上这个超级病毒出现，于是想小试一下看看在晶体结构被解出来之前，预测是什么样子。 根据南非官方（上图）给出的突变信息获得突变以后的蛋白序列，使用Alphafold2 预测得到蛋白三维结构。就是下面这个图片，Alphafold给出的预测精准度是：76.91%。 新冠病毒棘突蛋白入侵宿主细胞的钥匙，它通过与宿主细胞膜上ACE2受体结合入侵细胞。而棘突蛋白的RBD区域是与ACE2结合的关键。 这次突变的位置确实集中在RBD区域，从放大的图片看，突变多在棘突蛋白偏中心轴的位置，而抗体中和区域在另外一侧，这样的突变会增加传播率，而是否影响现有抗体或者疫苗的能力从位置来看推测影响并不大。
38520编辑于 2023-02-28 - 来自专栏智药邦
AlphaFold预测出2亿种蛋白质结构，打开整个蛋白质宇宙
2022年7月28日，DeepMind官方网站发布AlphaFold最新进展：AlphaFold已经确定了地球上几乎所有已知生物体中大约2亿种蛋白质的结构。 通过与EMBL-EBI合作，DeepMind发布了科学界已知的几乎所有已编目蛋白质的预测结构，这将使AlphaFold DB扩展超过200倍 (从近100万个结构到超过2亿个结构)，有可能大大增加我们对生物学的理解 03 2020年 解决50年来生物学领域重大挑战 2020年11月30日 AlphaFold2以巨大优势赢得CASP14，并被CASP的组织者认为是解决50年历史的“蛋白质折叠问题”的解决方案，因为它预测结构达到原子精度 2021年11月2日 DeepMind更新了AlphaFold2源代码以解释多链蛋白质复合物，显著提高了预测蛋白质相互作用的准确性。 2022年7月28日 DeepMind将AlphaFold蛋白质结构数据库从近100万个结构扩展到超过2亿个结构，包括对UniProt中大多数蛋白质的预测。
88220编辑于 2022-11-16 - 来自专栏智药邦
Nat Commun｜使用AlphaFold2改进对蛋白质-蛋白质相互作用的预测
使用优化的MSA与AlphaFold2可以准确地预测异源二聚体复合物的结构。 摘要 预测相互作用的蛋白质链的结构是理解蛋白质功能的一个基本步骤。 不幸的是，没有一种计算方法能够产生准确的蛋白质复合物的结构。AlphaFold2在模拟单链蛋白质结构方面显示出前所未有的准确度。在这里，我们将AlphaFold2应用于预测异源二聚体蛋白的复合物。 最近，在CASP14实验中，AlphaFold2 (AF2) 在单链蛋白的结构预测中达到了前所未有的性能水平。 在这项工作中，我们在两个不同的数据集上系统地应用AF2管道，以同时折叠和对接蛋白-蛋白对。 我们结合不同的输入MSA，来探索使用AF2管道的对接成功率，以研究输出模型质量与这些输入之间的关系。 研究结果和未来展望 在这里，我们表明AlphaFold2 (AF2) 可以预测许多异质蛋白复合物的结构，尽管它被训练为预测单个蛋白链的结构。
5.6K10编辑于 2022-06-08 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
原核蛋白表达宿主菌株与表达载体的选择1. C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 此外，对于碱性蛋白，可构建融合保护多肽（如GST、Nus、MBP等）融合策略，通过保护作用避免降解。结合连接肽和酶切位点，既保留表达产量，又能后续切除保护模块。2. 例如使用携带冷激蛋白promoter的表达载体，在较低温度（如11℃）下诱导，可显著提高可溶表达几率。蛋白表达定制服务1. 目标蛋白及修饰/标签设计：根据实验需求确定是否添加His-tag、GST等融合标签，是否加入酶切位点；2. 基因合成与密码子优化：针对E. coli 系统进行优化，提升表达效率；3.
64110编辑于 2025-08-25- 来自专栏DrugOne
. | 一个综合的SARS-CoV-2-human蛋白-蛋白相互作用组
3 结果 综合SARS-CoV-2-human蛋白质-蛋白质相互作用组 高通量Y2H筛选系统：测试了28种SARS-CoV-2蛋白质与16000种人类蛋白质的所有成对组合 ，生成二元SARS-CoV-2 图一：使用Y2H和ap-ms检测SARS-CoV-2-human蛋白质-蛋白质相互作用的管道。 SARS-CoV-2蛋白中的每一种，以使用TMT-AP–MS蛋白质组学鉴定病毒-宿主共复合物相互作用 (图一)。 如下图（图二）是网络可视化SARS-CoV-2-human的蛋白质-蛋白质相互作用组。 图二：可视化SARS-CoV-2-human的蛋白质-蛋白质相互作用组。 通过Y2H和TMT-ap-ms蛋白质组学平台鉴定的SARS-CoV-2宿主因子具有高度的进化保守性，与以前的研究一致。
43920编辑于 2022-11-28 - 来自专栏新智元
颠覆蛋白结构预测的AlphaFold 2，改变了科学史
---- 新智元报道 编辑：Britta 【新智元导读】现在，由DeepMind开发的蛋白质预测工具AlphaFold 2，不仅已经被超过100万名研究人员用于自己的研究，甚至直接「改变了」科学史 传统技术只能生成蛋白质结构的模糊轮廓，这让Higgins感到困惑。 不过，通过使用一种名为AlphaFold 2的新人工智能技术，他破解了导致疟疾的寄生虫所使用的一种关键蛋白质的结构。 Jumper说，「AlphaFold 2是在对蛋白质有更多生物和物理知识的基础上构建的。」 在2020年年底的CASP上，AlphaFold 2交出了答卷，预测蛋白质结构的准确率达到了近90%，远远高于其他参赛选手。专家们认为它有效地解决了这个问题。 与此同时，AlphaFold 2也一直在运转，在去年夏天发布了2亿份蛋白质结构预测结果。 研究的步伐正在迅速加快。
51510编辑于 2023-03-29 - 来自专栏Listenlii的生物信息笔记
RAPSearch2: 比BLAST快的多的蛋白序列比对
RAPSearch是用于短蛋白序列相似性比对的工具，速度比BLAST快~20-90倍。但是内存占用比较大。RAPSearch结果丢失的比例<5%。 作者再次基础上又推出了RAPSearch2，内存占用较小，且速度比之前又快了2~3倍。单线程运算需要2G内存，4线程运算需要3.5G内存。 ? RAPSearch2地址： http://omics.informatics.indiana.edu/mg/RAPSearch2/ Github可以下载并有使用方法： https://github.com /zhaoyanswill/RAPSearch2 END
1.1K21发布于 2020-06-01 【辰辉创聚生物】包涵体蛋白纯化|可溶性蛋白表达|大肠杆菌蛋白表达|原核蛋白表达
在生物技术与分子生物学中，原核蛋白表达体系（尤其是大肠杆菌蛋白表达）因操作简便、生长速度快、成本低廉，是获取重组蛋白的重要途径。 因此，在工程过程中，提升可溶性蛋白表达与完善包涵体蛋白的纯化与复性策略，是实现高效、活性蛋白回收的关键。可溶性蛋白表达策略避免目标蛋白形成沉淀、提高可溶性表达是首选路径。 2、调整诱导条件：如降低 IPTG 浓度（如 0.1 mM 诱导），或在较低细胞密度时诱导，可显著减少非溶性聚集。 通过上述策略，可显著在原核蛋白表达 / 大肠杆菌蛋白表达系统中提升可溶性蛋白表达比率，从而降低进入包涵体途径的蛋白量。包涵体蛋白纯化流程当可溶性表达不足时，包涵体表达成为高产获取目标蛋白的重要替代。 （2）蛋白溶解（Solubilization）传统方法利用高浓度变性剂（如 6–8 M 尿素或 Guanidine-HCl）及还原剂（DTT/TCEP）彻底展开蛋白结构。
36510编辑于 2025-09-02- 来自专栏Y大宽
6️⃣蛋白质序列的功能信息分析2:基于蛋白质结构域domain和功能位点分析
[序列比对和序列特征分析总目录](https://www.jianshu.com/p/878f2b2495ae 结构域domain比较抽象，属于蛋白质构象中二级结构和三级结构之间的一个层次，一般每个结构域有 InterProScan数据库：online和linux（无mac和window） nterPro将来自许多其他资源的蛋白质功能的预测信息统一在一起，概述了蛋白质所属的家族及其所包含的域和位点。 非常全面，，将UniProtDB，PROTSITE,PRINTS,PFAM,ProDom等数据库中含有的蛋白质序列的结构域，motif等合并统一，包含了蛋白质所属的家族，及其所包含的结构域和功能位点。
3.1K00发布于 2019-03-04 - 来自专栏医学数据库百科
蛋白功能预测
我们在遇到一些新的蛋白的时候，经常需要去了解这个蛋白的功能。如果是一个新的还没有功能注释的蛋白，一般数据库就用不了了。这个时候就可以使用 NetGo 来对蛋白的序列进行功能注释了。 ? NetGo基于三重信息来对蛋白序列进行功能预测： 基于已知的功能信息信息(GO数据库) 基于STRING蛋白相互作用数据库进行注释 如果没有互作蛋白的可以进行同源转换进行注释。 数据库评价 对于蛋白功能预测的话，已知的蛋白基本上都已经基于GO预测好了。如果我们研究的是已知常规蛋白的话，其实可以去类似Genecards或NCBI的gene数据库直接看的。 这个数据库更多的可以用于新发现的蛋白的预测，或者说一个基因不同转录本之间的研究，看有没有功能的区别。
92810发布于 2020-06-01 - 来自专栏DrugOne
用蛋白语言模型改进蛋白复合物预测
AlphaFold-Multimer 就提升了蛋白质复合物结构的预测水平，但其准确性依然取决于多序列比对（MSA）结果。 相对于 AlphaFold2，AlphaFold-Multimer 需要构建间相互作用 MSA，但如何构建依旧是一个问题。 同时，蛋白质语言模型也在不同的工作中被广泛应用，它可以捕捉到序列中的约束和共进化信息。 2 方法 本文提出的 ColAttn 模型如图 1 所示。 图 6：不同层上 DockQ 得分 4 总结 本文基于预训练蛋白语言模型，探索了一些 MSA 配对算法构建有效间相互作用的效果，这篇文章也是首次将蛋白语言模型用来构造联合 MSA，实验结果证明本文提出的
73320编辑于 2022-11-28 - 来自专栏DrugOne
RF2-Lite快速识别蛋白质-蛋白质相互作用
在此，作者开发了RoseTTAFold2-Lite，这是一种快速的深度学习模型，利用残基-残基的共进化和蛋白质结构预测，在蛋白质组范围内系统地识别和结构化表征蛋白质-蛋白质相互作用。 作者使用以下组合训练了该网络：（1）PDB中的单体蛋白质结构，（2）UniRef50序列的AF模型，（3）从PDB中提取的成对蛋白复合物结构，以及（4）随机的非相互作用蛋白质对。 作者使用细菌双杂交系统（B2H）结合定量β-半乳糖苷酶测定法来测量这11对蛋白质的相互作用。 尽管DCA和GREMLIN提供了强有力的支持，但RF2-Lite或AF未预测为相互作用的五对蛋白质在B2H测定中未显示相互作用的证据。 通过共免疫沉淀（Co-IP）测定，作者检测到六对蛋白质中的四对存在相互作用（图2b–e）。
35510编辑于 2024-11-23 【辰辉创聚生物】膜蛋白表达|无细胞蛋白表达|重组蛋白表达生产
无细胞蛋白表达系统的优势1. 高效快速无细胞表达系统能够在数小时内完成蛋白质的合成，显著缩短了实验周期。例如，使用大肠杆菌提取物的CFPS系统，能够在4小时内合成出高浓度的目标蛋白。2. 无细胞蛋白表达系统在膜蛋白研究中的应用1. 膜蛋白的表达和纯化膜蛋白由于其疏水性和结构复杂性，传统的细胞表达系统难以高效表达和纯化。 无细胞系统能够在体外合成膜蛋白，并通过优化反应条件，促进其正确折叠和插入膜中，从而提高纯化效率。2. 膜蛋白的结构解析膜蛋白的结构解析是理解其功能的关键。 2. 膜蛋白的折叠和插入效率低膜蛋白在无细胞系统中常常难以正确折叠和插入膜中。为提高折叠和插入效率，可以添加辅助因子，如分子伴侣和脂质体等，促进膜蛋白的正确折叠和插入。 此外，结合计算模拟和结构生物学技术，也有助于深入探讨膜蛋白的功能机制。无细胞蛋白表达系统作为一种高效、可控和灵活的蛋白合成方法，在膜蛋白研究中具有重要应用价值。
36610编辑于 2025-09-09
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