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分子对接教程 | (3) 配体分子文件格式转换
我们知道，分子文件的格式很多，比如mol，sdf等，但AutoDock这个软件不识别sdf这样的格式文件，而我们通常下载的文件就是sdf这个格式的文件。 当然，有一些分子我们是可以从一些数据库中直接下载mol2格式文件的。 比如一些中药成分小分子，我们可以从TCMSP这个数据库下载(https://tcmspw.com/)，比如:quercetin ? 然后点击图片，下载的就是mol2格式的分子文件。 ? 首先在PubChem数据库检索你的化合物，进入相应的页面，3D Conformer处点击下载，会有sdf格式文件的下载选项。 ? 分子格式文件的转换，需要OpenBabel这个软件，这个软件能实现各种格式转换，用起来也挺简单的。
11.6K20发布于 2021-02-26 - 来自专栏分子生物和分子模拟计算
分子对接
有业务需求的，请联系微信号wbf3ng或者发邮件到wbf3ng@gmail.com。将尽快联系您。
1.4K20发布于 2018-07-03 - 来自专栏全栈程序员必看
autodock分子对接结果分析_分子对接公司
分子对接 一、题目要求 自己寻找一个受体+药物分子复合物体系（不同配体结合3-4个），然后拿复合物结构作为起始，做对接实验。 为了显示分子对接的效果，同样再选三个于上述蛋白质复合物无关的体系：5j95、5jzs、5ng5，用同样的操作分别拆出来小分子5QF、6HH、FGZ。 AutoDock分子对接 一、预处理：准备受体分子 首先，用Select->Select From String工具，选择所有的水分子，再用Edit->Delete Selected Atoms去除所有的水分子 准备柔性残基文件 首先，在PDB中找到配体结合位点附近的氨基酸，点击Binding Pocket(JSmol)即可查看 图表 2 Binding Pocket(JSmol) 图表 3 图表 6 无关小分子6HH对接比较 图表 7 无关小分子FGZ对接比较 优化与改进 当然，上面的分子对接也有一些可以改进的地方，就比如图二和三，按理来说毫无关系的小分子结合能应该比相似体系结合能大很多
4K22编辑于 2022-10-01 - 来自专栏R基础
分子对接—蛋白分子和小分子配体
分子对接—蛋白分子和小分子配体记录下蛋白分子和小分子配体之间的分子对接，以HSP90AA1蛋白和川陈皮素为例1 蛋白结构下载Uniprot数据库中检索HSP90AA1蛋白（物种：人类）。 remove solventremove organic文件保存为pdb格式文件，文件名rep.pdb使用Chem3D对Nobiletin分子（sdf格式）进行优化（最小结合能），点击run之后，格式save 记得保存口袋盒子的坐标，输出为grid.gpf格式sup/rep.pdbsup/lig.mol2sup/rep.pdbqtsup/lig.pdbqtsup/grid.gpf3 分子对接使用AutoDock Vina对上述文件进行分子对接。 sup/1.pngsup/2.pngsup/3.png#综合展示sup/综合.pdf5 作用力对接结果中发现蛋白（HSP90AA1）和配体川陈皮素（Nobiletin）之间存在一个氢键，距离为 2.4
2.8K11编辑于 2024-11-30 - 来自专栏生信探索
AutoDock分子对接实战
the receptor $prepare_receptor -r ${RNAME}.pdb -o R_${RNAME}.pdbqt -U waters -A hydrogens # 3. -----+---------- 1 1.193 0 0 2 1.193 4.266 5.076 3
1.4K41编辑于 2023-04-17 分子对接--3维构象定量关系（3D-QSAR）
作者，Evil Genius5月最后一天了，我们来完成分子对接的最后一块拼图，3维构象定量关系。 3D-QSAR核心目的是研究分子的三维结构与其生物活性之间的定量关系，从而预测新化合物的活性，指导药物改造。 3D-QSAR：明确考虑分子的三维形状、构象以及分子周围各种力场（立体场、静电场等）的分布。就像用3D扫描和全身照来刻画一个人。 主流方法：目前最常用的3D-QSAR技术是 CoMFA（比较分子场分析）和 CoMSIA（比较分子相似性指数分析）。 ，取其对接构象3.分子叠合:模型的优劣很大程度取决于叠合的好坏，因此需要尝试不同的叠合方式，必要时可删除不合适的分子。
13220编辑于 2026-05-31- 来自专栏分子生物和分子模拟计算
分子对接案例
采用Leadit软件，对接了19种衍生物。
52240发布于 2018-07-03 - 来自专栏R语言可视化
两蛋白间的分子对接3—使用AlphaFold进行
两蛋白间的分子对接3—使用AlphaFold进行据说AlphaFold进行分子对接比传统的蛋白分子工具如zdock、hdock的对接效果更好。 因为AlphaFold是柔性对接，而其他是刚性对接或者半柔性对接。这次学习使用AlphaFold进行分子对接，以NEDD4L和TKTL1分子对接为例。 将分别将氨基酸序列复制到alphafold（https://alphafoldserver.com/）中，进行分子对接（注：需要google账户和科学上网）。 stacking（芳香环之间的堆叠）、Salt bridge（盐桥）、Hydrogen bond（氢键）、Van der Waals 力（范德华力）分子对接模型，其自由能一般多少可以认为对接效果好 说明 （MD）模拟等 举个例子：药物候选分子对靶标蛋白的对接结果是 -9.5 kcal/mol → 可能是高亲和性结合某种天然产物对某酶的对接结果是 -6.2 kcal/mol → 有中等活性潜力-3.8 kcal
4K11编辑于 2025-04-08 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (6) AutoDock对接操作与对接结果解读
接下来导入小分子 ? 接下来你可以按照下图设置显示形式，颜色按照前面的倒三角形里面选择显示二级结构，通过链显示颜色。 ? 然后把我们的小分子取出来，弹出窗口，选择小分子，把图中的√去掉。 ? 右键选择小分子，拖动出来。 ? 然后再把上面的√勾选回去，关掉弹出窗口，接下来保存盒子。 ? ? 然后导出GPF文件。 ? 同样不能关闭这个窗口或点击Dismiss，这个过程会在工作目录产生一个相应的dlg格式文件，这个文件就是对接结果。 ? 在对接完成之后需要分析分子对接结果，也是做分子对接最重要的部分。 接下来我们用ADT分析对接结果，先把当前窗口的所有分子删除。 ? 通过Analyze-Dockings-Open来打开分子对接的输出文件1e8y.dlg。 ? ? 然后就显示了结果，但我们不是有10个对接结果吗，这里只显示一个。 ? ? 会弹出这么一个窗口 ? 然后按下图操作，显示对接信息。 ?
27.9K57发布于 2021-02-26 - 来自专栏DrugScience
分子对接与量子计算
在这里，作者展示了高斯玻色子采样器可用于分子对接，这一药物设计领域的核心问题。作者开发了一种方法，将问题简化为在图中找到最大加权团，并表明高斯玻色子采样器可以编程为对最大团进行采样。 分子对接 分子对接是基于结构的药物筛选的重要工具。DOCK 可以预测小分子（配体）与蛋白质（受体）之间的结合状态。对接过程与其结果依赖于精确的打分函数以及优秀的搜索算法。 对接通常可以分为：刚性对接，半柔性对接，柔性对接。在刚性对接中，配体构象与受体构象通常保持固定。与大多数分子模拟方式一样，对接也通常需要在精度与速度之间做取舍。 随后将分子对接转化为最大团问题。 本文假设： 如果药效团互相匹配，那么他们之间可能有相互作用，例如：下图中的 D1（氢键供体），a1（氢键受体）相互匹配，那么此两个药效团就有可能存在氢键 结构姿势可能由 3 个以上的相互作用决定，并且这些相互作用不在一条线上
2K20发布于 2021-10-26 分子对接PyRasetta--Pose
作者，Evil Genius今天我们来复习分子对接，研究生阶段的分子对接一般都是AutoDuck，windows界面软件，点点点就可以了，但是随着我们分析的深入，尤其是复杂蛋白和蛋白配体模拟，需要我们采用更为强大的计算工具以及服务器 Rosetta是一套用于生物分子结构预测与设计的算法工具集。该软件采用C++语言编写。PyRosetta是基于Python编程语言的工具包，通过封装已编译的C++库来实现Rosetta的全部功能。 pyrosettacolabsetup.install_pyrosetta()import pyrosetta; pyrosetta.init()from pyrosetta import *init()加载PDB文件蛋白质数据库（PDB）是一种用于描述三维分子结构及其他信息的文本文件格式 pdb")pose_clean = pose_from_pdb("inputs/5tj3.clean.pdb")注意，使用cleanATOM清理PDB文件反而会导致部分残基丢失。 pdb")pose_clean = pose_from_pdb("inputs/5tj3.clean.pdb")可以使用Pose类中的方法来统计残基数量并选取特定残基。
45820编辑于 2025-09-21- 来自专栏生信宝典
分子对接简明教程 （三）
如何绘制小分子？ ，保存成cdx后缀的文件，然后使用OpenBabel转换成mol2文件 babel -icdx Ligand_1.cdx -omol2 ligand.mol2 --gen3D [参数--gen3D输出立体结构 利用这次分子对接的结果再针对性的设定Grid的大小和位置，再执行Docking。 如果蛋白特别大，那么可以分多次设置Grid，如第一次覆盖蛋白上面2/3, 第二次覆盖中间2/3，第三次覆盖下面2/3等。 选择配体物与蛋白形成复合物的蛋白，最好配体的构想、结构构像与研究的小分子类似。
7.1K92发布于 2018-02-05 分子对接PyRasetta--Protein Geometry
作者，Evil Genius今天我们继续分子对接，有几个问题大家自己要学习一下，首先要认识Cα原子。简单补充一下chi1，phi, psi。 chi1（chi-one）、phi 和 psi 是用于描述蛋白质分子中氨基酸残基构象的二面角。主链二面角：phi 和 psiphi 和 psi 专门用来描述蛋白质主链（或骨架） 的构象。 蛋白质的20种常见氨基酸有不同数量的侧链二面角，用 chi1, chi2, chi3... 表示。chi1 是第一个，也是最关键的一个。定义：围绕 N-Cα 键 的旋转角。 作用： chi1 决定了侧链从主链上“伸出去”的方向，是朝向分子内部还是朝向溶剂。它对于侧链的堆积、形成疏水核心以及与其他分子相互作用至关重要。 You can use the Vector function v3 = v1.dot(v2) along with v1.norm().
77020编辑于 2025-09-22- 来自专栏生信宝典
分子对接简明教程 （二）
# The following 6 lines: # 1. load ligand structure and rename it # 2. add hydrogen # 3. 3.2 # Set filter 3.6 for ideal geometry and filter 3.2 for minimally acceptable geometry # 3. Select protein atoms within 5A of selected atoms in last step # 3. # `create name, (selection)` # 3. Display created surface # 4. ,resn,resi,name),') cmd.iterate("%s and index %s" % (pairs[1][0],pairs[1][1]), 'print "%1s/%3s
3.3K75发布于 2018-02-05 分子对接PyRosetta--Introduction to Folding
作者，Evil Genius今天我们继续分子对接，这一部分是折叠，折叠部分的内容也是相当的深，我们后续慢慢扩展。 get_fa_scorefxn()def score(your_pose): ### BEGIN SOLUTION return sfxn(your_pose) ### END SOLUTION步骤 3：
34320编辑于 2025-09-24- 来自专栏智药邦
利用AutoDock进行水分子参与的分子对接
本文对AutoDock的水合对接方法的精度进行了总结，并且提供了如何利用最新版AutoDock进行水分子参与的分子对接教程。 1 背景 在生理环境中，蛋白质和其他生物结构被水分子包围。 这些对接程序大部分依赖于预定的和定向的水的位置，但可建模的显式水的数目受到随之而来的自由度数目增加的限制，典型的如GOLD采用的可建模水分子为3个。 通过对焓贡献和熵贡献之间的平衡进行评估，来区分易于流失的水或者保守水分子。 图3. 用于训练和测试集的标准对接和水合对接RMSD分布比较图 3 案例研究 结构1uw6包含1个结合态水分子，其中吡咯烷带电基团与Trp147相互作用，阳离子-π和氢键相互作。 2）然后在对接过程中使用修改后的AutoGrid分布图，在水放置良好时给予有利的评分，如果水与受体重叠则省略。3）最后，对接结果进行分析，只使用保留的水分子重新评分构型。
2.1K10编辑于 2022-04-13 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (7) AutoDock对接中易错问题
首先就是准备受体的时候，加氢的问题，其实在前文已经有过介绍，在选择一个分子作为配体或受体之前，必须把所有的氢都加到这个分子上，而且是全氢。 如果你操作是用我选择的蛋白或者受体，前面可能你没有发现一个问题，那就小分子配体，我们下载的sdf文件和mol2文件，其中的sdf文件在PubChem数据库下载的，在3D Conformer处左侧有一些选项勾选 如果我们的小分子已经带氢，再加氢是没有什么变化的。 ? 当然，这一步没有什么影响。 我们按照前面的操作流程，导入受体分子pdbqt文件时，还是会有类似的提示。 ? 我们继续用前面的配体往下对接。 如果对接是你科研的主要内容，那么你需要掌握的不止这些。 ?
12.3K22发布于 2021-02-26 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (8) PyMOL可视化对接结果
在所有原子上标记残基名字 （不常用） L->clear 删除该对象上所有的Label L->element symbol 显示对象上所有原子的元素名字 L->vdw radius 看原子的范德华半径 3. 下面我们就简单处理一下我们前面对接的结果 4.对接结果简单处理演示 我们前面对接的结果文件，result.pdbqt，我们同样用OpenBabel这个软件转换成pdb格式。 ? 然后选择小分子，右侧又多了一个sele，我们同样可以更改名字。 ? 我这里把名称改成了ligand，我们选中小分子，按下图选择，让小分子显示氢键。 ? 我们鼠标旋转，可以看见4个氢键。 ? 接下来我们显示这4个氢键对接在氨基酸上的那几个残基上。首先，点击蛋白质（p）的S，点击sticks。 ? 然后点击ligand的A，点击center，将配体小分子设置为中心。 然后鼠标选中对接的残基 ? 同样将残基改一个名字，我这里是rr。 在p中的H点击sticks，将蛋白的棍状结构隐藏起来。 ? 然后是在rr中选择S里面的sticks，单独显示残基的棍状结构。 ?
15.5K52发布于 2021-02-26 - 来自专栏生物信息云
分子对接教程 | (5) 配体小分子的预处理
前面介绍了蛋白受体文件的预处理，这里处理小分子就简单多了。 同样的，打开小分子文件。我前面准备了2个格式的文件，选择其中一个，这里我选择了mol2格式的。 ? ? 前面提到在选择一个分子作为配体或受体之前，必须把所有的氢都加到这个分子上。 但是，有时候，我们不手动添加电荷，按照上面的操作，有的小分子也会报错，怎么解决？ 为了使计算正确进行，在此步骤之前，分子必须已经添加了氢原子，包括极性的和非极性的。】 不需要，如果再计算Gasteiger电荷，本身原本就有部分电荷，最后对接的结合能是不一样的。只需要记住，如果设置为配体出错，再去计算Gasteiger电荷。
7.7K20发布于 2021-02-26 - 来自专栏生信宝典
分子对接简明教程 （一）
分子对接(Molecular Docking)理论 所谓分子对接就是两个或多个分子之间通过几何匹配和能量匹配相互识别找到最佳匹配模式的过程。分子对接对酶学研究和药物设计中有重要的应用意义。 其次，分子对接还要求能量匹配，对接过程中结合自由能的变化决定了两个分子是否能够结合以及结合的强度。 分子对接方法根据不同的简化程度分为三类：刚性对接、半柔性对接和柔性对接。 半柔性对接常用于小分子和大分子的对接，在对接过程中，小分子的构象可以在一定范围内变化，但大分子是刚性的。这样既可以在一定程度上考察柔性的影响，又能保持较高的计算效率。 在药物设计和虚拟筛选过程中一般采用半柔性的分子对接方法。柔性对接方法一般用于精确研究分子之间的识别情况，由于允许对接体系的构象变化，可以提高对接准确性但耗时较长。
18.2K1510发布于 2018-02-05
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