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【辰辉创聚生物】天然蛋白vs重组蛋白：核心差异、应用选择与质量控制全解析
例如，从猪胰腺中提取的胰岛素、从人血浆中纯化的白蛋白均属于天然蛋白。 结构与折叠：天然蛋白：在原始细胞的天然环境中折叠，通常具有正确的三维构象。 四、技术考量与选择原则在选择使用天然蛋白还是重组蛋白时，需基于具体研究目标进行技术考量：选择天然蛋白的情形：研究蛋白质在生理或病理状态下的真实分子形式，特别是PTMs的功能。 天然蛋白与重组蛋白并非简单的优劣替代关系，而是互为补充的技术工具。天然蛋白是理解生命“原貌”的黄金参照，但其获取在规模化、标准化和安全性上存在局限。 Biotechnol. 35, 209–221 (2015).2.Aebersold, R. & Mann, M. Mass spectrometry-based proteomics.
21510编辑于 2026-01-20天然蛋白与重组蛋白的技术区别与实验应用全解析：科研试剂视角下的最佳指南
天然蛋白通常指直接从原代生物组织、细胞裂解液或生物体分泌体系中分离得到的蛋白质。这类蛋白在自然状态下完成了基因调控、翻译后修饰（如磷酸化、糖基化等），具备本源的构象和修饰状态。 重组蛋白可通过表达载体设计、表达条件调控来保证批次间一致性，从而提升实验可重复性。2. 翻译后修饰（Post-translational Modifications, PTMs）天然蛋白天然保留PTMs，反映生物体内实际状态，特别是复杂的糖基化、磷酸化、脂质化等修饰。 二、重要技术维度比较下表总结了天然蛋白和重组蛋白在关键技术维度上的本质差异：技术维度天然蛋白重组蛋白来源稳定性波动较大可控性高PTMs保留完整呈现内源修饰取决于表达系统纯度水平受限于提取体系通常高表达系统灵活性受限于生物样本可调节表达宿主批次一致性难以标准化容易实现适用实验广度生理相关性高定制针对性强三 蛋白结构分析实验在X-射线晶体学、核磁共振（NMR）等结构分析实验中：天然蛋白的复杂PTMs可能妨碍晶体形成；重组蛋白可通过标签或去除非必要修饰提高结晶成功率。2.
10710编辑于 2026-01-22- 来自专栏量子位
用扩散模型生成蛋白质结构，结果不输天然蛋白质｜来自斯坦福&微软
丰色 发自 凹非寺 量子位 | 公众号 QbitAI 没想到，图像生成领域的大明星—— 扩散模型，这么快就被用来做蛋白质结构生成了！ 而且结果在复杂度和结构上都和天然蛋白质有的一拼。 扩散模型vs蛋白质结构生成 说起研究的初衷，作者表示： 尽管蛋白质结构预测已经取得了非常好的成绩，但要从神经网络中直接生成多结构多样又新颖的蛋白质结构仍然很困难。 他们想到用基于扩散的生成模型来挑战这一任务，并通过镜像蛋白质自然折叠过程来设计蛋白质主链结构。 具体来说，就是将蛋白质主链结构看成一系列连续的角度，这些角度会捕捉组成氨基酸残基的相对方向。 最终证明它可以无条件地生成高度真实的蛋白质结构，其复杂性和结构模式类似于天然蛋白质的结构模式。 不过，作为一个初步探索，他们也指明这项成果还存在几个局限性，比如： 1、与通常有几百个残基的天然蛋白质相比，模型生成的结构仍然相对较短（最多128个残基）； 2、由于没有处理多链复合物或配体相互作用，模型无法捕获蛋白质的动态性质
63130编辑于 2022-10-08 【辰辉创聚生物】天然蛋白纯化技术：原理与核心层析策略
天然蛋白纯化是从复杂生物样本中获取具有完整天然构象与生物活性蛋白质的关键生物化学技术。 与重组蛋白表达系统获得的蛋白质相比，天然蛋白直接来源于生物组织或体液，其翻译后修饰模式更接近生理状态，是许多基础研究不可或缺的科研试剂。 2. 疏水相互作用层析疏水相互作用层析依据蛋白质表面疏水区域的差异进行分离。在高盐浓度条件下，蛋白质表面的疏水补丁与填料的疏水配体结合。通过逐步降低洗脱液的盐浓度，疏水性不同的蛋白质依次被洗脱。 虽然单克隆抗体是常用的高亲和力捕获工具，但天然蛋白本身也常作为制备高特异性抗体的免疫原。三、纯化流程的设计与整合一个高效的天然蛋白纯化方案通常采用多步骤串联的方式，结合不同分离机理的层析技术。 Biotechnol. 64, iv–vii (2020).2.Janson, J.-C. (Ed.).
20510编辑于 2026-01-21- 来自专栏DrugOne
基于Alphafold2进行蛋白设计
前言: 随着alphafold2突破性预测蛋白结构的成功，学术界也开始尝试探索如何使用它进行高精度的蛋白序列设计。本篇快速地进行一下解读。 2. 2.2 迭代end-2-end设计 设计方法的核心是通过MCMC算法对序列空间进行采样，接着使用AlphaFold预测结构，直到生成与目标结构的backbone尽可能地相似。 在第一阶段进行序列设计时，af2预测的TM-score仅有0.746，经过上述的方法进行迭代设计之后，新设计的序列与Top7的相似性仅为27%。 初始序列对应匹配TM-score为0.596-0.7之间，经过设计后，af2预测结构的Cα-RMSD降低至1Å以内，pLDDT score > 85。 讨论 作者通过使用缩水版的alphafold2进行fix-backbone设计，本质上即使用基于pLDDTscore版本的mcmc序列采样，最后通过结构验证所设计的序列可靠性。
1.1K10发布于 2021-09-17 - 来自专栏R基础
两蛋白间的分子对接—2
两蛋白间的分子对接—21 与Chatgpt之间的对话需要进行的是SFN和HDAC6两蛋白分子的对接，思路是Uniprot数据库中检索SFN与HDAC6蛋白质，挑选分别率最佳的构象。 以下记录和chatgpt的对话：2 优化后的分析流程具体看最后一条与chatgpt之间的对话现在的分析流程是下载AF-Q9UBN7-F1、AF-P31947-F1的PDB文件，不需要去除水分子和多余配体
57111编辑于 2024-11-19 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (2) 选择合适的蛋白受体
这里不详细介绍，因为我们做分子对接，通常蛋白名称是已知的。我们重点介绍怎么选择合适的蛋白结构文件。 ? 比如我们搜索PI3K这个蛋白，结果是有很多的。可以看到有393个结构信息。 ? 包括 UniProtKB 中直接与这个蛋白质有两两相互作用的蛋白质序列的链接，以及这个蛋白质在各种蛋白质相互作用数据库或蛋白质网络数据库中涉及的数据库记录链接。 三级结构列出了该蛋白质在蛋白质结构数据库 PDB 中涉及的数据库记录链接。这些结构经常只对应蛋白质的部分序列。 Family & Domains：提供蛋白质家族及结构域信息。 能够实现蛋白质三维结构可视化的软件非常多。比专业级的PyMOL（https://pymol.org/2/）。这个软件已经被世界上著名的生物医药软件公司“薛定谔公司（Schrödinger）”收购。 最后，这些都是在蛋白结构已知的蛋白分子对接，如果我们要对接的蛋白，没有晶体结构，在PDB中是检索不到的，在UniProt 中的Structure是不会显示的。
7.1K64发布于 2021-02-26 - 来自专栏css小迷妹
golang天然适合并发，为什么？
golang中网络io golang天然适合并发，为什么？一个是轻量级的协程，二个是将复杂的io进行了抽象化，简化了流程。
55220发布于 2021-09-24 - 来自专栏DrugScience
DOCK-2-蛋白受体与配体的准备
准备蛋白受体以及配体文件 使用的蛋白文件为1HTP 整体蛋白显示 1:去除水分子，分别将蛋白受体与其中的配体进行保存，保存格式为任意，此处保存为pdb格式 2:使用chimera的dock prep插件 ，为受体加氢加电荷，并且保存为mol2文件 保存好的受体文件，mol2格式，文件头一部分 @<TRIPOS>MOLECULE rec-1htp.pdb 1940 1962 131 0 0 PROTEIN ff14SB @<TRIPOS>ATOM 1 N -15.3620 29.4030 8.6420 N.4 1 SER 0.1849 2 1 C1 -6.7080 26.0460 -4.3120 C.2 1 OSS 0.5639 2 O1 -5.7380 26.2170 -5.0540 O.2 1 OSS -0.5151 3 C2 -6.6180 25.3890 -2.9330 C.3
88920发布于 2021-02-04 - 来自专栏生信技能树
蛋白质组学第2期-认识蛋白质组学原始数据
上周我们公布了，蛋白质组学习小组起飞啦！ 短短几天就获得了200多小伙伴的支持，让我们也更有信心的带领大家掌握一个蛋白质组学数据处理的实战，我们第2期学习内容是认识一下蛋白质组学的原始数据 ? Cell Carcinoma is Downregulation of the Mevalonate Pathway at the Post-transcriptional Level》 理清文章思路 总结蛋白质组学部分的流程 标出所用的软件及需要下载的内容 2.下载软件：MaxQuant 网址：https://www.maxquant.org/ 下载 ?
5.6K77发布于 2019-07-18 - 来自专栏新智元
地球超2亿蛋白质结构全预测，AlphaFold引爆「蛋白质全宇宙」！
DeepMind官宣，AlphaFold可以预测出2亿多个蛋白质结构，几乎覆盖了整个「蛋白质宇宙」。 今天，DeepMind再次引爆学术界！ AlphaFold能够预测2亿多个蛋白质结构，实现数量级的重大飞跃。 最重要的是，全部免费开放！ 在未来，预测蛋白质结构就如同使用「谷歌搜索引擎」一样简单。 超2亿蛋白质结构，免费用 不可小觑的是，AlphaFold确实是学术界「海啸级」的存在，足以改变全人类。 现在，他们分享了科学界已知的2亿多种蛋白质预测结构。 这庞大数字背后所涵盖的几乎是整个蛋白质宇宙！ 他说：「从近100万个蛋白质结构扩展到超过2亿个蛋白质结构，几乎涵盖了所有基因组测序的生物体，这是一个巨大的里程碑！」
67920编辑于 2022-08-26 Furin蛋白酶切位点在SARS-CoV-2刺突蛋白功能中的作用机制研究
早期生物信息学分析，特别是通过多序列比对，发现SARS-CoV-2刺突蛋白在S1/S2亚基交界处存在一个独特的、在其他已知冠状病毒中较为罕见的插入序列"PRRA"。 该重组蛋白可用于：1.体外酶切验证：在体外生化反应体系中，直接验证Furin蛋白酶对SARS-CoV-2野生型及突变型刺突蛋白（或其S1/S2重组肽段）的切割效率与特异性。 2.酶动力学研究：定量分析酶切反应的动力学参数（如Km、Kcat），评估不同刺突蛋白变异体作为底物的差异。3.抑制剂筛选平台：作为靶点蛋白，用于高通量筛选或评估潜在Furin蛋白酶抑制剂的活性与效能。 2.无外源蛋白酶条件下的作用：在不存在外源性蛋白酶（如胰蛋白酶）的细胞-细胞融合模型中，具有功能性Furin切割位点的刺突蛋白展现出更强的介导膜融合能力。 四、结论与展望：从机制研究到工具应用综合现有研究，SARS-CoV-2刺突蛋白中的Furin蛋白酶切位点是一个重要的功能元件，但其在病毒入侵中的绝对必要性可能因微环境（如局部蛋白酶的种类与丰度）而异。
12710编辑于 2026-01-26- 来自专栏Chris生命科学小站五年归档
安装AlphaFold2，预测Omicron棘突蛋白结构
最近在研究如何将Alphafold2 如何安装在家里的服务器上，在升级了硬件后终于成功了。正好赶上这个超级病毒出现，于是想小试一下看看在晶体结构被解出来之前，预测是什么样子。 根据南非官方（上图）给出的突变信息获得突变以后的蛋白序列，使用Alphafold2 预测得到蛋白三维结构。就是下面这个图片，Alphafold给出的预测精准度是：76.91%。 新冠病毒棘突蛋白入侵宿主细胞的钥匙，它通过与宿主细胞膜上ACE2受体结合入侵细胞。而棘突蛋白的RBD区域是与ACE2结合的关键。 这次突变的位置确实集中在RBD区域，从放大的图片看，突变多在棘突蛋白偏中心轴的位置，而抗体中和区域在另外一侧，这样的突变会增加传播率，而是否影响现有抗体或者疫苗的能力从位置来看推测影响并不大。
38520编辑于 2023-02-28 ESM3蛋白质语言模型cookbook（2）
上一张我们讲解了最基础的ESMProtein类： ESM3蛋白质语言模型cookbook（1） 今天我们继续介绍第二章的内容： 使用ESM-C模型获取蛋白质的特征表达（embedding），进行一个简单蛋白质序列分类的任务 Qustion2.什么是embedding表达？ 好，那我们今天就开始围绕这些话题展开描述。 所以我们这次将会通过ESM-C蛋白质语言模型去提取蛋白质序列的embedding表示也就是用特征向量来表示蛋白质序列。 \nRand index: {rand_index:.2f}" ) plt.xlabel("PC 1") plt.ylabel("PC 2") plt.show() 然后我们使用第 上图是使用第七层的embedding进行分类的效果，可以看到当汤姆使用第七层进行蛋白质序列的特征向量的提取之后，然后对向量进行降维，直接映射在2D pca的散点图就可以明显区分出来lid_type为zinc
3710编辑于 2026-04-17- 来自专栏智药邦
AlphaFold预测出2亿种蛋白质结构，打开整个蛋白质宇宙
2022年7月28日，DeepMind官方网站发布AlphaFold最新进展：AlphaFold已经确定了地球上几乎所有已知生物体中大约2亿种蛋白质的结构。 通过与EMBL-EBI合作，DeepMind发布了科学界已知的几乎所有已编目蛋白质的预测结构，这将使AlphaFold DB扩展超过200倍 (从近100万个结构到超过2亿个结构)，有可能大大增加我们对生物学的理解 03 2020年 解决50年来生物学领域重大挑战 2020年11月30日 AlphaFold2以巨大优势赢得CASP14，并被CASP的组织者认为是解决50年历史的“蛋白质折叠问题”的解决方案，因为它预测结构达到原子精度 2021年11月2日 DeepMind更新了AlphaFold2源代码以解释多链蛋白质复合物，显著提高了预测蛋白质相互作用的准确性。 2022年7月28日 DeepMind将AlphaFold蛋白质结构数据库从近100万个结构扩展到超过2亿个结构，包括对UniProt中大多数蛋白质的预测。
88320编辑于 2022-11-16 - 来自专栏曲奇泡芙
从Google Fuchsia理解“天然无root”
." -- TED Talk 近期华为鸿蒙操作系统的发布，“天然无root设计”，“模块化弹性部署”，“微内核”等一些词汇出现在开发者面前，由于鸿蒙尚未开源，这些概念背后的华为设计和实现我们无从考察。 天然无root？ 不同于Linux，Fuchsia的设计里并不存在全局的rootfs文件系统。Fuchsia使用命名空间（namespace）来管理资源访问控制。
1.7K30发布于 2019-08-30 - 来自专栏DrugScience
榕树集-天然产物领域的AI研究
2，由于其作为自然代谢产物的特性，使其可以有可能成为辅助药物到达靶点的转运系统的相关低物。 世界就是一个轮回 在大数据的环境下，AI可以有效加速天然产物的药物研发，其核心是提供大量（蛋白）靶点和化学结构的生物活性数据的公共数据库。 此外，还可以用于分析从分子动力学研究中产生的大型数据集，并识别蛋白质动态变化中的隐藏模式。这推动了对小分子与蛋白质之间复杂相互作用的理解。 这些方法是基于序列特征进行训练的，例如基因家族、蛋白质结构域和氨基酸序列属性。 尽管它们的假阳性率仍然高于基于规则的方法，并且在已知类型的BGC中也存在假阴性，但它们已经在识别新型天然产物生物合成途径方面展现出了实用性。 2.
77711编辑于 2023-12-09 - 来自专栏智药邦
Nat Commun｜使用AlphaFold2改进对蛋白质-蛋白质相互作用的预测
使用优化的MSA与AlphaFold2可以准确地预测异源二聚体复合物的结构。 摘要 预测相互作用的蛋白质链的结构是理解蛋白质功能的一个基本步骤。 不幸的是，没有一种计算方法能够产生准确的蛋白质复合物的结构。AlphaFold2在模拟单链蛋白质结构方面显示出前所未有的准确度。在这里，我们将AlphaFold2应用于预测异源二聚体蛋白的复合物。 最近，在CASP14实验中，AlphaFold2 (AF2) 在单链蛋白的结构预测中达到了前所未有的性能水平。 在这项工作中，我们在两个不同的数据集上系统地应用AF2管道，以同时折叠和对接蛋白-蛋白对。 我们结合不同的输入MSA，来探索使用AF2管道的对接成功率，以研究输出模型质量与这些输入之间的关系。 研究结果和未来展望 在这里，我们表明AlphaFold2 (AF2) 可以预测许多异质蛋白复合物的结构，尽管它被训练为预测单个蛋白链的结构。
5.6K10编辑于 2022-06-08 - 来自专栏生命科学
天然产物化合物库 | MedChemExpress
在目前已经批准上市的小分子药物中，天然产物或其衍生物来源的药物仍能占据半壁江山（图1）[1，2]。 通过改造天然产物原始结构或对其母核进行化学修饰，以优化其理化性质（提高溶解度、稳定性等）及生物活性（提高选择性、降低毒性等），从而得到一系列成药性更好的天然产物衍生物，是目前已天然产物为基础进行新药研发的主要思路之一 例如，瑞舒伐他汀（Rosuvastatin）即是以青霉菌天然提取物美伐他汀（Mevastatin）为灵感得到的新型降血脂药物（图2）[1]。 前者在原来天然产物化合物库的基础之上，又添加了部分溶解度不高及理化性质稳定性较低的天然产物；后者则包含多种生物活性已知且与天然产物的母核结构类似的化合物。 PMID: 26852623. [2] Drug Discov Today. 2008 Oct;13(19-20):894-901.
52020编辑于 2023-02-28 【辰辉创聚生物】重组蛋白表达纯化|蛋白表达定制|蛋白修饰|原核表达蛋白
C41、C43 等突变株：对有毒或难表达蛋白更为耐受，常用于膜蛋白或代谢负担较大的蛋白。2. 此外，对于碱性蛋白，可构建融合保护多肽（如GST、Nus、MBP等）融合策略，通过保护作用避免降解。结合连接肽和酶切位点，既保留表达产量，又能后续切除保护模块。2. 目标蛋白及修饰/标签设计：根据实验需求确定是否添加His-tag、GST等融合标签，是否加入酶切位点；2. 基因合成与密码子优化：针对E. coli 系统进行优化，提升表达效率；3. 蛋白修饰策略虽然原核系统自身不具备复杂翻译后修饰（如糖基化、磷酸化等），但可以通过体外或融合手段实现一定程度的蛋白修饰：融合标签修饰：如加入His-tag、GST、MBP等，不属于天然修饰，但在纯化、检测和功能研究中具很大帮助 ；酶切位点设计：在融合伴体与目标蛋白间设计特异性酶切位点（如Enterokinase, Thrombin, Factor Xa等），用于后续去标签和恢复天然蛋白序列；体外化学或酶促修饰：表达后可进行磷酸化
64510编辑于 2025-08-25
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