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查询蛋白结构域
结构域是蛋白质三级结构的基本结构单位和功能单位 蛋白质三级结构的基本结构单位是结构域。 一个蛋白质可以只包含一个结构域也可以由 几个结构域组成，故结构域是能够独立折叠为稳定的三级结构的多肽链的一部分或全部。结构域也是功能单位，通常多结构域蛋白质中不同的结构域是与不同的功能相关联的。 了解蛋白质的空间结构不仅有利于认识蛋白质的功能，也有利于认识蛋白质是如何执行其功能的。确定蛋白质的结构对于生物学研究是非常重要的。 Pfam参考的是蛋白数据库在最初的1.0版为 Swiss-Prot数据库，而在13年3月最新发布的27.0 版中，Pfam参考的主要是UniProtKB数据库。 步骤3：基于上述步骤，我们就可以得到如下的结果。 ?
2.3K11发布于 2020-06-05 - 来自专栏Dechin的专栏
蛋白质基础组成结构
技术背景 了解蛋白质的基本组成单元和结构，有助于了解蛋白质的特性。对于蛋白质结构的研究，在医药领域是非常核心的重要工作。 Xponge的安装和使用 Xponge是一款基于python开发的可以用于蛋白质建模的软件，可以用pip进行安装和管理： $ python3 -m pip install xponge --upgrade 英文名 中文名 三字母缩写 单字母缩写 结构式 等电点pI 三维结构图 Alanine 丙氨酸 Ala A CH3-CH(NH2)-COOH 6.0 Arginine 精氨酸 Arg R 2CH-CH(NH2)-COOH 5.96 PDB文件基本格式 pdb是最常用的一种存储蛋白质结构的文本文件格式，但是pdb本身又是一个严格的结构化的文本文件，其对应位置的内容为： 列 数据 同时本文还介绍了常用的存储蛋白质结构的文件格式pdb的具体格式化定义，总体来说是一个总结性的文章。
94531编辑于 2022-05-09 - 来自专栏DrugOne
InstructPLM: 对齐蛋白质语言模型以遵循蛋白结构指令
鉴于结构决定功能，结构相似的突变蛋白更有可能在生物进化中保存下来。 ，ESM-IF）初始化其编码器； 3、蛋白质结构到序列的adapter，是InstructPLM中的关键组件，负责将结构与序列在语义空间中对齐，它也是InstructPLM中唯一需要训练的模块。 InstructPLM的湿实验验证 图 3 尽管InstructPLM在诸如困惑度、序列恢复和同源性评分等计算机模拟序列设计指标上取得了显著改进，作者还测试了InstructPLM设计功能性蛋白的能力。 值得注意的是，L-MDH没有经过实验确定的结构，因此作者基于其AF2预测的结构来设计L-MDH。设计过程在图3(A)中有所概述。 图3(E)展示了一个由InstructPLM生成的序列示例，它同时具有催化三元组和两个二硫键。
45010编辑于 2024-06-04 - 来自专栏DrugScience
寻找蛋白结构中的紊乱残基
紊乱残基，分析蛋白结构的时候，经常遇见的一个点，以前的，我觉得蛋白结构就是结构，唯一的稳定的，直到我亲眼遇到了几个坑。 好吧开始 用的biopython，编程语言还是python 直接代码： 我懒得排版，你们就简单看 拿个蛋白：1h10 ? 假如出现什么值得注意的地方，那事情就有点难办了 #建造一个mmcif解析器 from Bio.PDB.MMCIFParser import MMCIFParser parser = MMCIFParser() #结构输入 structure = parser.get_structure('1h10', '1h10.cif') #简单看下 structure #看下这个实例能做什么 dir(structure) #这个结构只有一个 model，不是nmr结构，只有A链一条链，残基总共357个 #（水，ligand也算残基（biopython说法应该是异质残基）） len(structure[0]['A']) #判断一个残基是否位为紊乱残基
68120发布于 2021-02-04 - 来自专栏DrugOne
BIB | 动态结构信息提升蛋白-蛋白相互作用预测能力
蛋白质的空间结构与其功能特性密切相关，在预测蛋白质-蛋白质相互作用中增加蛋白质空间结构相关信息能潜在提高模型预测能力。 由于蛋白质的空间结构与其功能密切相关，研究团队认为针对PPI预测问题，结合蛋白质结构信息，可潜在提高模型的预测性能。 然而，已知结构的蛋白质数量有限，限制了基于结构的预测方法的应用,利用Alphafold2预测的蛋白质结构是一种新的尝试。 表3：多分类实验结果 04 结论 学习空间结构特征可以提高PPI预测任务的准确性。 随着蛋白质结构预测方法的改进，三维结构在数量和质量上都会有实质性的发展，这一趋势或许将促使更多围绕结构特征的研究的开展。团队计划尝试将该策略应用于其他预测任务，如药物-靶点相互作用预测和蛋白质设计。
1.1K20编辑于 2022-03-25 - 来自专栏生信小驿站
蛋白质结构学习记录1
β-Strands (β-Sheets) 一般不单独出现，成对或多个出现 β链通过氢键相互作用，稳定结构 通过β转角，短或长的loop、coil或α螺旋连 接序列相邻的两个β片。 平行或反平行的β−sheet Loop 连接α-helix或β-sheet 长度和三级结构不确定 在蛋白质结构的表面 受点突变的影响小 柔性好，构象变化余地大 带电荷、极性的氨基酸比例高 维系蛋白质结构的作用力 氢键： 与电负性大的原子X（氧、氮等）共价结合 的氢，如与负电性大的原子Y接近，在X与Y之间以 氢为媒介，生成X-H…Y形的键。有饱和性和方向 性。 盐键（离子键）： 是蛋白质分子中带正、负电荷 的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成，作 用力强，无饱和性，无方向性。 一般认为折 叠过程中不介导蛋白形成正确构象，但加固已形 成的折叠结构。 金属配位键： 金属离子与蛋白特定残基形成。 1，蛋白质的正确折叠所必须； 2，正确折叠过程非必须，但有利于结构稳定。
85820发布于 2020-10-28 AlphaFold破解心脏病关键蛋白结构
揭示心脏病关键蛋白的结构，长期以来既是重要的公共卫生目标，也是一个棘手的科学难题。 揭示其关键蛋白的结构，有望阐明坏胆固醇如何在体内产生危害，为科学家预防和治疗ASCVD提供更优策略。AlphaFold在此项工作中发挥了核心作用。 他利用AlphaFold生成了该蛋白质结构的原子级精度预测，然后通过与冷冻电镜图像数据进行比对，对这些预测结构进行了优化。 最终生成的模型以前所未有的细节揭示了坏胆固醇关键蛋白的结构：一个环绕每个LDL颗粒的笼状外壳，其中包含一条带状结构，确保颗粒在血液中的完整性。 他说：“AlphaFold上线那周，这是我第一个用它来运算的结构，也是我第一个想用我们那台两层楼高的冷冻电镜去观察的蛋白质。解析apoB100的结构，梦想成真了。”FINISHED
11610编辑于 2026-02-13- 来自专栏生信小驿站
蛋白质二级结构预测
蛋白质二级结构 ? α-螺旋（α-Helix） 蛋白质中最丰富的的二级结构 β-折叠片（β-Sheets） 具有平行（parallel）与反平行（antiparallel）两种形式 环区（Loops） 连接螺旋和折叠结构 常位于蛋白结构表面，多为带点和极性氨基酸 常为活性位点组成部分 无规则卷曲（Disordered regions） Jpred Jpred 是一种蛋白质二级结构预测网络服务器,由Barton Group 通过提交单一蛋白质序列或多重蛋白质序列并运行,Jpred就可以预测出蛋白质序列的二级结构：α-螺旋、β-折叠或无规则卷曲。Jpred应用了Jnet神经网络算法，准确率达到了76.4%。 （windows）输入神经网络进行二级结构预测。
1.6K01发布于 2020-07-14 - 来自专栏DrugOne
结构感知的蛋白质预训练
这篇文章设计了针对蛋白质结构的预训练任务，并运用双层优化和互信息捕捉序列信息和结构信息的一致性，在下游任务上取得了当前最好的结果。 现有蛋白质表征学习的主要阻碍是有监督数据太少，而最近的一些研究已经证明了自监督学习有希望解决标签不足这个问题。然而，现有蛋白质自监督学习方法只作用在蛋白质序列层面，没有显式考虑蛋白质结构的信息。 为此，作者提出了一种新的蛋白质自监督学习方法来有效地捕捉蛋白质的结构信息。具体来讲，基于残基间距离和二面角设计了两个自监督学习任务并使用图神经网络来捕捉这些信息。 更进一步，作者利用预训练好的蛋白质语言模型增强蛋白质结构的自监督学习，并且提出一种伪双层优化方案去保证蛋白质序列信息和结构信息的一致性。下游任务的实验验证了作者提出的方法的有效性。 基于图神经网络的两个自监督任务很好地捕捉蛋白质的结构信息，同时，伪双层优化保证了蛋白质序列信息和结构信息的一致性。下游任务C2， C10和C384的结果验证了方法的有效性。
28330编辑于 2022-11-28 - 来自专栏生命科学
MMPL3 蛋白的晶体结构,MMPL3 抑制剂有望治疗结核病 | MedChemExpress
MMPL3 是其中被认为是细菌（包括 Mtb）细胞复制和存活必不可少的分子。近日，来自上海科技大学免疫化学研究所的一项研究报道了分枝杆菌 MMPL3 蛋白以及 4 种候选结核病治疗药物的晶体结构。 研究证实了 MMPL3 是 SQ109 的直接靶点，SQ109 作用于 MMPL3 蛋白的跨膜结构域，嵌入 TMH 束中心，被 TMH IV、V、VI、X、XI、XII 所包围（图2A），破坏质子传递中的 通过分析 Rimonabant 与 MMPL3 蛋白复合物的晶体结构，作者证实了 MMPL3 蛋白是 Rimonabant 的直接靶点。 这种药物结合的结构特点，对于抑制 MMPL3 这一靶点蛋白的抗结核药物设计具有非常重要的指导作用。除了 S4 亚位点外，S1、S2、S3、S5 都是疏水的。 图中结构信息的展示代表针对 MMPL3 蛋白有效抑制剂设计的一个重大进展。
41420编辑于 2023-02-20 - 来自专栏机器之心
4000万蛋白结构训练，西湖大学开发基于结构词表的蛋白质通用大模型，已开源
编辑 | ScienceAI 蛋白质结构相比于序列往往被认为更加具有信息量，因为其直接决定了蛋白质的功能。而随着AlphaFold2带来的巨大突破，大量的预测结构被发布出来供人研究使用。 在预训练上，论文使用了目前最多的蛋白质结构（identity过滤后4000万），在64张A100上训练了3个月，最终开源了具备650M参数量的模型SaProt（同时包括了35M的版本）。 研究《SaProt: Protein Language Modeling with Structure-aware Vocabulary》的预印版本，于 2024 年 3 月 21 日发布在 bioRxiv ，生成了一维的3Di结构序列（使用了Foldseek的结构词表，每种3Di token代表不同的局部结构），这样的结构序列与氨基酸序列是等长的。 这样对于蛋白质的每个位点，其氨基酸类型和对应的局部结构都能组合成新词表中的某个元素，从而让模型同时考虑到蛋白质的序列与结构信息。
33910编辑于 2024-04-26 Science｜蛋白质-蛋白质相互作用的结构发生机制
利用合成共进化设计从头界面 图1 合成共进化工作流程 （A）界面迁移策略概述：蛋白质Z结构域和亲和体的经典结合界面（H1-H2）被迁移至非经典H2-H3和H1-H3表面，以创建新的合成界面。 （B）基于蛋白酶的切割-捕获实验示意图：2种蛋白质作为单链构建体在酵母表面展示，通过含3C蛋白酶切割位点的柔性接头连接。 用于进化新蛋白质界面的共进化库构建与筛选 图2 共进化筛选进程 （A）针对Z结构域中非经典结合区域（Z-A的H1-H3面和Z-B的 H2-H3面）的共进化库设计：11个库位点通过5种疏水氨基酸（甲硫氨酸 （D）合成界面对接取向的结构多样性：（左）合成界面复合物的叠加晶体结构；（右）Z-B螺旋3相对于簇5结构的对接角度变化，突出簇间对接几何结构的多样性。 （F）（左）突出簇3和簇7配对之间偏向性交叉反应的成对特异性矩阵；（右）A7通过结合B3和B7表现出双重特异性，而 A3 仅结合 B3；左图中的相互作用强度源自（A）中的特异性矩阵；A3B3（浅青色和青色
12720编辑于 2026-03-03- 来自专栏智药邦
Nature｜仅根据靶点结构设计蛋白质的结合蛋白
2022年3月24日，华盛顿大学蛋白设计研究所的David Baker、曹龙兴（同时在西湖大学）和Brian Coventry等人在Nature发表文章，介绍了一种仅根据靶点蛋白的结构信息就可以进行蛋白质从头设计的方法 （protein backbones）；3）在这些结构中找出重复出现的骨架基序(backbone motifs)；4）生成并针对靶点投放第二轮包含这些相互作用基序的骨架（图1a）。 第一，参与信号传导的人类细胞表面或细胞外蛋白，第二，病原体表面蛋白，其结合蛋白可能有治疗作用（图2和图3）。 我们成功地获得了FGFR2和IL-7Rα的非结合小蛋白结合物的晶体结构，以及H3、TrkA、FGFR2、IL-7Rα和VirB8的迷你蛋白结合物与它们的靶点的共晶体结构（扩展数据表2）。 图5｜迷你蛋白结合物与靶点蛋白复合后的高分辨结构与计算设计模型非常接近 高分辨率的序列足迹（图2和图3）和竞争结果表明，这些界面既涉及设计的残基，也涉及靶点上的预定区域。
2.8K20编辑于 2022-04-13 ESM3蛋白质语言模型cookbook（3）
前两章我们介绍了ESM3和ESM-C模型 ESM3蛋白质语言模型cookbook（1） ESM3蛋白质语言模型cookbook（2） ·Hayes论文图 它们有一个“优雅”的结构：一个十一边形的β桶，其中心有螺旋结构，它为蛋白质自身原子形成发光发色团提供了支架。 ESM3 能够在蛋白质的序列、结构和功能之间进行联合推理，因此我们可以构建新的提示方式，以比许多其他生物语言模型更高的控制水平引导模型生成蛋白质。 gfp蛋白质结构 接下来我们再去看看pdb id为1qy3 的蛋白质结构是什么样子的呢？ ·pdb官网的1qy3的结构 此时，只有在以下条件满足时，我们才会继续生成： 设计在活性位点上与野生型GFP高度匹配；整个蛋白结构上有一定差异（否则就会和野生型GFP的序列非常接近）；整体结构仍像经典的
4800编辑于 2026-04-17- 来自专栏科研猫
IBS—绘制核酸、蛋白结构图的神器
两者的区别是：下载版有35个蛋白样品图和27个核酸样品图，在线版只有20个蛋白样品图和20个核酸样品图。 01 查找序列结构 首先查找相关基因或者蛋白质的序列结构，查询网站一般用以下三个： Ensembl： http://grch37.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/Index https://www.uniprot.org/ 02 绘制图形 首先登录IBS网站： http://ibs.biocuckoo.org/ 在线绘制图形，有三种绘制方法：1、自定义画图；2、模板上修改；3、 输入蛋白质ID生成图。 3、输入蛋白质ID。在网站首页点击FOR DATABASE，可以直接搜索蛋白质的ID进行绘图。 ? 03 观看视频学习 如果想了解更加详细的图画绘制步骤可以观看网站发布的教学视频学习。
4.8K20发布于 2020-07-16 - 来自专栏DrugOne
Science | 蛋白质结构预测: now easier, faster
根特大学的结构生物学家 Savvas Savvides 曾六次尝试模拟一种有问题的蛋白质。 另一个预测蛋白质内氨基酸之间的成对相互作用，第三个编译假定的 3D 结构。程序在轨道之间弹跳以优化模型，使用每个轨道的输出来更新其他轨道。 但是 AlphaFold2 只解决了单个蛋白质的结构，而 RoseTTAFold 也预测了复合物，例如锁定在其受体上的免疫分子白细胞介素 12 的结构。 巴塞尔大学的计算结构生物学家 Torsten Schwede 说，许多生物功能取决于蛋白质-蛋白质的相互作用。 但 Savvides 表示，Baker实验室的方法更好地捕捉了“蛋白质结构的本质和特殊性”，例如识别从蛋白质侧面伸出的原子串——这是蛋白质之间相互作用的关键特征。
56970发布于 2021-07-28 - 来自专栏智药邦
Nature｜确定蛋白质结构的短暂状态
2022年3月2日，Nature 杂志发表评论，对同期文章 Structure determination of high-energy states in a dynamic protein ensemble 因此，结构生物学的一个挑战是扩大确定这些高能状态的方法。目前确定蛋白质结构的技术，包括X射线晶体学和低温电子显微镜，都具有局限性。 这种方法以前被用来确定蛋白质的主要结构，但我们将其与 CPMG 弛豫色散（PCS-CPMG）结合起来，以确定蛋白质在其高能状态下的 PCS。 这项工作概述了一种确定蛋白质中这种瞬时结构的新策略。 --Hashim Al-Hashimi 美国北卡罗来纳州达勒姆的杜克大学医学院生物化学系 这篇论文的背后 大约20年前，我意识到最具生物活性的蛋白质构象是高能状态，而不是充满蛋白质结构数据库的低能结构，
52110编辑于 2022-04-13 - 来自专栏R语言数据分析指南
ggplot2优雅绘制蛋白结构域与基因结构图
0.1,1.2), legend.justification = c(0,1.2), legend.text=element_text(color="black",size=8)) 绘制蛋白保守结构域 fill = guide_legend(direction = "horizontal"))+ guides(fill=guide_legend(nrow=1, byrow=TRUE)) 绘制基因结构图 gene <- gggenomes("A.gff") + geom_gene(position="pile",size=3)+ theme(plot.margin=unit(c(1.1,0,0,0
2.7K20编辑于 2022-09-21 - 来自专栏新智元
地球超2亿蛋白质结构全预测，AlphaFold引爆「蛋白质全宇宙」！
也是从这时开始，DeepMind想尝试用AI解决蛋白质的折叠问题。 很快，AlphaGo吸粉无数的那一年3月，DeepMind组建了一队人马，开始着手研究蛋白质结构的预测问题。 第二代AlphaFold的突破在于，通过预测所有原子的3D结构，来更快更准确地预测出蛋白质结构。 当时，AlphaFold2再一次在CASP大赛上一举夺魁。 而AlphaFold2可以根据基因序列精确预测蛋白质的3D形状，这改变了Beck的工作，也改变了成千上万其他生物学家的研究。 Beck说，「AlphaFold改变了游戏规则。」 这位号称美医学界「世纪医生」的Eric Topol，对这个「里程碑」表示赞许：这是AI在生命科学领域的「大日子」，超过2亿个预测的3D蛋白质结构，几乎囊括了整个蛋白质宇宙！ 过去，确定一个蛋白质的3D结构需要数月或数年，而现在只需要几秒钟。
68020编辑于 2022-08-26 - 来自专栏机器学习初学者精选文章
【数据竞赛】天池蛋白质结构预测大赛总结
：Top5分享 比赛背景 蛋白质是生命活动中重要的组成，蛋白质的结构决定了蛋白质在生命活动中的功能，因此对蛋白质结构进行分析具有重要的实际意义。 蛋白质结构又可分为一级结构，二级结构，三级结构和四级结构。 ，每条蛋白质序列与二级结构序列长度相同，蛋白质序列中字母表示氨基酸类型，二级结构字母对应当前氨基酸构成的二级结构，二级结构中的空白也是一种松散结构的表示。 最终按次方案训练了一个3折的模型，线下MaF平均为0.756。将3折的模型加权平均后线上分数为0.7832。 特征构造 经分析，题目中的氨基酸序列除了常见的20种氨基酸外，还有3种氨基酸。由于仅查到了20种常见氨基酸的特征数据，故对这3种氨基酸的特征分别采用-1、-2、-3填充。
92520发布于 2021-04-16
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